6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？
7．简述蛋白质变性作用的机制。
8．蛋白质有哪些重要功能
9．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6mol/L HCl、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务？
（1）测定小肽的氨基酸序列。
（2）鉴定肽的氨基末端残基。
（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存在时还需加什么试剂？
（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（4）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。
（5）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。
10．根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。假设有下列氨基酸序列（如图）：
1            5               10                15
Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-
20               25     27
Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg

（1）预测在该序列的哪一部位可能会出弯或β-转角。
（2）何处可能形成链内二硫键？
（3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白的外表面，哪些分布在内部？
天冬氨酸；异亮氨酸；苏氨酸；缬氨酸；谷氨酰胺；赖氨酸



三、 习题解答

（一）名词解释
1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。
23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

（二）填空题
1．氨；羧基；
2．16 ；6.25
3．谷氨酸；天冬氨酸；丝氨酸；苏氨酸
4．苯丙氨酸；酪氨酸；色氨酸；紫外吸收
5．负极
6．组氨酸；半胱氨酸；蛋氨酸
7．α-螺旋结构；β-折叠结构
8． C=O；N=H；氢；0.54nm； 3.6；0.15nm；右
9． 脯氨酸；羟脯氨酸
10．极性；疏水性
11．蓝紫色；脯氨酸
12．肽键；二硫键；氢键；次级键；氢键；离子键；疏水键；范德华力
13．表面的水化膜；同性电荷
14．谷胱甘肽；巯基
15．增加；盐溶；减小；沉淀析出；盐析；蛋白质分离
16．带电荷量；分子大小；分子形状；方向；速率
17．两性离子；最小
18．FDNB法（2,4-二硝基氟苯法）；Edman降解法（苯异硫氢酸酯法）
19．沉降法；凝胶过滤法；SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法（SDS-PAGE法）
20．不动；向正极移动；向负极移动；
21．两性离子；负；
22．3.22
23．氢键；
24．C；a；b
25．16 672； 66 687；
26．50圈；27nm

