第一章    绪论
1.生物化学：是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学，它是从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构与生物学功能，阐明生物物质在生命活动变化中的化学变化规律及复杂生命现象本质的一门学科。
2.新陈代谢：生物体不断与外环境进行有规律的物质交换。是通过消化、吸收、中间代谢和排泄四个阶段来完成的。
3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础，生物大分子的结构与与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。            

第二章     糖的化学
4.糖类：多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。
5.单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。是糖类中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。
6．寡糖 ：是由单糖缩合而成的短链结构，一般含2~6个单糖分子。
7．多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，均无甜味，也无还原性。
8.粘（黏）多糖：粘多糖是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸和氨基已糖或其衍生物，有的含有硫酸。如透明质酸，硫酸软骨素，肝素等。（07年药综二真题）
9.结合糖：是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
10.糖脂：糖和脂类以共价键结合成的复合物，组成和总体性质以脂为主，糖类通过其还原末端的糖苷键与脂连接。
11. 糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子，其中糖的含量一般小于蛋白质，糖和蛋白质结合的方式有O连接和N连接。
12．脂多糖：是糖与脂类结合形成的复合物，以糖为主体成分，革兰氏阴性菌细胞壁内的脂多糖一般由外低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
13.糖苷键：一个糖半缩醛羟基与另一个分子的羟基、氨基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
14．Smith降解：将过碘酸氧化产物进行还原，进行酸水解或部分酸水解。
15.糖基化工程：是在深入研究糖蛋白中糖链结构与功能关系的基础上，通过人为的改变（包括增加，删除）调整糖蛋白的表面的糖链而达到改变糖蛋白的生物学功能的目的。（14年真题）

第三章     脂类的化学

16. 脂类：是由脂肪酸与醇作用生成的酯及其衍生物，统称为脂质或脂类，是动物和植物体的重要组成成分。
17 脂蛋白 ：脂类物质与蛋白质以非共价键结合，形成具有亲水性的脂蛋白。（12年真题）
18．脂肪酸：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。
19. 饱和脂肪酸：烃链不含双键和三键的脂肪酸称为饱和脂肪酸。
20．不饱和脂肪酸：含有一个或多个双键的脂肪酸为不饱和脂肪酸。
21：必需脂肪酸：维持动物体正常生长所必需的，而动物体内不能合成、或合成量太少不能满足需要而必须依靠食物供应的不饱和脂肪酸，包括有亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。
22：卵磷脂：即磷脂酰胆碱，是磷脂酸结构中的磷酸基团与胆碱相连接所成的酯。为白色油脂状物质，极易吸水，具有抗脂肪肝的作用。
23：脑磷脂：即即磷脂酰胆胺，是磷脂酸结构中的磷酸基团与胆胺相连接所成的酯。与血液凝固有关。
24：胆汁酸：是胆酸的衍生物，各种胆酸或去氧胆酸均可与甘氨酸或牛磺酸以酰胺键结合，形成各种结合胆酸，称为胆汁酸。
 
                第四章     维生素与微量元素

25：维生素：是维持生物正常生长、发育不可缺少的微量小分子有机化合物，动物体内常不能合成，必须从食物中摄取，通常是酶的辅酶组成成分。
26：维生素的需要量：指能保持人体健康、达到机体应有发育水平和充分发挥效率的完成各项体力和脑力活动的、人体所需要的维生素的必需量。
27：脂溶性维生素：包括维生素A、D、E、K。他们不溶于水，溶于脂类及多数有机溶剂。
28：维生素原：某些物质本身不是维生素，但是可以在生物体内转化为维生素，这些物质称为维生素原，如胡萝卜素是维生素A原，7-脱氢胆固醇是维生素D原。
29：水溶性维生素：包括B族维生素和维生素C，能溶于极性溶剂，除了维生素C外，其余均作为辅酶或辅基的组成成分，参与许多生化反应。
30：维生素缺乏症：当缺乏维生素时机体不能正常生长，甚至发生疾病，这种由于缺乏维生素而发生的疾病称为维生素缺乏病。
31：微量元素：是指人体中每人每日的需要量在100mg以下的元素，主要包括钴、碘、铁、铬、锰、锌、氟、硒、钼、铜，虽然含量甚微，但是生理作用却十分重要。（口诀：古典铁哥们幸福洗木桶）
32：一碳单位：就是指具有一个碳原子的基团。指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酚基及亚氨甲基等。（07年真题）
 
