知识点：
1、 各类糖分子的结构和功能；
2、 脂类中与生物膜有关的物质结构与功能；
3、 核酸的基本结构、相互关系与功能；
4、 各类氨基酸的基本结构、特征以及蛋白的构象与功能的关系；
5、 酶的分类、作用机制、抑制类型、动力学过程与调节；
6、 代谢中的生物氧化过程特别是光合磷酸化过程的机理及意义；
7、 代谢中的糖代谢过程；
8、 核酸的生物合成、复制、转录及基因表达；
9、 各种代谢过程的调控及相互关系；
10、 现代生物学的方法和实验手段特别是分离、纯化、活性册顶的基本方法等；
11、 生物化学研究进展；
◎● 将两种旋光不同的葡萄糖分别溶与水后，其旋光率均逐渐变为+52.7°。，称为变旋现象。
◎● 羟甲基在糖环平面的上方的为D-型，在平面的下方的为L-型。在D-型中，半缩醛羟基在平面的下方的为α-型，在平面的上方的为β-型。
◎● 一切糖类都有不对称碳原子，都具旋光性。
◎● 区分酮糖、醛糖用Seliwanoff反应。
◎● 天然糖苷多为β-型。
◎● 糖醛酸是肝脏内的一种解毒剂。
◎● 自然界存在的糖胺都是己糖胺。
◎● 麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，异麦芽糖为[α-D-葡萄糖-α（1→6）-α-D-葡萄糖苷]，蔗糖为[α-D-葡萄糖-α，β（1→4）-果糖苷]，乳糖为[半乳糖-β（1→4）-α-D-葡萄糖苷]，纤维二糖为[α-D-葡萄糖-β（1→4）α-D-葡萄糖苷]。
◎● 直链淀粉成螺旋状复合物，遇碘显紫蓝色，碘位于其中心腔内，在620——580nm有最大光吸收。支链淀粉分支平均有24——30个葡萄糖，遇碘显紫红色，在530——555nm有最大光吸收。糖原遇碘显棕红色，在430——5490nm有最大光吸收。
◎● 与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种长而不分支的多糖链，即糖胺聚糖。其一定的部位上与若干肽链连接，糖含量超过95%，多糖是系列重复双糖结构。
◎● 糖蛋白是病毒、植物凝集素、血型物质的基本组成部分，Fe2+、Cu2+、血红蛋白和甲状腺素转运蛋白是糖蛋白，它们分别叫转铁蛋白、铜蓝蛋白、触珠蛋白、甲状腺素结合蛋白。参与凝血过程的糖蛋白有：凝血酶原、纤维蛋白酶原。
◎● 血型物质含75%的糖，它们是：岩藻糖、半乳糖、葡萄糖、半乳糖胺。
◎● 木糖-Ser连接为结缔组织蛋白聚糖所特有。
◎● 动植物体的不饱和脂肪酸为顺式，细菌中含脂肪酸种类少，大多为饱和脂肪酸，有的有分支。
◎● 分析脂肪酸混合物的分离用气液柱层析，即气液色谱技术。
◎● 甘油三酯、甘油单酯形成小颗粒微团，叫micelles。
◎● 烷基醚脂酰甘油含有2个脂肪酸分子和一个长的烷基或烯基链分别与甘油分子以酯键、醚键相连。
◎● 糖基脂酰甘油中，糖基与甘油分子第三个羟基以糖苷键相连。
◎● 磷脂根据所含醇类可分为甘油磷脂类和鞘氨醇磷脂类。
◎● 不饱和脂肪酸常与甘油分子的第二个碳原子羟基相连。
◎● 肝脏、心肌中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇，脑中的甘油磷脂多为磷脂酰肌醇磷酸、磷脂酰肌醇二磷酸。
◎● 缩醛磷脂中一个碳氢键以醚键与甘油C1羟基相连。
◎● 除了11-顺-视黄醛外，多数直链萜类的双键均为反式。
◎● 柠檬油的主要成分是柠檬苦素，薄荷油的主要成分是薄荷醇，樟脑油的主要成分是樟脑。
◎● 胆石几乎全是由胆固醇组成，它易与毛地黄核苷结合沉淀。
◎● 脊椎动物体内，胆酸能与甘氨酸、牛黄氨酸结合成甘氨胆酸、牛黄胆酸。
◎● 蟾毒不以糖苷而以酯的形式存在。
◎● 前列腺素是花生四烯酸及其他不饱和脂肪酸的衍生物。分为PGA、PGB、PGD、PGE、PGF、PGG、PGH、PGI等八类，其功能有：平滑肌收缩、血液供应、神经传递、发炎反应的发生、水潴留、电解质去钠、血液凝结。
◎● 在tay-sachs病中，神经节苷脂在脑中积累。
◎● 按生理功能，蛋白质可分为酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、收缩蛋白运动蛋白、结构蛋白质和防御蛋白质。
◎● 胱氨酸、酪氨酸不溶于水。脯氨酸、羟还能溶于乙醇或乙醚中。
◎● 氨基酸分类：①按R基的极性，可以分为：Ⅰ、非极性R基氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Met、Pro。Ⅱ、不带电荷的极性氨基酸：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。Ⅲ、带正电荷的极性氨基酸：Lys、Arg、His。Ⅳ、带负电荷的极性氨基酸：Asp、Glu。②按R基的化学结构分：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸。
◎● 锁链素的吡啶环结构由4个Lys侧链组成，只存在于弹性蛋白中。
◎● 氨基酸的旋光符号和大小取决于其R基的性质，并与测定时溶液的PH值有关。
◎● 在远紫外区，氨基酸均有光吸收，但在近紫外区（220——300nm），只有Tyr、Phe、Trp等氨基酸有光吸收。因为其R基含有苯环共轭双键系统。
◎● 含有1氨基1羧基和不解离R基的氨基酸均有类Gly的滴定曲线。
◎● PI以上的PH，氨基酸带净负电荷，在电场中向正极移动。
◎● 氨基酸氨基的一个H为烃基（包括环烃基及其衍生物）取代，如2，4-二硝基苯（FDNB）在弱碱溶液中发生亲核芳环取代而生成二硝基苯基氨基酸（DNP-氨基酸），即烃基化反应。
◎● 蛋白质的化学修饰，是在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白与某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。
◎● 酪氨酸的酚基在3和5位上容易发生亲电取代反应，它也可以与重氮化合物（如对氨基苯磺酸的重氮盐）结合成桔黄色化合物，叫Pauly反应。组氨酸的侧链咪唑基与重氮苯磺酸结合成棕红色化合物。
◎● 蛋氨酸侧链上的甲硫基是一个很强的亲核基团，与烃化试剂如甲基碘容易形成锍盐，该反应为巯基试剂所逆转。
◎● 半胱氨酸的巯基能打开乙撑亚胺（即氮丙啶）的环，生成的侧链带正电荷，为胰蛋白酶的水解提供一个新的位点。
◎● 巯基的氧化的底物是巯基与金属的络合物。
◎● 逆流分溶仪只用于制备分离，如蛋白质、肽、核酸和抗生素等的分离提纯。
◎● 肽键的结构实际是一个共振杂化体，由于氧电挨离域形成了包括肽键的羧基氧、羧基碳、酰胺氮在内的O-C-N π轨道系统。
◎● 双缩脲反应是肽、蛋白所特有的。
◎● 嗜热菌蛋白酶含锌和钙两种金属。
◎● 牛胰核糖核酸酶是测定一级结构的第一个酶分子，有124个残基组成，分子内含有4个二硫键。
◎● 同源蛋白质是指不同机体实现同一功能的蛋白质，它的氨基酸顺序中这样的相似性被称为顺序同源现象。
◎● 凝血酶属于丝氨酸蛋白水解酶类。
◎● 蛋白人工合成中氨基保护基有苄氧甲酰基、三苯甲基、叔丁氧甲酰基、对甲苯磺酰基，可用HBr/CH3COOH在室温下除去。Cys-SH常用苄基（Bzl）或对甲氧苄基（MBzl）保护，前者用Na-液氨处理除去，后者在液HF中于0℃处理30分钟除去。Lys的远-NH2用Tosyl保护，用Na-液氨处理除去。
◎● 羧基活化方法有：酰氯法、叠氮法、活化酯法、混合酸酐法。
◎● 最有效的接肽缩合剂是N，N’-二环己基碳二亚胺（DCCI）。
◎● 研究蛋白二级结构的方法X-射线衍射法。利用重氢交换法可以测定蛋白分子中α螺旋的含量。核磁共振光谱法可以测定蛋白分子中哪个氨基酸残基发生构象变化。圆二色性法可以用测定α螺旋和折叠片的含量。荧光偏振法可以测定疏水微区、Trp、Tyr微区。喇曼光谱用于研究主链构象。用Damachandran图来表示。