（三）  选择题
1．D：5种氨基酸中只有赖氨酸为碱性氨基酸，其等电点为9.74,大于生理pH值，所以带正电荷。
2．B：人（或哺乳动物）的必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸8种，酪氨酸不是必需氨基酸。
3．A：酪氨酸和苯丙氨酸在280nm处的克分子消光系数分别为540何120,所以酪氨酸比苯丙氨酸有较大吸收，而且大多数蛋白质中都含有酪氨酸。肽键的最大吸收在215nm,半胱氨酸的硫原子在280nm和215nm均无明显吸收。
4．D：在此4种氨基酸中，只有赖氨酸的R基团可接受氢质子，作为碱，而其它3种氨基酸均无可解离的R侧链。
5．B：氨基酸的α-碳上连接的是亚氨基而不是氨基，所以实际上属于一种亚氨基酸，而其它氨基酸的α-碳上都连接有氨基，是氨基酸。
6．B：天然蛋白质的α-螺旋结构的特点是，肽链围绕中心轴旋转形成螺旋结构，而不是充分伸展的结构。另外在每个螺旋中含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,每个氨基酸残基上升高度为0.15nm,所以B不是α-螺旋结构的特点。
7．C：蛋白质处于等电点时，净电荷为零，失去蛋白质分子表面的同性电荷互相排斥的稳定因素，此时溶解度最小；加入少量中性盐可增加蛋白质的溶解度，即盐溶现象；因为蛋白质中含有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸，所以具有紫外吸收特性；变性蛋白质的溶解度减小而不是增加，因为蛋白质变性后，近似于球状的空间构象被破坏，变成松散的结构，原来处于分子内部的疏水性氨基酸侧链暴露于分子表面，减小了与水分子的作用，从而使蛋白质溶解度减小并沉淀。
8．C：甘氨酸的α-碳原子连接的4个原子和基团中有2个是氢原子，所以不是不对称碳原子，没有立体异构体，所以不具有旋光性。
9．B：双缩脲反应是指含有两个或两个以上肽键的化合物（肽及蛋白质）与稀硫酸铜的碱性溶液反应生成紫色（或青紫色）化合物的反应，产生颜色的深浅与蛋白质的含量成正比，所以可用于蛋白质的定量测定。茚三酮反应是氨基酸的游离的α-NH与茚三酮之间的反应；凯氏定氮法是测定蛋白质消化后产生的氨；紫外吸收法是通过测定蛋白质的紫外消光值定量测定蛋白质的方法，因为大多数蛋白质都含有酪氨酸，有些还含有色氨酸或苯丙氨酸，这三种氨基酸具有紫外吸收特性，所以紫外吸收值与蛋白质含量成正比。
10．D：靡蛋白酶即胰凝乳蛋白酶作用于酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸的羧基参与形成的肽键；羧肽酶是从肽链的羧基端开始水解肽键的外肽酶；氨肽酶是从肽链的氨基端开始水解肽键的外肽酶；胰蛋白酶可以专一地水解碱性氨基酸的羧基参与形成的肽键。
11．A：蛋白质的等电点是指蛋白质分子内的正电荷桌能总数与负电荷总数相等时的pH值。蛋白质盐析的条件是加入足量的中性盐，如果加入少量中性盐不但不会使蛋白质沉淀析出反而会增加其溶解度，即盐溶。在等电点时，蛋白质的净电荷为零，分子间的净电斥力最小，所以溶解度最小，在溶液中易于沉淀，所以通常沉淀蛋白质应调pH至等电点。
12．A：在蛋白质的空间结构中，通常是疏水性氨基酸的侧链存在于分子的内部，因为疏水性基团避开水相而聚集在一起，而亲水侧链分布在分子的表面以充分地与水作用；蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序，此顺序即决定了肽链形成二级结构的类型以及更高层次的结构；维持蛋白质空间结构的作用力主要是次级键。
13．E：脯氨酸是亚氨基酸,参与形成肽键后不能再与C=O 氧形成氢键，因此不能形成α-螺旋结构;氨基酸残基的支链大时，空间位阻大，妨碍螺旋结构的形成；连续出现多个酸性氨基酸或碱性氨基酸时，同性电荷会互相排斥，所以不能形成稳定的螺旋结构。
14．C：β-折叠结构是一种常见的蛋白质二级结构的类型，分为平行和反平行两种排列方式，所以题中C项的说法是错误的。在β-折叠结构中肽链处于曲折的伸展状态，氨基酸残基之间的轴心距离为0.35nm, 相邻肽链（或同一肽链中的几个肽段）之间形成氢键而使结构稳定。
15．C：蛋白质二级结构的两种主要类型是α-螺旋结构和β-折叠结构。在α-螺旋结构中肽链上的所有氨基酸残基均参与氢键的形成以维持螺旋结构的稳定。在β-折叠结构中，相邻肽链或肽段之间形成氢键以维持结构的稳定，所以氢键是维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力。离子键、疏水键和范德华力在维持蛋白质的三级结构和四级结构中起重要作用，而二硫键在稳定蛋白质的三级结构中起一定作用。
16．E：肽键是连接氨基酸的共价键，它是维持蛋白质一级结构的作用力；而硫键是2分子半胱氨酸的巯基脱氢氧化形成的共价键，它可以存在于2条肽链之间也可以由存在于同一条肽链的2个不相邻的半胱氨酸之间，它在维持蛋白质三级结构中起一定作用，但不是最主要的。离子键和氢键都是维持蛋白质三级结构稳定的因素之一，但此项选择不全面，也不确切。次级键包括氢键、离子键、疏水键和范德华力，所以次项选择最全面、确切。
17．A：用凝胶过滤柱层析分离蛋白质是根据蛋白质分子大小不同进行分离的方法，与蛋白质分子的带电状况无关。在进行凝胶过滤柱层析过程中，比凝胶网眼大的分子不能进入网眼内，被排阻在凝胶颗粒之外。比凝胶网眼小的颗粒可以进入网眼内，分子越小进入网眼的机会越多，因此不同大小的分子通过凝胶层析柱时所经的路程距离不同，大分子物质经过的距离短而先被洗出，小分子物质经过的距离长，后被洗脱，从而使蛋白质得到分离。
18．A：蛋白质的变性是其空间结构被破坏，从而引起理化性质的改变以及生物活性的丧失，但其一级结构不发生改变，所以肽键没有断裂。蛋白质变性的机理是维持其空间结构稳定的作用力被破坏，氢键、离子键和疏水键都是维持蛋白质空间结构的作用力，当这些作用力被破坏时空间结构就被破坏并引起变性，所以与变性有关。
19．A：蛋白质的一级结构即蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序决定蛋白质的空间构象，因为一级结构中包含着形成空间结构所需要的所有信息，氨基酸残基的结构和化学性质决定了所组成的蛋白质的二级结构的类型以及三级、四级结构的构象；二硫键和次级键都是维持蛋白质空间构象稳定的作用力，但不决定蛋白质的构象；温度及pH影响蛋白质的溶解度、解离状态、生物活性等性质，但不决定蛋白质的构象。
20．B：氨基酸即有羧基又有氨基，可以提供氢质子也可以接受氢质子，所以即是酸又是碱，是两性电解质。由氨基酸组成的蛋白质分子上也有可解离基团，如谷氨酸和天冬氨酸侧链基团的羧基以及赖氨酸的侧链氨基，所以也是两性电解质，这是氨基酸和蛋白质所共有的性质；胶体性质是蛋白质所具有的性质，沉淀反应是蛋白质的胶体性质被破坏产生的现象；变性是蛋白质的空间结构被破坏后性质发生改变并丧失生物活性的现象，这三种现象均与氨基酸无关。
21．E： 氨基酸分子上的正电荷数和负电荷数相等时的pH值是其等电点，即净电荷为零，此时在电场中不泳动。由于净电荷为零，分子间的净电斥力最小，所以溶解度最小。
22．B：蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，蛋白质中所含氨基酸的种类和数目相同但排列顺序不同时，其一级结构以及在此基础上形成的空间结构均有很大不同。蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕是蛋白质二级结构的内容，所以B项是正确的。