第五章 蛋白质的化学

33：蛋白质组学：蛋白质组本质上指的是在大规模水平上研究蛋白质的特征，包括蛋白质的表达水平，翻译后的修饰，蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白质水平上的关于疾病发生，细胞代谢等过程的整体而全面的认识。（02年真题）
34：氨基酸：分子中α－碳原子上含有氨基的有机酸，是组成蛋白质的基本单位，天然蛋白质中有约20种氨基酸。
35：基本氨基酸：天然存在的氨基酸有约180种，但组成蛋白质的氨基酸有20种，称为基本氨基酸。
36：茚三酮反应：氨基酸在微酸性（pH5）溶液中与茚三酮共热生成蓝紫色化合物，，其最大吸收峰在270nm波长处，称此反应为茚三酮反应。
37：蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
38：肽键：是由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基缩合脱水而成，是蛋白质分子中的基本化学键，也称为酰胺键。
39：肽单位：肽键是构成在分子的基本化学键，肽键与相邻的原子所组成的基团，成为肽单位或肽平面。（99年真题）
40：谷胱甘肽GSH：由谷氨酸、甘氨酸和胱氨酸残基组成的三肽化合物，广泛分布于体内，有还原型G-SH和氧化型G-S-S-G，多以G-SH型存在。它与VitC、E等构成体内抗氧化系统，保护许多含巯基蛋白质、酶和生物膜等免于因氧化而丧失正常的生化功能。
41：Edman降解法：又称苯异硫腈法PITC，是测定多肽链中氨基酸顺序的一种方法，包括耦联、水解、萃取等步骤。
42：蛋白质的二级结构：是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为次级键而形成有规则的构象，如α螺旋β折叠β折角等。（10年真题）
43：肽单位：肽键与相邻的两个α碳原子所构成的基团称为肽单位或肽平面。
44：α螺旋：蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸α碳原子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴成稳定的α螺旋构象。（07、01年真题）
45：β折角：蛋白质二级结构类型之一,由4个氨基酸残基组成，其中第一个残基的CO基团和第四个残基的NH基团之间形成氢键，使多肽链的方向发生“U”形改变。
结构域
46 β折叠：β－折叠也是一种重复性的结构,可分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是一条肽链, 称为β折叠股或β股 （04年真题）
47：超二级结构：超二级结构又称模块、基序或膜序是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。（04年真题）
48. 结构域：结构域是超二级结构和三级结构之间的一个层次。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域。（09年真题）
49：蛋白质的三级结构：具有二级结构，超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链之间的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲和折叠，形成包括主，侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子或集团在三维空间的整体分布成为三级结构。
50. 蛋白质构象：又叫做空间结构，立体结构，高级结构和三维构象等。指的是蛋白质分子中的原子和基团在三维空间上的排布，分布及肽链的走向，蛋白质分子的构象是以一级结构为基础，是表现蛋白质生物学活性的功能所必需的。分为二级结构，三级结构和四级结构。
51：蛋白质的四级结构：许多蛋白质分子是由两个或两个以上具有三级结构的多肽链组成的。这些多肽链之间没有共价键结合，而是依靠一些次级键缔和在一起，蛋白质分子的这种结构形式叫做蛋白质分子的四级结构，主要作用力是疏水键。
52. 蛋白质的亚基：有些蛋白质的分子中含有两条或两条以上具有三级结构的多肽链，只有各条多肽链缔合在一起才能完整的表现成生物活性，其中每个具有三级结构的多肽链单位成为该蛋白质的亚基。
53. 分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。（12、99年真题）