◎● 肽平面内C=O、N-H呈反式排列。
◎● 当Ф的旋转键N1-Cα两侧的N1-C1和Cα-C2呈顺式时，规定Ф=0°；同样，Ψ的旋转键Cα-C2两侧的Cα-N1和C2- N2呈顺式时，规定Ψ=0°。从Cα向N1看，沿顺时针方向旋转Cα-N1键所形成的Ф角度规定为正值，反时针旋转为负值；从Cα向C2看，沿顺时针方向旋转Cα-C2键所形成的Ψ角度规定为正值，反时针旋转为负值。α螺旋中
Ф=—57°，Ψ=—48°。平行式片层中Ф=—119°，Ψ=+113°。反平行式片层中
Ф=—139°，Ψ=+135°。
◎● α-螺旋的比旋不等于构成其本身的氨基酸的比旋之和，但无规卷曲则相等。测定蛋白质的比旋特别是其旋光色散是研究二级结构的重要方法。
◎● α-螺旋中的Pro或Hyp形成一个“结节”（kink）。
◎● Glu主要在α-螺旋，Asp、Gly分布于β转角，Pro在α-螺旋C末端或β转角中，二级结构预测是用概率统计学方法获得的。
◎● αα（超二级结构）存在于α-角蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白、纤维蛋白等。
◎● 可溶性纤维蛋白有角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白，不可溶性纤维蛋白有肌球蛋白、纤维蛋白原。
◎● 胶原的链间氢键是一条连的三联体（Gly-x-Y）Gly的酰胺氢与另一条链相邻三联体x位上的羰基氧之间形成的，此外Hyp的羟基也参与链间氢键的形成。链间共价交联键主要是在Lys、Hyl之间形成的。在Ⅲ胶原蛋白中，还存在链间二硫键。
◎● 随着年龄的增长，胶原三螺旋内，三螺旋间的共价交联越来越多，胶原纤维越硬越碎。
◎● 弹性蛋白的重复序列为Lys-Ala-Ala-Lys和Lys-Ala-Ala，可以以赖氨酰正亮氨酸、锁链素、异锁链素交联。
◎● 三级结构决定于氨基酸顺序的直接证据是某些蛋白的可逆变性。White、Anfinsen用8mol/L尿素、β-巯基乙醇处理牛胰核糖核酸酶及复性的实验。
◎● 蛋白折叠的策略是：使主链肽基间形成最大数目的分子内氢键同时保持大部分能成氢键的侧链处于蛋白分子的表面与水相互作用。
◎● 三级结构是多肽链上各个单链的旋转自由度受到各种限制的总结果，这些限制包括：肽键的硬度即肽键的平面性质、Cα-C键和Cα-N键旋转的许可角度、肽链中疏水基和亲水基的数目和位置、带正电荷和带负电荷的R基的数目和位置几溶剂和其它溶质等。
◎● 范德华力包括定向效应、诱导效应、分散效应。定向效应发生在极性分子或极性基团之间，是永久偶极间的静相互作用。分散效应在多数情况下起主要作用，是非极性分子或极性基团仅有的一种范德华力。
◎● 范德华吸引力只有当两个非键合原子处于一定距离时最大，这个距离叫接触距离或范德华距离。
◎● 疏水化合物或基团进入水中，其周围的水分子将排列成刚性的有序结构笼形结构。
◎● 二硫键的形成并不指令多肽链的折叠。
◎● 变性是一个协同性的过程，是在所加变性剂的很窄浓度或很窄的温度和PH间隔内突然发生的。
◎● 肌红蛋白是由一条多肽链和一个血红素（heme）辅基组成的，有8段α螺旋，排为2层。
◎● 分析球状蛋白的晶体结构必须向待分析的蛋白晶体中引进适当的重金属原子，以便得到同晶置换晶体。
◎● 给定气压下，肌红蛋白的Y值比血红蛋白高
◎● 降低PH值、增加亚基的协同作用而促进血红蛋白释放氧气。这种H+和O2释放的关系称为波尔效应。（Bohr effect）
◎● 血红蛋白发生氧合时，连接分子内各亚基的盐桥全部断裂。
◎● 镰形贫血症由于血红蛋白中的β链的Glu-6被Val-6所取代，可用KCNO修饰而抑制成镰形。
◎● 抗原决定簇：抗原分子中决定抗原特异性并能与和它互补的抗体结合的那部分结构。抗原-抗体等价存在时将发生最大交联，产生最大量的免疫沉淀或者沉淀素。
◎● IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类免疫球蛋白的重链分别为γ、α、μ、δ、ε。其中A、M分子量大。A是分泌液（眼泪、粘液和唾液）中存在的一类主要抗体。
◎● 抗体的一级结构的每一个结构域，在自己的辖区内都有一个二硫键。免疫球蛋白的三级结构最主要的特点是免疫求蛋白折叠，它是由二个β折叠片夹着疏水残基内核而形成的一种结构式样。
◎● 连接可变区、恒定区的短的多肽链叫开关区。
◎● 在维持生命过程中不可缺少的，而来自亲代的基因又是相同的，即同型合子，这种突变是致命的。
◎● 人的某些生理、病理性缺氧可通过红细胞中DPG浓度的改变来调节组织的获氧量。贮存血液中加入肌苷（inosine），即可防止DPG的下降，因为它可以通过红细胞膜并在细胞内经一系列反应转变为DPG。
◎● 氧的S形曲线、波尔效应及DPG效应物的调节使血红蛋白的输氧能力达最高效力。
◎● 别构效应在生物系统分子过程的调节中起关键作用。血红蛋白是了解得最清楚的别构蛋白。
◎● 分离和提纯蛋白质的各种方法主要是利用蛋白质之间的各种特异性差异，包括分子大小和形状、酸碱性质、溶解度、吸附性质和对其它分子的生物学亲和力。
◎● 分散相质点在胶体系统中保持稳定的条件有：①分散相质点在1——100nm范围内；②分散相的质点带同种电荷；③分散相的质点能与溶剂形成溶剂化层。
◎● 蛋白质沉淀的方法有：盐析法、有机溶剂沉淀法、重金属盐沉淀法、生物碱试剂和某些酸类沉淀法、加热变性沉淀法。
◎● 测定蛋白总量的方法有：凯氏定氮法、双缩脲法、Folin-酚法、紫外吸收法。◎● 较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由2个或2个以上相对独立的三维实体（结构域）缔合而成的。结构域是球状蛋白质的折叠单位，多肽链折叠的最后一步是结构域的缔合（association）。
◎● 很多结构域的酶，其活性中心都位于结构域之间，通过结构域更容易构建特定三维排布的活性中心。
◎● Hill系数不为1.0，表明蛋白质多于一个结合位点，并且各个位点间彼此有相互作用。
◎● 生物大分子的可变性（柔性）和它结构的精确性（刚性）是保证生物大分子行使其特有生物的独立统一的性质。结构的刚性是它们相互识别和结合的基础，结构的柔性则允许并保证它们在结合过程中和结合后发生各种需要的构象变化。
◎● 四级结构的蛋白质（quaternary protein）中每个球状蛋白质称为亚基（subunit）。亚基一般只有一条链，也有由2条、多条肽链由S-S连接而成的亚基。对称的寡聚蛋白分子是由2个、多个不对称的等同结构成分组成的，这种等同结构成分称为原体（protomer）。对称性是四级结构的重要性质之一。
◎● 别构效应（allostric effect）指蛋白质与配基结合后改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性的现象。同位效应（homotropic effic）是指别构蛋白质与同一种配基的结合对于和同种配基结合能力的影响。
◎● 酶的辅助因子在反应中传递电子、原子及某些化学基团。它们可以是金属离子及有机化合物，本身无催化作用。
◎● 米氏方程的前提是酶与底物反应的“快速平衡说”。
◎● 不可逆抑制剂有Ks型和Kcat型两类，多数为Ks型。
◎● 大部分非竞争性抑制是由于与酶的活性中心外的硫氢基结合引起。
◎● 砷化物的毒理作用在于破坏了硫辛酸辅酶，从而抑制了丙酮酸氧化酶系统。
◎● Kcat型不可逆抑制剂以潜伏状态存在，它与某些酶的活性中心结合后而激活成有抑制活性的抑制剂，被看作是酶的“自杀性低物”。
◎● 酶的分类：氧化-还原酶类、移换酶类、水解酶类、裂合酶类（醛缩酶、水化酶、脱氢酶）、异构酶类、合成酶类。
◎● 加入竞争性抑制剂，Vmax不变，Km变大，且Km=Km’； 加入非竞争性抑制剂，Km不变，Vmax变小，且Km=Km’； 加入反竞争性抑制剂，Vmax、Km变小，且Km>Km’.