（四）是非判断题
1．错：脯氨酸与茚三酮反应产生黄色化合物，其它氨基酸与茚三酮反应产生蓝色化合物。
2．对：在肽平面中，羧基碳和亚氨基氮之间的键长为0.132nm，介于C—N 单键和C＝N 双键之间，具有部分双键的性质，不能自由旋转。
3．错：蛋白质具有重要的生物功能，有些蛋白质是酶，可催化特定的生化反应，有些蛋白质则具有其它的生物功能而不具有催化活性，所以不是所有的蛋白质都具有酶的活性。
4．错：α-碳和羧基碳之间的键是C—C单键，可以自由旋转。
5．对：在20种氨基酸中，除甘氨酸外都具有不对称碳原子，所以具有L-型和D-型2种不同构型，这两种不同构型的转变涉及到共价键的断裂和从新形成。
6．错：由于甘氨酸的α-碳上连接有2个氢原子，所以不是不对称碳原子，没有2种不同的立体异构体，所以不具有旋光性。其它常见的氨基酸都具有不对称碳原子，因此具有旋光性。
7．错：必需氨基酸是指人（或哺乳动物）自身不能合成机体又必需的氨基酸，包括8种氨基酸。其它氨基酸人体自身可以合成，称为非必需氨基酸。
8．对：蛋白质的一级结构是蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，不同氨基酸的结构和化学性质不同，因而决定了多肽链形成二级结构的类型以及不同类型之间的比例以及在此基础上形成的更高层次的空间结构。如在脯氨酸存在的地方α-螺旋中断，R侧链具有大的支链的氨基酸聚集的地方妨碍螺旋结构的形成，所以一级结构在很大程度上决定了蛋白质的空间构象。
9．错：一氨基一羧基氨基酸为中性氨基酸，其等电点为中性或接近中性，但氨基和羧基的解离度，即pK值不同。
10．错：蛋白质的变性是蛋白质空间结构的破坏，这是由于维持蛋白质构象稳定的作用力次级键被破坏所造成的，但变性不引起多肽链的降解，即肽链不断裂。
11．对：有些蛋白质是由一条多肽链构成的，只具有三级结构，不具有四级结构，如肌红蛋白。
12．对：血红蛋白是由4个亚基组成的具有4级结构的蛋白质，当血红蛋白的一个亚基与氧结合后可加速其它亚基与氧的结合，所以具有变构效应。肌红蛋白是仅有一条多肽链的蛋白质，具有三级结构，不具有四级结构，所以在与氧的结合过程中不表现出变构效应。
13．错：Edman降解法是多肽链N端氨基酸残基被苯异硫氢酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，经层析鉴定可知N端氨基酸的种类，而余下的多肽链仍为一条完整的多肽链，被回收后可继续进行下一轮Edman反应，测定N末端第二个氨基酸。反应重复多次就可连续测出多肽链的氨基酸顺序。FDNB法（Sanger反应）是多肽链N末端氨基酸与FDNB（2,4-二硝基氟苯）反应生成二硝基苯衍生物（DNP-蛋白），然后将其进行酸水解，打断所有肽键，N末端氨基酸与二硝基苯基结合牢固，不易被酸水解。水解产物为黄色的N端DNP-氨基酸和各种游离氨基酸。将DNP-氨基酸抽提出来并进行鉴定可知N端氨基酸的种类，但不能测出其后氨基酸的序列。
14．对：大多数氨基酸的α-碳原子上都有一个自由氨基和一个自由羧基，但脯氨酸和羟脯氨酸的α-碳原子上连接的氨基氮与侧链的末端碳共价结合形成环式结构，所以不是自由氨基。
15．对：蛋白质是由氨基酸组成的大分子，有些氨基酸的R侧链具有可解离基团，如羧基、氨基、咪唑基等等。这些基团有的可释放H+ ,有的可接受H+  ,所以使得蛋白质分子即是酸又是碱，是两性电解质。蛋白质分子中可解离R基团的种类和数量决定了蛋白质提供和接受H+ 的能力，即决定了它的酸碱性质。
16．对：在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。
17．错：具有两个或两个以上肽键的物质才具有类似于双缩脲的结构，具有双缩脲反应，而二肽只具有一个肽键，所以不具有双缩脲反应。
18．错：二硫键是由两个半胱氨酸的巯基脱氢氧化而形成的，所以两个半胱氨酸只能形成一个二硫键。
19．对：盐析引起的蛋白质沉淀是由于大量的中性盐破坏了蛋白质胶体的稳定因素（蛋白质分子表面的水化膜及所带同性电荷互相排斥），从而使蛋白质溶解度降低并沉淀，但并未破坏蛋白质的空间结构，所以不引起变性。根据不同蛋白质盐析所需的盐饱和度分段盐析可将蛋白质进行分离和纯化。
20．错：蛋白质的空间结构包括二级结构、三级结构和四级结构三个层次，三级结构只是其中一个层次。
21．错：维持蛋白质三级结构的作用力有氢键、离子键、疏水键、范德华力以及二硫键，其中最重要的是疏水键。
22．错：具有四级结构的蛋白质，只有所有的亚基以特定的适当方式组装在一起时才具有生物活性，缺少一个亚基或单独一个亚基存在时都不具有生物活性。
23．错：蛋白质变性是由于维持蛋白质构象稳定的作用力（次级键和而硫键）被破坏从而使蛋白质空间结构被破坏并山个丧失生物活性的现象。次级键被破坏以后，蛋白质结构松散，原来聚集在分子内部的疏水性氨基酸侧链伸向外部，减弱了蛋白质分子与水分子的相互作用，因而使溶解度将低。
24．错：蛋白质二级结构的稳定性是由链内氢键维持的，如α-螺旋结构和β-折叠结构中的氢键均起到稳定结构的作用。但并非肽链中所有的肽键都参与氢键的形成，如脯氨酸与相邻氨基酸形成的肽键，以及自由回转中的有些肽键不能形成链内氢键。