54：蛋白质的变构效应：一些蛋白质由于受到某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的变化，称为蛋白质的变构效应或别构效应。
55：蛋白质构象病：因蛋白质折叠错误或折叠导致构象异常变化引起的疾病，如疯牛病。
56. 蛋白质的变性：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构受到破坏但不包括肽链的断裂，从而引起了蛋白质若干理化性质和生物学功能的改变，这种现象称为蛋白质的变性。（03年真题）
57. 蛋白质的复性：某些蛋白质变性后可以在一定的实验条件下恢复原来的空间构象，使生物活性恢复，这一过程称为蛋白质的复性。
58. 等电点：当蛋白质溶液处于某一PH值时，其分子解离成正，负离子的趋势相等，成为兼性离子，蛋白质净电荷为零，此时溶液蛋白质的PH值称为蛋白质的等电点（07年药综二真题）
59. 蛋白质的沉淀：在蛋白质溶液中加入适当试剂，破坏其水化层或双电子层，使分子互相聚集成较大的颗粒从溶液中析出的现象。
60. 抗原：凡能刺激机体免疫系统产生免疫应答，并能与相应的抗体结合产生和致敏淋巴细胞受体发生特异性结合的物质，统称为抗原。
61. 抗体：抗原刺激机体产生能与抗原特异结合的蛋白质，称为抗体。
62. 透析：利用蛋白质大分子对半透膜不可透过性而与其他小分子分开的技术。（99年真题）
63.超滤： 是根据分子大小和形状，在10-8cm 数量级进行选择分离的技术。
64. 电泳：带电质点在电场中向电荷相反的方向移动，这种性质称为电泳。
65. 圆盘电泳：圆盘电泳即聚丙烯酰胺凝胶电泳。它是利用丙烯酰胺和双丙烯酰胺在催化剂的作用下聚合成大分子的凝胶物。它同时兼有分子筛和电泳效应。当样品通过凝胶进行电泳时，便可以根据其样品中各分子的电荷和分子量的不同而泳动出不同的区带。由于聚丙烯酰胺凝胶化学性质较琼脂稳定，很少带有侧基，在电泳过程中，吸附作用与电渗作用均小，所以该技术的分辨率均高于其它琼脂电泳技术。（03年真题）
66. 等电聚焦电泳：等电聚集电泳利用特殊的一种缓冲液在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个PH梯度，电泳时每种蛋白质就将迁移到它的等电点处，即梯度中的某一PH时，就不再带有净的正或负的电荷了。（02年真题）
67. 二维电泳：蛋白质二维电泳实验是利用蛋白质的等电点和分子量将样品中总蛋白分开。（05年真题）
68. 亲和层析：利用分子与其配体间特殊的、可逆性的亲和结合作用而进行分离的一种层析技术。可以选用生物化学、免疫化学或其他结构上吻合等亲和作用而设计的各种层析分离方法。（99年真题）
69. 肽图：单一蛋白质或不太复杂的蛋白质混合物经降解(通常利用专一性较强的蛋白酶)得到的产物，通过层析和电泳，以及质谱等手段分离鉴定后，得到的表征蛋白质和混合物特征性的图谱或模式。可作为对蛋白质比较和分析的依据。（06年真题）
70. 盐析作用：蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐后，因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀，称为盐析作用。
71：凯氏定氮法：是测定蛋白质含的经典方法，其原理是蛋白质具有恒定的含氮量，平均为16％，测定出蛋白质的含氮量即可计算出其含量。公式为：蛋白质的含量＝蛋白质的含氮量×6.25
72. 必需氨基酸：机体需要但机体不能合成或者合成很少的，不能满足需要，必须由食物供给者。实验证明。人体必需氨基酸有8种：甲硫氨酸，赖氨酸，缬氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，亮氨酸，色氨酸，苏氨酸。（03、00年真题）
73. 双缩脲反应：是肽和蛋白质所特有的一个颜色反应，一般含两个或两个以上肽键的化合物与Cu2+反应生成紫红色或蓝紫色的复合物。
74.蛋白质工程：蛋白质工程是根据蛋白质的精细结构和生物活力的作用机制之间的关系，利用基因工程的手段，按照人类自身的需要，定向地改造天然的蛋白质，甚至创造新的，自然界本不存在的，具有优良特性的蛋白质分子。（00年真题）
75. 分子排阻层析：又名分子筛层析，凝胶过滤。这是一种简便而有效的生化分离方法之一。其原理是利用蛋白质分子质量的差异，通过具有分子塞性质的凝胶而被分离。（04年真题）
76.免疫电泳：把电泳技术和抗原或抗体反应的特异性相结合，一般以琼脂或琼脂糖凝胶为支持物。