◎● Koshland提出了“诱导稧合”假说（induced-fit hypothesis）：当酶与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补稧合，进行反应。
◎● TPCK（N-对甲苯磺酰苯丙酰氯甲基酮）通过使His烷化对酶进行亲和标记。而碘乙酸、对氯汞苯甲酸可以与巯基作用。
◎● 共价催化的最一般的形式是催化剂的亲核基团对底物中亲电子的碳原子进行攻击。
◎● 酶蛋白中的亲核基团有：丝氨酸羟基、半胱氨酸巯基、组氨酸咪唑基、
◎● 广义的酸碱催化反应包括将水加到羰基上，羧酸酯、磷酸酯的水解，从双键脱水，各种分子重排及许多取代反应等
◎● 广义的酸碱催化与共价催化可使酶反应速度大大提高，如牛胰核糖核酸酶、牛凝乳蛋白酶。
◎● 溶菌酶（lysozyme）含129个残基的单肽链，有四对二硫键，其活性中心有Glu35、Asp52等残基。
◎● 胰凝乳蛋白酶选择性地水解由芳香族氨基酸羧基形成的肽键，其最适底物为N-对甲苯磺酰苯丙酰乙酯或甲苯碘酰胺苯丙酰胺。
◎● 羧肽酶Tyr248、Arg145、Glu270及Zn2+将底无分子定位于活性中心中。
◎● L19RNA既有核糖核酸酶（ribonuclease）活性，又有RNA聚合酶活性，对竞争性抑制剂敏感。
◎● 许多多酶体系的自我调节都是通过其体系中的别构酶来实现的。
◎● 某些酶由于结合了专一性的激促蛋白质或抑制蛋白质而改变活性，这类蛋白质有钙调蛋白、抗血友病因子。
◎● 称为调节酶的酶有别构酶、共价调节酶。
◎● 底物浓度变化引起的变构酶促反应速度的变化几乎是全或无的，由于正协同效应，使得酶的反应速度对底物浓度变化敏感。
◎● Hill系数可作为判断协同效应的一个指标，具正协同效应的酶的Hill系数大于1。
◎● ATCase（天冬氨酰转氨甲酰酶）是嘧啶核苷酸生物合成-合成CTP-多酶体系反应序列中的第一个酶。受CTP反馈抑制，ATP增强其与底物的亲和力，均不影响Vmax。
◎● PALA： N-（磷乙酰）-L-天冬氨酸
◎● ATCase是既有同促效应又有异促效应的别构酶，它符合齐变模型（MWC）。
◎● 3-磷酸甘油醛脱氢酶有四个亚基，可与4个NAD+结合，结合常数不同。
◎● 齐变模型（MWC）不适用于负协同效应。
◎● 胰蛋白酶只水解赖氨素养、精氨酸的羧基形成的肽键；胰凝乳蛋白酶只水解芳香族氨基酸的羧基形成的肽键；被肠激酶激活形成的胰蛋白酶是所有胰脏蛋白酶原的共同激活剂。在它的操纵控制下，可以使所有胰脏蛋白酶同时作用。
◎● 寡聚酶可分类为：含相同亚基的寡聚酶、含不同亚基的寡聚酶（它包括双功能寡聚酶、含有专一性的非酶蛋白亚基的寡聚酶、具有底物载体亚基的寡聚酶。）。
◎● 乳酸脱氢酶亚基有：骨胳肌型（M）和心肌型（H）。其同功酶有HHHH、HHHM、HHMM、HMMM、MMMM等几种。
◎● 化学酶工程包括自然酶、化学修饰酶、固定化酶及化学人工酶的研究与应用。
◎● 影响酶促反速度的因素有：底物浓度、PH、温度、酶浓度、激活剂、抑制剂。
◎● 酶活性中心常有的基团是：Ser、His、Lys、Cys。
◎● 酵母脱氢酶在催化时，辅酶的尼克酰胺环C4上只有一侧是可以加氢或脱氢的，这种专一性定为A型。凡是酵母脱氢酶中尼克酰胺环上氢位置相似，同处一侧，具同侧专一性的酶均称A型专一的酶。凡是酵母脱氢酶中尼克酰胺环上氢位置不同，处于异侧，具另一侧专一性的酶均称B型专一的酶。如Glu脱氢酶、α-甘油磷酸脱氢酶。
◎● 活性中心的形成要求酶蛋白分子具有一定的空间构象。辅酶分子或辅酶分子的一部分往往是活性中心的组成部分。
◎● 酶分子中可以被修饰的基团包括：硫氢基、羟基、咪唑基、氨基、羧基等。
◎● 通过共价催化而提高反应速度的酶有：丝氨酸类酶与酰基形成酰基-酶，或与磷酸形成磷酸-酶，如磷酸葡萄糖变位酶。半胱氨酸类酶活性中心的半胱氨酸硫氢基与底物酰基形成含有共价硫酯键的中间物。组氨酸类酶活性中心的组氨酸咪唑基在反应中被磷酸化。赖氨酸类酶的赖氨酸远端氨基与底物羰基形成西夫碱中间物。
◎● 酶蛋白中的广义酸碱催化功能基团有：硫氢基、酚羟基、咪唑基、氨基、羧基等。
◎● 催化中有“Asp-His-Ser”电荷中继网的酶有：胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶及枯草杆菌蛋白酶。
◎● 来自共同祖先、通过基因改变而得到不同专一性的结果，称“倾异进化”。酶来源各异，但它们的电荷中继网组成又相同，称异源的“倾同进化”。
◎● 多酶复合体有：丙酮酸脱氢酶复合体、脂肪酸合成酶复合体。
◎● 有的别构酶只有一个专一性调节物，称单价别构酶。有的别构酶有2个或2个以上的专一性调节物，称多价别构酶。通2个或多个多价别构酶可以将2个或多个多酶体系连接在一个控制网中进行调节。
◎● 调节酶可以在多酶体系中对代谢反应起调节作用，它们本身的活性受到严格的调节控制。
◎● 调节物或效应物与酶分子中的别构中心（调节中心或控制中心）结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度及代谢过程，此效应称为酶的别构效应。酶的别构效应与酶的四级结构有关。
◎● 嘧啶核苷酸C1-N1 N糖苷键，嘌呤核苷酸C1-N9 N糖苷键。
◎● A、C中，N原子常处于氨基状态，极少处于亚胺基状态；G、T中，C6氧原子常为酮式，极少为烯醇式。
◎● DNA可塑性是DNA分子、多核苷酸连的骨架上的共价键的转角改变引起的。
◎● 双链RNA、DNA-RNA均为A构象。
◎● tRNA5’末端为pG——或pC——。
◎● 不同tRNA有不同的额外环，是tRNA分类的指标。
◎● TψC环（假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷环）由7个核苷酸组成，所有的tRNA此环中都有TψC。
◎● 纯DNA的OD260为1.8，纯DNA的OD260为2.0。
◎● 1 OD 值相当50μg/ml双螺旋DNA，40μg/ml单链DNA（RNA），20μg/ml寡核苷酸。
◎● RNA分离用蔗糖梯度离心，DNA分离用氯化铯梯度离心
◎● 人体不能合成维生素，必须从食物中获取。
◎● 脂溶性维生素有：维生素A、维生素D、维生素E、维生素K。水溶性维生素有：维生素C、维生素B1、维生素B2、维生素B6、维生素B12。
◎● 维生素D有维生素D3、维生素D2两种。与胆固醇同具环戊烷多氢菲结构。
◎● 人皮肤的维生素原为7-脱氢胆固醇，麦角、真菌的维生素D2原为麦角固醇，维生素D3、胆钙化醇进入肠后，促进钙的运输。
◎● 维生素E为一种抗氧化剂，保护线粒体膜上的磷脂抗自由基作用。
◎● 维生素K的主要化学结构为2-甲基-1，4-萘醌。依赖于维生素K的凝血因子有：凝血因子Ⅱ、凝血因子Ⅶ、凝血因子Ⅸ、凝血因子Ⅹ。
◎● 人、猴、豚鼠在肝脏内缺少一种古洛内酯氧化酶而不能合成维生素C。
◎● VB1为硫胺素。VB2为核黄素，存在与FMN、FAD中。
◎● 泛酸又称遍多酸（patothenic acid），与辅酶A（coenzyme A）有联系。
◎● 四氢叶酸所传递的一碳单位，可以是甲基、亚甲基、甲川基、甲酰基、亚胺甲基。
◎● 羧化酶形成酶与生物素复合体的反应是：Enz+ATP+biotin≒Enz-biotin+AMP+Pi
◎● 硫辛酰胺是与酶结合的辅酶，传递氢和乙酰基。与硫辛酰胺有关的酶有：硫辛酰胺转乙酰酶、二氢硫辛酰胺脱氢酶。
◎● VB12又名钴胺素，深红色吸水结晶不熔。以5’-脱氢腺嘌呤核苷基取代其氢成为VB12辅酶，化学，名称为5’-脱氢腺嘌呤核苷钴胺素，是变位酶甲基促丙二酸单酰辅酶A变位酶的辅酶。
◎● 青霉素只对革兰氏阳性菌有作用，多粘菌素只对革兰氏阴性菌有作用。
◎● 细菌耐抗生素的即理有：①耐药菌产生导致抗生素失效的酶；②耐药菌改变对抗生素的敏感部位；③耐药菌降低细胞透过抗生素的能力。
◎● β内酰亚胺环破裂导致内酰胺类抗生素失效，乙酰化导致氯霉素失效，腺苷酰化或N-乙酰化导致氨基环醇类抗生素失效。
◎● 防线菌素D含有一个发色团，吩噁嗪酮（phenoxazone）和两个环五肽，它特异地与双链DNA非共价结合使之失去模板功能，不与单链DNA、RNA、DNA-RNA结合。
◎● 丝裂霉素参与同DNA交联的是氮丙啶基和氨甲酰基。
◎● 利福霉素是含萘氢醌的大型内酯环抗生素，抑制细菌转录，它与起始的嘌呤核苷酸5’三磷酸（pppG、pppA）竞争与酶结合。