（五） 问答题（解题要点）
1．答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
2．答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．答：（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。
（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O  形成氢键。
（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
4．答：β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。
（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。
（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
5．答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。
6．答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：
（1）生物活性丧失；
（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。
7．答：维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。
8．答：蛋白质的重要作用主要有以下几方面：
（1）生物催化作用   酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。
（2）结构蛋白   有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。
（3）运输功能   如血红蛋白具有运输氧的功能。
（4）收缩运动   收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。
（5）激素功能   动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。
（6）免疫保护功能   抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。
（7）贮藏蛋白   有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。
（8）接受和传递信息   生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。
（9）控制生长与分化   有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。
（10）毒蛋白   能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。
9．答：（a）异硫氢酸苯酯；（b）丹黄酰氯；（c）脲、β-巯基乙醇；（d）胰凝乳蛋白酶；（e）CNBr; （f）胰蛋白酶。
10．答：（1）可能在7位和19位打弯，因为脯氨酸常出现在打弯处。
（2）13位和24位的半胱氨酸可形成二硫键。
（3）分布在外表面的为极性和带电荷的残基：Asp、Gln和Lys；分布在内部的是非极性的氨基酸残基：Try、Leu和Val；Thr尽管有极性，但疏水性也很强，因此，它出现在外表面和内部的可能性都有。
第二章  核  酸

一、知识要点

核酸分两大类：DNA和RNA。所有生物细胞都含有这两类核酸。但病毒不同，DNA病毒只含有DNA，RNA病毒只含RNA。
核酸的基本结构单位是核苷酸。核苷酸由一个含氮碱基（嘌呤或嘧啶），一个戊糖（核糖或脱氧核糖）和一个或几个磷酸组成。核酸是一种多聚核苷酸，核苷酸靠磷酸二酯键彼此连接在一起。核酸中还有少量的稀有碱基。RNA中的核苷酸残基含有核糖，其嘧啶碱基一般是尿嘧啶和胞嘧啶，而DNA中其核苷酸含有2′-脱氧核糖，其嘧啶碱基一般是胸腺嘧啶和胞嘧啶。在RNA和DNA中所含的嘌呤基本上都是鸟嘌呤和腺嘌呤。核苷酸在细胞内有许多重要功能：它们用于合成核酸以携带遗传信息；它们还是细胞中主要的化学能载体；是许多种酶的辅因子的结构成分，而且有些（如cAMP、cGMP）还是细胞的第二信使。
DNA的空间结构模型是在1953年由Watson和Crick两个人提出的。建立DNA空间结构模型的依据主要有两方面：一是由Chargaff发现的DNA中碱基的等价性，提示A=T、G≡C间碱基互补的可能性；二是DNA纤维的X-射线衍射分析资料，提示了双螺旋结构的可能性。DNA是由两条反向直线型多核苷酸组成的双螺旋分子。单链多核苷酸中两个核苷酸之间的唯一连键是3′,5′-磷酸二酯键。按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。