第六章 核酸的化学

77. 核酸：是含有磷酸基团的重要生物大分子。由于最初从细胞核分离出来，又具有酸性，故称为核酸。
78. 核酶：是具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂。核酶又称核酸类酶、酶RNA、 核酶类酶RNA。 它的发现打破了酶是蛋白质的传统观念。（01年真题）
79. DNA的一级结构：指构成DNA的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中单核苷酸的数目和排列顺序。
80. 三链DNA：是由三条脱氧核苷酸链按一定的规律绕成的螺旋状结构，其在分子内或分子间形成，分子内形成时需要低PH下胞嘧啶质子化，故又称H—DNA.
81. 回文结构：脱氧核苷酸的排列在DNA两条链中的顺读和倒读意义是一样的，脱氧核苷酸以一个假想的轴成180度旋转对称，.这叫回文结构。（08、06年真题）
82. 双螺旋结构：由脱氧核糖和磷酸基通过磷酸二酯键交替连接而成。主链有二条,它们似“麻花状”绕一共同轴心以右手方向盘旋, 相互平行而走向相反形成双螺旋构型。。配对碱基总是A与T和G与C。碱基对以氢键维系，A与T 间形成两个氢键，G与C间形成三个氢键。（13、11、00年真题）
83. Z-DNA：Z-DNA又称Z型DNA，是DNA双螺旋结构的一种形式，具有左旋型态的双股螺旋（与常见的B-DNA相反），并呈现锯齿形状。Z-DNA为三种具生物活性的DNA双螺旋结构之一，另两种为A-DNA与B-DNA。
84. 基因座：二倍体细胞每个基因也是成对存在的，每一对基因分别来自双亲的染色体的同一基因位置上，此位置称为基因座。
85. 等位基因：一对同源染色体在同一基因座上的一对基因称为等位基因。
86. 碱基互补原则：腺嘌呤和胸腺嘧啶成对，鸟嘌呤和胞嘧啶成对。A和T之间形成2个氢键，C和G之间形成3个氢键。
87. DNA的三级结构：双螺旋的DNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。
88. 超螺旋：由2个或几个单螺旋体，再螺旋化或互相盘绕形成的复杂螺旋结构。
89. Chargaff原则：Chargaff研究小组对DNA的化学组成进行分析研究，发现DNA分子中四种碱基的摩尔百分比为A=T、G=C、A+G=T+C，称为Chargaff原则。
90.  核小体：是组成真核生物染色质的基本结构单位，一个典型的核小体是由4种蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子组成的八聚体，加组蛋白H1以及约200bp的DNA构成的复合物。
91. 基因组学：是研究生物体基因和基因组的结构组成，稳定性及功能的一门学科。
92. 多聚核糖体：在蛋白质合成过程中,同一条mRNA分子能够同多个核糖体结合，同时合成若干条蛋白质多肽链，结合在同一条mRNA上的核糖体就称为多聚核糖体。（01年真题）
93. 发卡结构：单链RNA局部区域可卷曲形成双链螺旋结构。称为发卡结构
94. 稀有碱基：核酸分子中除了有A、T、C、G、U五种基本碱基外，还有一些含量甚少的碱基，称为稀有碱基。
95. ATP：腺嘌呤核苷三磷酸，是腺嘌呤核苷的三磷酸酯，分子内含有2个高能磷酸键，是生物体内主要的供能物质和能量贮存、转移的化合物。
96. 增色效应：　增色效应或高色效应  。由于DNA变性引起的光吸收增加称增色效应,也就是变性后 DNA 溶液的紫外吸收作用增强的效应。（10、15年真题）
97. 减色效应：在一定条件下，变性核酸可以复性，此时吸收强度又回到原来的水平，这种现象叫做减色效应。
98. 核酸的复性：变性的DNA在适当的条件下，可使两条彼此分开的氢键重新连接成双螺旋结构，这一过程称为核酸的复性。
99 退火：经热变性的模板双链DNA，双螺旋解开成单链后，当温度逐渐下降到一定温度时，模板双链重新配对形成新分子的过程。（14年真题）
100. 核酸的变性：有些物理或化学因素会破坏氢键和碱基的堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起理化性质和生物学功能改变，称为核酸的变性。（05年真题）
101. Southern印迹法：将凝胶电泳分离的DNA片段变性后，转移到硝酸纤维素膜上，再进行杂交。
102. Northern印迹法：将凝胶电泳分离的RNA片段变性后，转移到硝酸纤维素膜上，再进行杂交。
103. Western印迹法：根据抗原和抗体可以结合的原理，利用硝酸纤维素膜作为载体进行杂交也可以分析蛋白质，称为Western印迹法。
104. 核酸的杂交：将不同来源的DNA经热变性，冷却，使其复性，在复性的过程中，如这些异源 DNA之间在某些区域具有相同的序列，则会形成杂交DNA分子，DNA与互补的RNA之间也会发生杂交。
105. 环化核苷酸：是核苷酸的衍生物，是单核苷酸分子中的磷酸基分别与戊糖的5-OH和5-OH形成脂键。这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸，常见的有CAMP和cGMP，是激素作用的第二信使，分别具有放大和缩小激素信号的作用，参与代谢调节。
106. Tm：熔解温度：双链DNA熔解彻底变成单链DNA的温度范围的中点温度。
 