◎● 吲哚霉素竞争抑制Ser-tRNA合成。氨基环醇类抗生素引起原核mRNA的错读。春日霉素专一抑制30S起始复合体的形成。四环素族抗生素封闭30S上的A位点。氯霉素与50S结合抑制肽酰转移酶活性。环己亚胺抑制真核生物抑制肽酰转移酶活性。红霉素、大环内酯类抗生素抑制50S移位反应。嘌呤霉素与50S亚基A位结合，抑制氨酰tRNA的进入，过早终止肽链的合成（对处于A位的tRNA无作用）。
◎● 多肽类抗生素降低膜表面张力而改变膜的透性多烯类抗生素选择性地作用于含固醇的膜。
◎● 肽聚糖的生物合成分为五步：①合成UDP-糖-肽单位；②向载体脂转移糖-肽单位；③二糖-肽单位的合成；④向增长的多糖链转移二糖-肽单位；⑤多糖链通过转肽作用而交联。
◎● 对青霉素分子的改造有：①更换侧链R；②从羧基部分制成盐或连接其他化合物或基团；③改造母核。
◎● 6-ADA：6-氨基勤霉烷酸。7-ACA：7-氨基头孢晚酸。
◎● 青霉素的主要结构是β内酰胺环（A环）。各型青霉素的区别是侧链R的不同。
◎● 链霉素的结构有链霉胍和链霉二糖胺两部分，后者由链霉糖和2-甲氨基葡萄糖构成。
◎● 链霉糖中醛基是链霉素的药效部分，易为半胱氨酸、维生素C、羟胺等破坏。
◎● 链霉素为氨基环醇类化合物，碱性强。
◎● 氨基环醇类抗生素含一个环己醇型配基，以糖苷键与氨基糖结合。
◎● 氯霉素有2个不对称碳原子，只有左旋异构体有抗菌的能力。
◎● 临床用的四环素族抗生素有：金霉素、土霉素、四环素。
◎● 大环内酯类抗生素有红霉素、碳霉素、竹桃霉素、麦迪霉素。
◎● 多烯大环内酯类抗生素的结构特点是在分子中既有经内酯化作用而闭合的大碳环，又有一系列的共轭双键。如制霉菌素。
◎● 丝裂霉素是一种吲哚醌衍生物。分子中含氮丙啶、氨甲酸酯、氨基苯醌等抗肿瘤活性的基团。争光霉素是一族与铜离子螯合的含硫配糖多肽抗生素，具弱碱性。进入体内后，集中在皮肤、食道、肺、阴茎等组织。能抑制迅速增殖细胞的DNA合成。
◎● 链霉素、勤霉素、多粘菌素B曾用于家畜的人工受精。
◎● 激素按其化学本质分为：含氮激素、甾醇类激素、脂肪酸衍生物激素。
◎● 激素是生物体内特殊的组织或腺体产生的直接分泌到体液中（动物的血液、淋巴液、脑脊液、肠液），通过体液运输到特定的作用部位，从而引起特殊的激动反应的一群微量的有机化合物。
◎● 钙调蛋白及其它钙传感器含有重度出现的“螺旋区-泡区-螺旋区”结构，这种结构也被称为EF手图象。
◎● 七螺旋区结构是激活G蛋白的跨膜受体所具有的普遍性质，它是各种G蛋白级联系列中多次出现的主旋律。
◎● cAMP在细胞中的作用受到cGMP的拮抗，游离钙离子、前列腺素均影响其作用的发挥。
◎● 碘离子在甲状腺过氧化酶及过氧化氢的作用下，氧化为活性碘。碘化只发生在甲状腺球蛋白中的原球蛋白的酪氨酸残基上。
◎● 甲状腺素的生物合成受到硫脲、硫脲嘧啶的抑制。
◎● 甲状腺素刺激糖、蛋白、脂肪和盐的代谢，促进机体生长发育和组织分化。对中枢神经系统、循环系统、造血过程、肌肉活动等有显著的作用。
◎● 垂体前叶分泌的激素有促肾上腺皮质激素、促甲状腺激素、促卵泡激素、促黄体生成激素、生长激素、催乳激素。
◎● 生长激素刺激骨软骨的生长、促进粘多糖及胶原的合成。
◎● 促肾上腺皮质激素（ACTH）可促进体内贮存的胆甾醇在肾上腺表皮中转化为肾上腺皮质酮，并刺激肾上腺表皮分泌激素。
◎● ACTH族激素及β-LPH族激素来源于ACTH-β-LPH前体。
◎● 垂体后叶激素指催产素和加压素，是含二硫键的二十元环。其活性为胰蛋白酶破坏。
◎● 催产素有种属特异性，使多种平滑肌收缩，具催产及使乳腺排乳的功能，为孕酮抑制。
◎● 加压素无种属特异性，使小动脉收缩而增高血压，并较少排尿。
◎● 胰岛素促进组织吸取葡萄糖，促进肝脏、肌肉、脂肪组织的合成代谢，抑制分解代谢。
◎● 神经生长因子是在脊椎动物的交感神经元和感觉神经元的发育中起关键作用的有生物活性的蛋白因子。
◎● c-型、v-型的yes、fgr、fes、abl、ras基因均编码酪氨酸级酶。
◎● 胰高血糖素主要作用于肝脏，并不使肌糖原分解。
◎● 甲状旁腺素、降钙素作用于骨基质及肾脏，共同调节钙磷代谢，使血中钙磷浓度相对稳定。
◎● Ca2+可以形成具较大半径的不对称的复合物，Mg2+偏向于形成小的对称的壳状复合物。
◎● 抑制CaM使细胞生长阻断在G1-S期转换上。
◎● Ca2+-CaM通过活化NAD激酶，触发受精卵分裂。
◎● 肾上腺皮质、性腺及胎盘分泌的激素都是甾醇类激素。
◎● 胆甾醇（27碳）转变为孕酮（即黄体酮，21碳）后转变为其他的激素。
◎● 7种皮质激素都含有21个碳原子。
◎● 皮质激素按生理功能分为糖皮质激素和盐皮质激素，前者包括皮质酮、可的松，后者包括醛甾酮、脱氧皮质酮。
◎● 糖皮质激素能抑制糖的氧化，促进蛋白转化为糖，调节糖代谢，升高血糖，并能利尿。大剂量也能减轻炎症及过敏反应。
◎● 盐皮质激素促使体内保留钠及排除钾，调节水盐代谢。
◎● 胎盘是妊娠后期体内孕酮的主要来源。
◎● 体内孕酮、雌二醇联合作用，是月经及妊娠过程能正常完成。
◎● 雄性激素和雌性激素均由胆甾醇转化而成，可以相互转变。
◎● 雄性激素在机体内可变为雌性激素，由尿排出。雌性激素在机体内可变为雄性激素，由尿排出。
◎● 在雄体中，平衡偏向雄性激素，雄体中排出较多的雌酮。
◎● 由于环戊烷上的不饱和链的位置或取代基团不同，可将已知的前列腺素分为E、F、A、B四类。
◎● 前列腺素对全身系统如生殖、心血管、呼吸、消化几神经等都有作用。能使子宫及输卵管收缩，可用于引产；能溶解黄体可治疗持久性黄体，提高怀孕率；能使血管扩张或收缩；支气管平滑肌解痉；抑制胃酸分泌；调节各种特殊器官血流量，控制离子及对某些膜的穿透以及突触传递，抑制脂质分解。
◎● 前列腺素在体内并不作为激素起作用，而是通过对激素的调节起作用。
◎● 外围激素对下丘脑或垂体的调节称长（负）反馈；激素对下丘脑或的调节称短（负）反馈；下丘脑本身产生的激素对下丘脑的调节称为超短（负）反馈。
◎● 激素相互的制约、依赖而受到的调控称多元调控。
◎● 昆虫从卵到成虫的几个阶段，都受到返幼激素、蜕皮激素的协调作用而控制。
◎● 多肽激素的分子特征有：①无游离的N-端或C-端；②具有二硫键的二十元环；③活性多肽两侧有成对的碱新法氨基酸。
◎● 动物细胞的胆固醇含量较植物细胞高，质膜的胆固醇含量较细胞器膜多。
◎● 糖脂仅分布在细胞外侧的单分子层中，暴露在膜的表面。
◎● 细菌、植物细胞质膜的糖脂几乎都是甘油的衍生物，动物细胞质膜的糖脂几乎都是神经鞘氨醇的衍生物。
◎● 叶绿体、嗜盐菌膜上有含硫的脂质。
◎● 磷脂分子在水溶液中，以微团还是以双层微囊的形式存在，取绝于磷脂的组成。天然磷脂分子倾向于后一种形式。
◎● 磷脂酰胆碱、鞘磷脂等一般形成稳定的脂双层结构，而不饱和脂肪酰链的磷脂酰乙醇胺（PE）、单葡萄糖甘油二脂、单半乳糖甘油二脂则易形成六角形相Ⅱ（HⅡ）结构。磷脂酰丝氨酸、磷脂酰甘油在中性与低温时，以脂双层结构存在，在酸性和高温时转变为六角形相Ⅱ（HⅡ）结构。
◎● 细胞的胞吞外排、细胞融合、脂质分子的翻转运动、蛋白质的跨膜运动等均可能出现非脂双层结构。
◎● 光合作用：6CO2+12NADPH+12H++18ATP—1己糖（hexose）+18ADP+18Pi+12NAD+
◎● Franz knoop用苯甲酸苯乙酸示踪，产马尿酸、苯乙尿酸，提出脂肪酸的β-氧化学说。
◎● ΔG与反应速度无关。
◎● 高能化合物水解放能大于5千卡（20.92KJ）。
◎● 易兴奋组织的磷酸肌酸、无脊椎动物肌肉中的磷酸精氨酸通过磷酸基团的转移而作为贮能物质，称为磷酸原（phosphagens）。
◎● ATP=AMP+Ppi 参与“虫荧光腺苷酸” 的形成，参与脂肪酸同CoA的反应。
◎● 在腺苷酸激酶的作用下，2ADP=ATP+AMP，可以维持细胞内ATP含量的动态平衡。
◎● 平衡态的能量变化为0，而稳定态消耗量着能量和物质。
◎● 主动运输的特点有：①专一性；②饱和性；③方向性；④选择性抑制；⑤消耗能量；
◎● 肌质网是肌细胞含有的一种特化的内质网膜系统，在肌细胞中形成一种由许多精细通道构成的网状结构，是细胞内的Ca2+库之一。
◎● 钙调蛋白（CaM）参与调节神经突触膜、脂肪细胞膜、小肠基底细胞膜、红细胞膜Ca2+运送，存在于所有脊椎动物组织中。
◎● 基团转移：PEP+糖（外侧） 糖-磷酸（内侧）+丙酮酸
◎● ATP/ADP交换体以二聚体存在，在内负外正电势时，输出ATP，输入ADP。其机制为两态闸门-孔道机制。
◎● 并非所有跨膜运送的线粒体蛋白都以前体形式存在，如细胞色素C。
◎● 移动性离子载体：缬氨霉素，K+；A23187，Ca2+，Mg2+；尼日利亚菌素（多环醚羧酸），H+/K+交换体。通道性离子载体：短菌杆肽A，使一价阳离子顺势流动。
◎● 呼吸链组成有：FMN、CoQ、及一些铁硫蛋白，不同的电子载体和蛋白结合而存在。
◎● 6-磷酸葡萄糖脱氢酶以NADP+为脱氢辅酶，谷氨酸脱氢酶以NADP+、NAD+为脱氢辅酶，一般以NAD+为脱氢辅酶。
◎● NADPH上的氢由吡啶核苷酸转氢酶作用转到NAD+上。
◎● CoQ是含长的异戊二烯侧链的醌类化合物。
◎● 细胞色素类含铁，参与内质网羟基化作用。
◎● Cytb、Cytc1、Cyta、Cyta3整合在一起aa3含两个必须的Cu2+。
◎● 细胞色素C是唯一可溶的细胞色素，用于绘制系统发生树。
◎● 鱼藤酮、安密妥、杀粉蝶菌素抑制NADH-CoQ；抗霉素A（链霉素）抑制Cytb-Cytc1；CN—、硫化氢、叠氮化物、CO抑制aa3-O2。
◎● 不同种类细胞的线粒体所含有的细胞色素、黄素酶、铁硫中心的比例不一致，但内膜单位面积的Cyta分子数一致，称呼吸功能数。
◎● ADP作为关键物质对氧化磷酸化的调节作用，称呼吸控制。其定量表达为ADP存在时（Ⅲ）的氧气利用速度与无ADP存在时（Ⅳ）的氧气利用速度的比值。是鉴定分离线粒体完整状况的指标，比值高的较完整。
◎● 解偶联剂：2，4-二硝基苯酚。氧化磷酸化抑制剂：寡霉素。离子载体抑制剂：缬氨霉素。
◎● Na离子介导的葡萄糖运输受根本苷的抑制，不需钠的葡萄糖运输受细胞松弛素的抑制。
◎● 凡是连接两个羟基化合物（如醛与酮）形成醛醇化合物的反应即醛缩反应。该反应的同工酶在肌肉中为A型，在肝中为B型，在脑中为C型，不需金属及辅助因子。酵母、细菌来源的需要Fe2+、Cu2+、Zn2+。
◎● 凡是催化分子内功能基团移动的酶为变位酶，Mg2+为必需。
◎● 乙醇脱氢酶含Zn2+，由2个Cys的S、His的N螯合。
◎● 丙酮酸脱氢酶系含：丙酮酸脱羧酶E1（24）、二氢硫辛酸乙酰转移酶E2（24）、二氢硫辛酸脱氢酶E3（12）、TPP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA、Mg2+。其中，酰基转移酶的Lys与硫辛酸形成反应长臂。其调节有：产物抑制、核苷酸反馈调节（GTP抑制，AMP活化）、可逆磷酸化作用共价调节。
◎● 氟乙酰CoA与柠檬酸合成酶反应形成氟柠檬酸，可抑制下一步反应的酶，称致死合成。
◎● 顺乌头酸酶含4 Fe、4无机硫、4Cys的S结合的铁硫中心簇，参与底物的去水加水反应。是含铁的非铁卟啉蛋白。
◎● 异柠檬酸脱氢酶分2类，Ⅰ类以NAD为电子受体，为Mg2+、Mn2+活化，仅存在于线粒体。Ⅱ类以NADP+为电子受体，存在线粒体中，也存在胞质中。
◎● α-酮戊二酸脱氢酶系含有：α-酮戊二酸脱羧酶E1、二氢硫辛酸乙酰转移酶E2、二氢硫辛酸脱氢酶E3、TPP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA、Mg2+。
◎● Cori循环：乳酸氧化为丙酮酸参加糖异生为葡萄糖，进入血液运输至肌肉中。
◎● 糖原降解：由糖原磷酸化酶催化从糖原还原性末端葡萄糖的α-1，4糖苷键断裂。
◎● 糖原磷酸化酶亚基中特殊的氨酸的远端氨基与磷酸吡哆醛（PLP）以Schiff碱形式结合，参与糖原裂解为C1α构型的糖原和G-1-P的反应。
◎● 催化G-1-P—→G-1-P的酶是磷酸葡萄糖变位酶，其活性中心有磷酸化丝氨酸。
◎● 新的葡萄糖残基加在糖原引物（大于4G）非还原末端G的C4-OH上，糖原合成需糖原起始合成酶及引发蛋白质。
◎● UDP-己糖胺以F-6-P为底物由Gln提供NH3，乙酰辅酶A提供乙酰合成。
◎● 唾液酸由PEP与6-P-N-乙酰氨基甘露糖缩合而成。
◎● 解酵调节酶：己糖激酶、二磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。
◎● 因一个Ser上的磷酸基转移而活性不同的酶称为前后酶或双功能酶。
◎● 三羧酸循环调控酶有：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶。
◎● 酵解与糖异生的控制点在F-6-P 、F-1，6-P的转化。糖异生的关键调控酶为果糖-1，6-二磷酸酶，而酵解的关键调控酶为F-1，6-P激酶。
◎● 无效循环：由不同的酶催化两个相反代谢，反应条件不一样，一个方面需要消耗ATP，另一方面则自动水解，结果ATP水解，消耗了能量，反应物没有变化，只产生能量供身体所需。酵解、糖异生中有3个位点可能产生无效循环。
◎● 肾上腺素、高血糖素、糖皮质激素、胰岛素可调节糖原磷酸化酶及糖原合成酶的活性与非活性形式的比例，除胰岛素促糖原合成增加外，均降解糖原。
◎● 磷酸化酶作用需Ca2+、磷酸化激酶、ATP、Mg2+。
◎● 大脑下部、下丘脑接受神经信号，分泌皮质释放因子，通过血液运到靶腺体。
◎● 肾上腺皮质，使糖译剩加强，血糖增多
◎● 3羧酸物质：柠檬酸、顺乌头酸、异柠檬酸、草酰琥珀酸。
◎● 红降：光合效率在680nm以上是急剧下降。在700nm、600nm光照射下，光合速度比分别在700nm、600nm光照射下的光合总和要高称增效现象。
◎● 质蓝素为水溶性蛋白，氧化还原中心有Cu2+，与Cys、Met、2His螯合。
◎● 磷酸乙醇酸可转化为甘氨酸或乙醛酸途径中放出CO2，植物消耗氧气二磷酸核酮糖转化为CO2的过程称光呼吸。
◎● 四碳循环的初始反应为：PEP +CO2→草酰乙酸+Pi。
◎● 脂肪和氨基酸可刺激十二指肠分泌肠促胰酶素和胆囊收缩素释放。
◎● 游离脂肪酸、胆固醇、甘油2-单酯等脂解产物在光面内质网重新酯化形成含有三酯酰甘油的前乳糜微粒。
◎● 脂蛋白由疏水脂类为核心围绕着极性脂类及载脂蛋白（apoprotein，APO）组成。载脂蛋白在小肠、肝中合成，有APOAⅠ、APOAⅡ、APOAⅣ、APOB48、APOB100、APOC、APOE等七类。
◎● 对激素敏感的脂肪酶是限制脂解速度的限速酶。
◎● ω氧化涉及末端甲基的羟基化，形成一级醇，继而氧化成醛转化为羧酸。
◎● 酮体是指：乙酰乙酸、丙酮、D-β-羟丁酸。
◎● 在形成软脂酸的过程中，8个乙酰辅酶A仅有一个以乙酰辅酶A的形式反应，其余均以丙二酸单酰辅酶A的形式反应。至形成16C的脂肪酸。
◎● 哺乳动物组织的脂肪酸合成酶体系为同二聚体，每个亚基中肽链折叠成三个结构域，中间由可变区连接。结构域Ⅰ为底物进入酶系进行缩合反应的单元，含有乙酰转移酶（AT）、丙二酸单酰转移酶（MT）、缩合酶（CE）。结构域Ⅱ为进行还原反应的单元，含载脂蛋白、β酮脂酰还原酶（KR）、脱水酶（DH）、烯脂酰还原酶（ER）。结构域Ⅲ为释放软脂酸（棕榈酸）的单元，含硫脂酶。
◎● 真核细胞的多酶体系是多功能蛋白，不同的酶共价连接成单一多肽链。
◎● 肝、脂肪组织的不饱和酶系由NADH-细胞色素b5还原酶、细胞色素b5、去饱和酶组成。
◎● 哺乳动物多烯脂肪酸依据前体、双键的数目分棕榈油酸、油酸、亚油酸、亚麻酸。
◎● 花生四烯酸是含量最丰富的多烯脂酸。
◎● 甘油三酯的前体是：L-α-磷脂甘油、脂酰辅酶A。
◎● 胞嘧啶核苷酸在磷脂酸合成磷脂中作载体，可以是醇基的载体，也可以是磷脂酸的载体。
◎● 心磷脂的前体是CDP甘油二酯和磷脂酰甘油。鞘磷脂的前体是神酰胺即胆碱。
◎● 鞘糖脂的基本结构是鞘氨醇、脂肪酸和糖。
◎● 神经节苷脂在动物脑组织、神经组织细胞中含量相当高，特别是神经末梢与神经递质接触的受体部位，含有N-乙酰神经氨糖酸（即唾液酸）。
◎● 肝脏是合成胆固醇的主要场所。
◎● HMG-CoA（β-羟-β-甲基戊二酰辅酶A）在哺乳动物体内是脂肪酸代谢和胆固醇合成的分支点。
◎● 鲨烯合成后，底物产物都不溶于水，酶存在于内质网的微粒体中，由固醇载体蛋白（SCP）将胞液中的鲨烯转运到微粒体中，在其中环化为羊毛脂固醇。
◎● 7α羟化为7α-胆固醇胆汁酸合成的限速步骤。7α-羧化酶是单加氧酶，存在于微粒体中，需要NADP+、O2。
◎● 维生素D由类固醇转化而来，麦角固醇是其直接前体。
◎● 前列腺素（PG）、凝血噁烷酸、白三烯总称为类二十烷，是二十四碳四烯酸（花生四烯酸）的衍生代谢物。
◎● 前列腺素的释放速度取决于其合成速度（不贮存），其合成经历氧化、环化、异构化、还原等作用。参与作用的酶是与膜结合的多酶体系。
◎● cAMP磷酸二酯酶降解cAMP，甲基黄嘌呤（茶碱、咖啡碱）可抑制它。
◎● 磷脂酸与CTP反应形成胞嘧啶核苷二磷酸二脂腺甘油酯，是磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌酸、心磷脂的前体。