第七章    酶

107.酶：是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。
108 抗体酶：通过改变抗体中与抗原结合的微环境，并在适当的部位引入相应的催化基团，所产生的具有催化活性的抗体。（99年真题）
109. 单纯酶：有些酶的活性仅仅取决于它的蛋白质结构，如水解酶类，这些酶的结构由简单的蛋白质构成。
110. 结合酶：一些酶其结构中不仅含有蛋白质，还含有非蛋白质部分，称为结合酶。
111. 辅酶：酶的辅助因子中，与酶蛋白结合比较疏松，一般为非共价结合，并可用透析方法除去的称为辅酶。（02年真题）
112. 辅基：酶的辅助因子中，与酶蛋白结合比较牢固，一般以共价键结合，不能用透析方法除去的称为辅基。（02年真题）
113. 全酶：酶蛋白与辅助因子结合成的完整分子称为全酶。
114. 必需基团：酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团
115. 酶的活性中心：这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。（07、05、00年真题）
116. 多功能酶：一些酶在一条酶蛋白肽链上可以有多个活性中心，能完成多种催化功能，称为多功能酶。
117. 金属活化酶：一些酶本身不含金属离子，必须加入金属离子才有活性，称为金属活化酶。
118. 酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶称为酶原。
119.酶原激活：使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活，其本质是切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段，即酶原在一定条件下被打断一个或几个特殊的肽键，从而使酶构象发生一定的变化，形成具有活性的三维结构的过程。（04年真题）
120. 趋近效应：系指A和B两个底物分子结合在酶的表面的某一狭小局部区域，其反应基团相互靠近，从而降低了进入过渡态所需的活化能，这种效应称为趋近效应。
121.定向效应： 酶不仅能使反应物在其表面某一局部范围相互靠近，而且还可以使反应物在其表面对着特定的基团几何定向，即定向效应。
122. 锁钥学说：　酶对于它所作用的底物有着严格的选择,它只能催化一定结构或者一些结构近似的化合物,使这些化合物发生生物化学反应。有的科学家提出,酶和底物结合时,底物的结构和酶的活动中心的结构十分吻合,就好像一把钥匙配一把锁一样。酶的这种互补形状,使酶只能与对应的化合物契合,从而排斥了那些形状、大小不适合的化合物,这就是“锁和钥匙学说”。
123. Koshland的诱导契合学说：认为酶分子与底物的结合是动态的契合，当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。（04年真题）
124. 米氏常数：用Km表示，是酶的一个重要参数。Km值是酶反应速度V达到最大反应速度Vmax一半时的底物浓度。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不收底物浓度和酶浓度的影响。（02年真题）