◎● 机体获取的蛋白质量和排出的蛋白质量在正常情况下处于平衡状态，称氮平衡。
◎● 氧化脱氨基作用普遍存在于动植物体中，动物的脱氨基作用在肝脏中进行。非氧化脱氨基作用出现在微生物体内。
◎● 转氨酶催化的反应都是可逆的，平衡常数为1左右。
◎● 胞内不同部分转氨酶的功能相同，但结构性质不同。
◎● 哺乳动物细胞中氨基酸氨基的集合作用在胞液中进行，由Asp转氨酶催化形成谷氨酸。
◎● 以磷酸吡哆醛为辅酶（辅基）的不同酶类催化氨基酸的不同反应，包括：转氨反应、脱羧作用、β-羟氨酸脱水作用、α-D-氨基酸消旋作用、Cys脱硫氢基作用。
◎● 组胺有降血压作用。酪胺有升血压作用。
◎● 血液中1%的氨就引起神经系统中毒。
◎● 氨转运主要通过Glu，肌肉中可以由葡萄糖-Ala循环利用丙氨酸将氨送到肝脏。
◎● 氨基酸的脱氨形成氨甲酰磷酸等在线粒体中进行，可以防止过量游离氨积累在血液中而引起神经中毒。
◎● 尿酸以内酰胺、内酰亚胺和完全解离三种形式存在。
◎● 色氨酸碳架转化产物为：乙酰乙酰辅酶A、1乙酰辅酶A、4CO2、1甲酸。
◎● 脯氨酸经氧化、加水、脱氢形成Glu，而羟脯氨酸降解为丙酮酸和乙醛酸。
◎● 凡能形成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酸、草酰乙酸的氨基酸称生糖氨基酸。
◎● 可作为一碳单位来源的氨基酸有；甘氨酸、苏氨酸、组氨酸、甲硫氨酸。
◎● 参与肌酸合成的氨基酸有：精氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸。
◎● 人类和大白鼠的必需氨基酸是相同的。高等植物能合成自己所需的全部氨基酸，可以以氨、硝酸作为N源。
◎● α-酮戊二酸衍生的氨基酸有：L-谷氨酸、L-谷酰胺、L-脯氨酸、L-精氨酸、L-赖氨酸。
◎● 草酰乙酸衍生的氨基酸有：L-天冬氨酸、L-天冬酰胺、L-甲硫氨酸、L-苏氨酸、L-异亮氨酸。
◎● 丙酮酸衍生的氨基酸有：L-丙氨酸、L-缬氨酸、L-亮氨酸、L-异亮氨酸、L-赖氨酸。3-磷酸甘油酸衍生的氨基酸有：L-丝氨酸、L-半胱氨酸、甘氨酸。
◎● 抑制谷酰胺的含氮物有：氨基葡萄糖-6-磷酸、色氨酸、丙氨酸、甘氨酸、组氨酸、胞嘧啶核苷三磷酸、AMP、氨甲酰磷酸。
◎● 谷酰酸合酶供氢体，在细菌中是NADPH，蕈类为NADH，植物中一种是还原型铁氧还蛋白，另一种是NADPH或NADH。
◎● 尿素的前体物质是精氨酸。
◎● 谷酰胺合成反应中ATP转变为ADP和磷酸。天冬酰胺合成反应中ATP转变为AMP和焦磷酸。
◎● 异亮氨酸有4个碳来自于天冬氨酸，2个碳来自丙酮酸。
◎● 丙氨酸合成没有反馈抑制效应，机体中有许多丙氨酸库。
◎● 芳香氨基酸包括：苯丙氨酸、色氨酸、丝氨酸。只能由植物、微生物合成。
◎● 莽草酸途径是指从莽草酸到形成分支酸的一段过程。
◎● 吲哚环上苯环C1、C6来自PEP，C2-C5来自赤藓糖-4-磷酸。色氨酸吲哚环上N来自Asn的氮，吲哚环上C7、C8来自PRPP，色氨酸侧链部分来自丝氨酸。
◎● 丙氨酸、天冬氨酸、谷氨酸的生物合成不受终产物的反馈抑制。
◎● A.Meister提出的γ-谷酰胺循环解释了谷胱甘肽参与的跨膜转运。
◎● 卟啉是血红素、细胞色素、叶绿素等的核心部分，其合成以甘氨酸和琥珀酰辅酶A为基本原料，含二价铁离子。
◎● 胆色素原是吡咯化合物的母体。
◎● 铁卟啉或血红蛋白、血红素降解产物为三价铁离子和胆红素。
◎● 短杆菌肽S合酶体系中的硫酯键为氨基酰基腺苷酸。
◎● D-氨基酸是由L-氨基酸通过消旋酶作用形成，它一形成就掺入到肽链中。
◎● 蛋白质的氨化是不同种微生物相继作用的结果。
◎● 生物固氮是某些微生物和藻类通过其体内固氮酶系作用将N2转变为NH3的作用。
◎● 自养固氮微生物包括：好气和厌气细菌、光能自养细菌、烃氧化细菌、蓝藻。
◎● NADPH是固氮酶系的还原辅助因子。
◎● 含腺苷酸的辅酶有：烟酰胺核苷酸、黄素腺嘌呤二核苷酸、辅酶A。
◎● 蛇毒磷酸二酯酶和牛脾磷酸二酯酶对DNA、RNA都能分解，它们属于核酸外切酶。
◎● 分解核苷酸的酶有核苷磷酸化酶、核苷水解酶。前者广泛存在催化的反应可逆，后者仅存在于植物微生物体只对核糖核苷作用，反应不可逆。
◎● 痛风由尿酸的过量积累造成，别嘌呤醇对黄嘌呤氧化酶有强抑制作用，是该酶的自杀性底物。
◎● 生物体利用CO2、甲酸盐、Gln、Asp、Gly合成嘌呤环。体内PRPP由5-磷酸核糖与ATP作用产生，由磷酸核糖焦磷酸酶激酶催化。
◎● 次黄嘌呤核苷酸经氧化生成黄嘌呤核苷酸，由次黄嘌呤核苷酸脱氢酶催化，需要NAD+、K+。
◎● 嘌呤核苷酸从头合成受到腺苷酸、鸟苷酸反馈抑制。控制点为：氨基转移到PRPP上形成5-磷酸核糖胺、次黄嘌呤后分支途径的第一步反应。
◎● 用于嘧啶合成的氨甲酰磷酸以Gln为氨供体。
◎● 尿嘧啶核苷酸转变为胞嘧啶核苷酸在尿嘧啶核苷三磷酸水平进行。
◎● 生物体内脱氧核糖核苷酸可由核糖核苷酸还原而成，该催化体系包括：硫氧还蛋白、硫氧还蛋白还原酶、蛋白质B1和B1，需要Mg2+、ATP、dATP、dTTP、dGTP是其变构效应物。
◎● 一碳单位载体四氢叶酸的结构类似物有氨基蝶呤、氨甲蝶呤。
◎● 在5-磷酸核糖焦磷酸中，焦磷酸部分为α-构型，而在NAD中，核糖与烟酰胺间的连接为β-构型。
◎● 辅酶A分子中含有腺苷酸、泛酸、巯基乙胺、磷酸，其连接为：3-磷酸-ADP-泛酰-巯基乙胺。
◎● 染色体外的遗传因子包括：细菌的质粒、真核生物的细胞器及细菌内共生生物的DNA。
◎● 线粒体、叶绿体是通过内膜凹陷进行分裂的，其过程与细菌分裂相似。
◎● 细胞器DNA的复制并不限于核DNA的合成期（S期），而可以在整个细胞周期中进行。
◎● 碱基配对是核酸分子间传递信息的结构基础，复制、转录、逆转录，都通过碱基配对来完成。
◎● 碱基核苷或核苷酸单体并不形成碱基对，但在形成双螺旋分子时，由于空间结构关系而构成特殊的碱基对。
◎● 老年动物DNA双链的不配对碱基远较幼年、胚胎期多。
◎● 克隆的复制起始区可用于研究复制的控制及染色体在细胞分裂时的分裂机制。
◎● 决定拷贝数和发动复制的作用是由不同的DNA序列控制的。
◎● 两条链上的复制起点分开一定的距离时产生D-环复制。
◎● 只有当进入的碱基能与模板的碱基形成Watson-Crick类型的碱基对时，才能在DNA聚合酶的催化下形成磷酸二酯键。
◎● 发夹环和分支结构只存在于替外酶促合成的DNA中，使DNA的变性行为异常，失去遗传活性。
◎● DNA复制过程中碱基配对受到双重核对：聚合酶的选择作用和3’-5’外切酶的校对作用。
◎● DNA聚合酶Ⅲ全酶有α、β、γ、δ、ε、θ、τ七种亚基组成，含锌原子，称为polyⅢ的核心酶含有α、、ε、θ三种亚基。
◎● 杀蚜虫毒素一直DNA聚合酶α的活力。
◎● 细菌中，DNA连接酶以NAD为能量来源。动物细胞和噬菌体DNA连接酶以ATP为能量来源。DNA连接酶参与DNA复制、修复、重组。
◎● RNA引物的消除的缺口的填补由DNA聚合酶I来完成。
◎● E.coli旋转酶A亚基是抗萘啶酮酸和奥啉酸的作用位点。B亚基是抗香豆霉素A1和新生霉素的作用位点。
◎● 拓扑异构酶Ⅰ主要集中在活性转录区，同转录有关。拓扑异构酶Ⅱ主要集中在染色质骨架蛋白和核基质部位，同复制有关。
◎● 在DNA复制的生长点即复制叉上，分布着各种各样的与复制有关的娞和辅助因子，它们在DNA链上形成离散的复合物，彼此结合，进行高精度的复制，这一结构被叫做复制体。
◎● 引发酶与6种蛋白质机dnaB、dnaC、n、n'、n"、i组装成引发体。
◎● DNA以左手螺旋方向绕在组蛋白核心上，每一个核小体大致相当于1个负超螺旋。
◎● 质粒的不相容性和拷贝数的控制有关，通过表面排斥和质粒不相容来实现。
◎● 光复活作用是一种高度专一的修复方式，它只作用于紫外线引起的T二聚体。
◎● 参与切除修复的酶主要有：特异的核酸内切酶、外切酶、聚合酶和连接酶。
◎● 甲基磺酸甲酯是一种单功能的烷化剂，使G的7位氨烷基化而活化β-糖苷键，造成脱嘌呤作用。
◎● 着色性干皮病杀因为缺乏紫外线特异的核酸内切酶。
◎● 乙型肝炎病毒是一种带缺口的环状DNA分子。
◎● 复制体的基本活动包括：①双链的解开；②RNA引物的合成；③DNA链的延长；④切除RNA引物，填补缺口，连接DNA片段；⑤切除和修复错误的碱基。
◎● SOS反应包括：诱导修复，诱变效应、细胞分裂的抑制、溶原细菌释放噬菌体。
◎● 基因的转录是一种有选择性的过程，随着细胞的不同生长发育阶段和细胞的内外条件的改变将转录不同的基因。
◎● 在RNA聚合反应中，天然的双链DNA做模板比变性的单链DNA更为有效。
◎● 不同的δ因子识别不同的启动子，从而表达不同的基因。
◎● 启动子是指RNA聚合酶识别，结合和开始转录的一段DNA序列。它是不对称的，决定了转录的方向，转录的第一个核苷酸总是A（或G）。
◎● 抗终止作用主要见于某些噬菌体的时序控制。
◎● RNA聚合酶Ⅱ的转录无终止作用。
◎● 在细胞的生长发育和分化过程中，遗传的信息表达可按一定的时间顺序发生变化，而且随着细胞内外环境条件的改变而加以调整，就是时序调控和适应调控。
◎● E.coli有七个rRNA转录单位，每个转录单位由16S rRNA、23S rRNA、5S rRNA及一个或几个tRNA基因组成。
◎● 原核生物rRNA前体加工过程需要甲基化，产生甲基化成分，尤其是α-甲基核糖。
◎● RNase P中的RNA称M1RNA。
◎● 真核生物rRNA甲基化程度比原核生物rRNA甲基化程度高，主要是在核糖2’羟基上
◎● 真核生物tRNA基因的数目比原核生物tRNA基因的数目大。
◎● 组蛋白、呼肠孤病毒和不少植物病毒的mRNA并无poly A尾巴。
◎● 多聚腺苷化可为3’脱氧腺苷类似物冬虫夏草素阻止。
◎● 真核生物mRNA内部甲基化碱基为N6-甲基腺嘌呤（m6A）。
◎● 第一类内含子包括：四膜虫rRNA内含子、几种酵母线粒体的内含子、噬菌体T4胸苷酸合成酶的内含子等，它们有较大的同源性，可自我拼接。
◎● 真核蛋白结构基因的拼接有GT-AG规律，又U1snRNA参与。
◎● RNA复制的最低速度为35bp每秒。
◎● 噬菌体RNA的高级结构参与了翻译的调节控制。
◎● 碱基类似物进入体内要转变为相应的核苷酸才能表现出抑制作用。
◎● 蛋白质合成的能量来源是GTP。
◎● 蛋白质合成的早期研究是用大肠杆菌的无细胞体系进行的。
◎● 在少数大肠杆菌噬菌体R17、Qβ的RNA基因组中，部分基因的遗传密码是重叠的。
◎● I可与U、A、C配对。
◎● 识别mRNA上多肽合成起始点的是16SrRNA。
◎● 核糖体大小亚基与mRNA有不同的结合特性。
◎● 多聚核糖体有三维空间结构，6个以上的核糖体组成的多聚核糖体有稳定的结构。
◎● 氨基酸活化由胺酰tRNA合酶完成，在可溶性胞质内完成。
◎● 氨基酸的羧基端通过酸酐键与AMP上的5’-P相连，形成高能磷酸键。
◎● 当有某种tRNA突变分子出现时，也必定有可以识别正常氨基酸的tRNA存在。
◎● tRNAf与fMet结合参与肽链合成的起始。 tRNAm携带正常Met掺入肽链。
◎● 除了fMet- tRNAf之外，所有的氨酰tRNA必须与EF-Tu、GTP结合后才能进入70S核糖体A位点。
◎● 嘌呤霉素的结构与氨酰tRNA 3’末的AMP相似，与肽酰转移酶而终止肽链合成。
◎● 真核的RNA常只有一个AUG起始密码子，每种mRNA只能转译出一种多肽。
◎● 氯霉素、四环素、链霉素只抑制原核生物的转译。新霉素、卡那霉素与原核生物细胞30S亚基结合，引起密码错读。
◎● 亚胺环己酮只作用于80S核糖体，只抑制真核生物的转译。白喉毒素与EF2结合而抑制肽链移位。
◎● 信号肽常见的氨基酸有：丙氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸。
◎● 多肽在内质网中的修饰有：N-信号肽的切除、形成双硫键、线性多肽呈一定的空间结构、初步的糖基化作用。
◎● 线粒体定向肽富含正电荷氨基酸，如丝氨酸、苏氨酸。
◎● tRNA突变可校正结构基因上的某些突变，使基因产物仍有功能，这称为基因校正突变。
◎● 许多抗生素、毒素都是多肽合成抑制剂。
◎● 脂类分子为生物小分子，它们可以聚集成超分子结构。
◎● 生物大分子具有高度的特异性，生物间的差别都由它们决定。多糖、肽类聚合物的结构由合成它们的酶决定。
◎● 细胞代谢的原则和方略：将各类物质分别纳入各自的共同代谢途径，以少数种类的反应如氧化还原、基团转移、水解合成、基团脱加、异构反应等转化为种类繁多的分子。
◎● 关键的中间代谢物有：6-磷酸葡萄糖、丙侗酸、乙酰辅酶A。
◎● 生酮氨基酸有：亮氨酸、异氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸。它们在代谢途径中能生成乙酰乙酸。
◎● 丝氨酸脱羧后形成胆胺，是脑磷脂的组成部分。它在接受甲硫氨酸给出的甲基后形成胆碱，是卵磷脂的组成部分。
◎● 任何催化剂，包括酶在内，仅能改变化学反应速度，不改变化学反应的平衡点。
◎● 在一条代谢途径中，某些关键部位的正反应和逆反应往往是由不同的酶所催化，一种酶催化正的反应，另一种种酶催化逆的反应。这类反应称为相对立的单向反应。
◎● NADPH主要来自于磷酸戊糖途径。
◎● 酶活性的调节包括酶的变构效应和共价修饰。
◎● 草酰乙酸作为合成氨基酸和核苷酸的前体物质，能被产物连续地反馈抑制。
◎● 对PEP羧化酶的激活有：嘧啶核苷酸的前馈激活，乙酰辅酶A的反馈激活，前体二磷酸果糖的前馈激活。
◎● 正常情况下，细胞的能荷约为0.9，变化范围为0. 85——0.95。
◎● 连锁代谢反应中一个酶被激活后，连续地发生其它酶的激活，导致原始信号的放大，这样的连锁代谢反应系统称为级联系统（casade system）。
◎● cAMP可为环磷酸二酯酶水解产生5’AMP。
◎● 蛋白激酶A有两种同工酶形式：Ⅰ型和Ⅱ型，它们至少有四个功能域：2个cAMP结合区域，1个二聚化区域，1个与催化亚基作用的区域。
◎● 磷酸化酶激酶是一种钙离子依赖的蛋白激酶，细胞内底物为磷酸化酶b。糖原磷酸化酶同时受到共价修饰和变构作用的调节。
◎● 肌磷酸化酶激活的级联反应中第一个酶的全称为肌糖原磷酸化酶激酶的激酶。
◎● 高等动物细胞中酶活性的调节为磷酸化/去磷酸化作用。细菌中酶活性的调节为腺苷酰化/去腺苷酰化作用。
◎● 核膜直接参与DNA复制的起始过程。
◎● 脂肪和糖原都是作为供能物质被贮存的。
◎● 葡萄糖进入肌肉和脂肪细胞的运输是它们利用葡萄糖的限制过程。
◎● 可逆地与膜结合，并以其膜结合型和可溶型的互变来影响酶的活性和调节酶的活性，这类酶称双关酶。
◎● 双关酶与膜结合状态和溶解状态的构象不同，其理化性质和动力学参数也不同。
◎● 细胞内ATP浓度的变化，可通过双关酶的膜结合型/可溶型比值的改变来调节糖代谢的流量和去向。
◎● 线粒体内膜的跨膜电位（ΔΨ）为导肽的蛋白转移提供能量。
◎● 凡牵引蛋白跨膜运送至线粒体内基质的导肽，一般均含有导向基质肽段和水解部位。
◎● 泛素的甘氨酸与底物赖氨酸的远端氨基形成异肽键。通常一个蛋白可以结合几个泛素分子。
◎● 电位门控通道有：Na+通道、K+通道、Ca2+通道，由一条肽链组成，跨膜部分形成α-螺旋，中央部分形成离子通道。配体门控通道有：乙酰胆碱受体通道、氨基酸受体、单胺类受体通道、Ca2+激活的K+通道。
◎● 神经组织对靶细胞膜透性和细胞代谢的调节可通过神经递质、局部递质、循环激素三种方式进行。
◎● 细胞质膜受体分：依赖于神经递质的离子通道、与信号转导蛋白相偶联的受体、生长因子受体。
◎● 信息体是信使RNA与蛋白质的复合物。它保护mRNA免受核酸酶的作用和控制其翻译功能。
◎● 翻译控制RNA为20——30bp的寡聚核苷酸，可抑制翻译作用，具寡聚尿苷酸，可与信使RNA形成双链。
◎● 酵母中的质粒为2μDNA，它包装在核小体中。
◎● 病毒表达系统有：牛痘病毒（为双链DNA病毒）、昆虫多角体病毒、逆转录病毒、腺病毒。
◎● Ti质粒只用于双子叶植物和少数单子叶植物的转基因。
◎● DNA完全降解长用于建立次级基因文库。
◎● 常用载体有：细菌质粒、酵母质粒、噬菌体、病毒。
◆◎ 表示修饰基团在碱基上的写在碱基符号左方，表示修饰基团在核糖上的写在碱基符号左方。
◆◎ Am表示：2’-O-甲基腺苷。ψ表示：假尿嘧啶核苷。DHU表示：二氢尿嘧啶核苷。
◆◎ 双螺旋结构模型的主要依据有：X-光衍射数据、Norweger研究、Chargaff规则、电位滴定行为。
◆◎ 原核细胞中，DNA常与多胺（精胺、亚精胺）结合；正核细胞中DNA一般与组蛋白结合。
◆◎ 提纯的DNA为白色纤维状固体，RNA为白色粉末，不溶于有机溶剂。
◆◎ 琼脂糖凝胶电泳一般分离较大的分子，聚丙烯酰胺凝胶电泳用于分离较小的分子。
◆◎ 核酸的变性指核酸双螺旋的氢键的断裂，变成单链。核酸的降解是指多核苷酸链上的共价键（3’，5’-磷酸二酯键）的断裂。
◆◎ 变性后DNA的粘度降低，浮力密度升高，生物活性丧失。DNA的变性是爆发式的。
◆◎ DNA制品应保存在较高浓度的缓冲液或溶液中。常用1M/L的NaCl保存。
◆◎ 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸在近紫外区有光吸收是因为其R基团上含有苯环共轭双键系统。
◆◎ 含两个以上肽键的化合物在碱性溶液中与铜离子生成紫红色到蓝紫色的络合物，称双缩脲反应。
◆◎ 蛋白一级结构又称共价结构。包括肽链的数目、端基组成、氨基酸序列和二硫键位置。
◆◎ 单体蛋白是由几个独立的肽段以二硫键连接而成的小分子蛋白。
◆◎ 蛋白质变性的表现有：⑴丧失生物活性；⑵溶解度降低，粘度加大，扩散系数变小；⑶化学性质的变化；⑷对蛋白酶降解敏感性加大。
◆◎ 蛋白质变性主要是由蛋白质分子内部的结构发生改变而引起的。
◆◎ 血浆脂蛋白按其密度分为：乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白，由脂蛋白、磷脂、脂肪、胆固醇组成，是各种脂质在体内的运输形式。
◆◎ 活性中心是指酶分子中直接和底物结合，并和酶的催化作用直接有关的部位。有两个功能部位：结合部位和催化部位。
◆◎ 酶浓缩液加入等体积的甘油，于-20℃保存。
◆◎ 维生素B2是核躺醇与6，7-二甲基异咯嗪和缩合物。
◆◎ 生物素的结构为带有戊酸侧链的噻吩与尿素结合的骈环。
◆◎ 叶酸分子由蝶啶、对氨基苯甲酸、L-谷氨酸连接二而成。
◆◎ 叶酸参与核酸的合成，是骨髓巨红细胞、白细胞等细胞成熟和分裂所必需的物质。
◆◎ 维生素C是一种己糖酸内酯。
◆◎ 植物中，维生素C、谷胱甘肽、NADP+的氧化还原反应相偶联，是呼吸系统的基础。
◆◎ 硫辛酸是含硫的脂肪酸，是丙酮酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶的辅基，在转酰基中起作用。
◆◎ 维生素D是固醇类物质。
◆◎ 糖链突出于细胞膜表面是细胞间识别的基础。
◆◎ 胰凝乳蛋白酶专一地切断苯丙氨酸和亮氨酸的羧端肽键。
◆◎ 酶蛋白的荧光主要来自色氨酸与酪氨酸。
◆◎ 血红蛋白与氧结合的过程呈协同效应，是通过血红蛋白的变构现象来实现的。它的辅基是血红素。由组织产生的二氧化碳扩散至红细胞，从而影响血红蛋白和氧气的亲和力，这称为波尔效应。
◆◎ 胶原蛋白是由3股肽链组成的超螺旋结构的大分子蛋白，并含有稀有的羟脯氨酸和羟赖氨酸，它们是在翻译后经羟化加工而形成的。
◆◎ 胰岛素是胰岛-β-细胞分泌的多肽激素，是由前胰岛素原经专一性蛋白水解，失去N端信号肽成为胰岛素原。再经肽酶激活失去C肽，最后形成具有生物活性的胰岛素。
◆◎ 横纹肌的结构蛋白主要是肌动蛋白和肌球蛋白。它们各自通过线性缔合而成细肌丝和粗肌丝，肌肉的运动和肌原纤维的收缩就是这两种丝相互滑动的结果。
◆◎ 多聚L-谷氨酸的比旋随PH改变是因为构象改变，L-谷氨酸的比旋随PH改变是因为电荷不同。
◆◎ 蛋白的磷酸化位点有丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸。
◆◎ 氨基酸定量分析的经典方法是茚三酮。氨基酸序列测定中最普遍的方法是PITC法。
◆◎ 内质网膜的表面附着大量核糖体是肽链合成的场所，内质网膜的腔内是新生肽链折叠、修饰的场所。高尔基体的主要功能是糖蛋白的肽链修饰和蛋白分类及细胞定位。
◆◎ 分离蛋白混合物的方法主要是根据蛋白的下列性质：分自大小、溶解度、电荷、吸附作用/对其它分子的亲和力。
◆◎ 蛋白的磷酸化是可逆的，蛋白磷酸化需要蛋白激酶，蛋白去磷酸化需要蛋白磷酸酯酶。
◆◎ 骨骼肌肉的收缩主要由两种收缩蛋白肌动蛋白和肌球蛋白以及两种跳进蛋白肌钙蛋白和凝血酶原所完成。
◆◎ 真核细胞中已合成的蛋白质通过内质网膜运输时有信号肽、信号识别颗粒、停泊蛋白、信号肽酶等参与识别和运输作用。
◆◎ 免疫球蛋白G在用木瓜蛋白酶处理时，可产生Fab片段，在用胃蛋白酶处理时，可产生Fab’2片段。
◆◎ 氨基酸脱羧酶需要磷酸吡哆醛作为辅酶，丝氨酸转羟甲基酶需要四氢叶酸作为辅酶。
◆◎ 蛋白激酶对糖代谢的调节在于调节糖原磷酸化酶和糖原合成酶。
◆◎ 酶可以分位六大类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、连接酶合成酶
◆◎ 用酶偶联法测定果糖-6-磷酸激酶的活性可以用醛缩酶、丙酮酸异构酶和甘油磷酸异构酶和NADH测定340nm光吸收的变化；也可以用磷酸烯醇式丙酮酸激酶、乳酸脱氢酶和NADH测定340nm光吸收的变化。
◆◎ 果糖磷酸激酶催化F-6-P和ATP生成F-1，6-P。其逆反应由果糖-1，6-二磷酸酯酶催化。逆向反应和正向反应不是同一个酶催化，构成了一个循环称底物循环。
◆◎ 在动物组织中蛋白激酶就其底物磷酸化的残基种类，可分为三类：Ser/Thr、Tyr、Ser/Thr/Tyr蛋白激酶，而在微生物中还发现His残基的蛋白激酶。
◆◎ 一个有效的自杀性一直应具备：⑴无酶不反应；⑵为靶酶专一激活；⑶与靶酶反应比解离更迅速。
◆◎ 酶与酶或酶与蛋白相互作用是广泛存在的，如酶与抗体，酶蛋白与蛋白激酶，酶与蛋白类激活剂或抑制剂，除此之外有蛋白水解酶对蛋白质的降解，凝血过程中各个因子形成的级联反应，补体系统中各组分, 的相互作用，信号转导过程中诸多蛋白质质间的相互作用，肌肉中各组分间的相互作用。
◆◎ 生物体内有一些核苷酸衍生物可作为辅酶而作用，如NAD+、NADP+、FAD、CoA。
◆◎ 一些生长因子有酶的活性，如表皮生长因子（GEF）受体有蛋白酪氨酸激酶活性，转化生长因子β（TGFβ）受体有蛋白有丝氨酸/苏氨酸激酶活性。
◆◎ 核酸分子中含有嘌呤碱、嘧啶碱，所以对波长260nm的光有强烈的吸收。
◆◎ 转移核糖核酸一般是由74个到85个核苷酸所组成。
◆◎ 真核生物染色体DNA的主要结构特点是内含子和重复序列。
◆◎ 细菌氨基酸饥饿时，rRNA的合成受到ppGpp、ppGppp的调节，其合成是由空载tRNA引起的。
◆◎ 核苷酸生物合成时，从IMP（肌苷酸）转变为AMP经过腺苷酰琥珀酸，转变为GMP经过黄嘌呤核苷酸（XMP）。
◆◎ 作为克隆载体的质粒须具备的条件有：复制起点、筛选标记、在非功能区的单一酶切位点。
◆◎ 核苷三磷酸在代谢中起重要作用。ATP是能量和磷酸基团转移的重要物质，UTP参与单糖转变和多糖合成，CTP卵磷脂合成，GTP供给肽链合成时所需的能量。
◆◎ A5’pppp5’A经蛇毒磷酸二酯酶部分酶解可以产生ATP和AMP。
◆◎ 造成一个单顺反子产生多种蛋白质的原因有：基因重排、选择性拼接和RNA编辑。
◆◎ 真核生物tRNA的加工有剪切、修饰、剪接、接CCA、编辑。
◆◎ snRNA主要参与mRNA的加工成熟，snoRNA主要参与rRNA的加工成熟。
◆◎ 已知核糖体失活蛋白有两类，它们分别具有位点专一性的N-糖苷酶和磷酸二酯酶活性。
◆◎ 纤维素和直链淀粉都是葡萄糖的多聚物，在纤维素中葡萄糖的构型是β-吡喃，连接方式为1→4连接；在直链淀粉中葡萄糖的构型是α-吡喃，连接方式为1→4连接。
◆◎ 辛基葡萄糖可以用来增溶膜蛋白。
◆◎ 直链淀粉是一种多糖，它的基本单位是α-D-葡萄糖，它们以1→4糖苷键连接；纤维素也是一种多糖，它的基本单位是β-D-葡萄糖，它们以1→4糖苷键连接。
◆◎ 在脂肪酸的分解代谢过程中，长链脂酰辅酶A以脂酰肉碱的形式运到线粒体内，经过β-氧化作用，生成乙酰辅酶A，参加三羧酸循环。
◆◎ 用于膜蛋白研究的去垢剂应具备的性质是亲水亲脂平衡值大于15，临界团粒浓度高。
◆◎ 研究放射性同位素标记的配基与膜上受体结合常用的方法有：平衡透析、超离心、凝胶过滤、超滤。
◆◎ 脑下垂体分泌的属于糖蛋白激素有促卵泡激素、促甲状腺激素、促黄体生成激素。
◆◎ 维生素A是萜类化合物；维生素C是糖类化合物；维生素D是固醇类化合物。
◆◎ 视紫红蛋白的辅基是11-顺视黄醛。
◆◎ 生物体内关键的三个中间代谢物是：6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。
◆◎ 在糖异声作用中由丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸，在线粒体内丙酮酸生成草酰乙酸是丙酮酸羧化酶催化的，同时消耗1ATP；然后在细胞质内经磷酸烯醇式丙酮酸羧化酶催化，生成磷酸烯醇式丙酮酸，同时消耗1GTP。
◆◎ 生物工程主要包括：发酵工程、基因工程、细胞工程、蛋白质工程、糖工程。
◆◎ NO是最小的信号分子，其主要功能有：⑴改变cGMP水平参与神经递质信号转导；⑵抑制血小板凝集，⑶激活DNA修复酶；⑷高浓度时促进前列腺素合成；⑸引起细胞衰老和死亡。