125. 酶的激活剂：凡能提高酶活性的物质都称为激活剂。
126. 酶抑制剂：酶分子的必需基团的性质受到某种化学物质的影响而发生改变，导致酶活性降低或丧失，这种物质称为酶抑制剂。
127. 不可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团以共价健结合而引起酶活性丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力。
128. 可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团以非共价健结合而引起酶活性丧失，可以用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力。
129：反竞争性抑制：酶与底物结合后，才可与抑制剂结合。
130.竞争性抑制：抑制剂I和底物S竞争酶E的结合部位，酶不能同时与抑制剂和底物结合，故不存在IES复合体。。（13、15年真题）
131.非竞争性抑制：抑制剂I和底物S同时和酶的不同部位结合。（06、05年真题）
132.自杀底物底物：在酶催化作用下所形成的反应中间物或最终产物，可以共价修饰酶活性部位的必需基团从而导致酶不可逆失活。（06年真题）
133. 酶活力：也称酶活性。指酶催化一定的化学反应的能力，酶活力的大小可以用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的速度来表示，即酶催化的反应速度越快，酶的活性越高，反之则越低。所以测酶的活性就是测酶促反应的速度。（07年真题）
134. 比活性：单位重量(mg)蛋白样品中所含酶的活性单位。（99年真题）
135. 寡聚酶：由几条至几十条多肽链亚基组成的酶。
136. 同工酶：是指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶，它不仅存在于同一机体的不同组织中也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中，他们在生理上和免疫上和理化性质都存在很多差异，最典型的是几种乳酸脱氧酶。（08年真题）
137. 诱导酶：是当细胞中加入特定的诱导物质而诱导产生的酶，诱导酶的含量在诱导物存在下显著升高，诱导物往往是该酶底物的类似物或是底物本身。（06年真题）
138. 共价调节酶：通过其他酶对其多肽链某些基团进行可逆共价修饰，使处于活          性与非活性的互变状态，从而调节酶活性；共价调节酶是寡聚酶，且在每个亚基上都含有共价修饰的位点。（03年真题）
139.变构酶：又叫别构酶。迄今已知的变构酶都是寡聚酶，它含2个以上亚基，分子中除了有可以结合底物的活性中心外，还有可以结合调节物的变构中心。这两个中心可位于不同亚基上也可以位于同一亚基不同部位上，变构酶的活性中心与底物结合起催化作用。而变构中心则调节酶的反应速度。
140. 变构调节：调节物与酶分子中的变构中心结合引起酶蛋白构象的变化，使酶活性中心对底物的结合与催化作用收到影响，从而调节酶的反应速度，这种调节作用称为酶的变构调节。
141. 固定化酶：借助物理和化学方法把酶束缚在一定空间并仍具有催化活性的酶制剂，是近代酶工程技术的主要研究领域。（10年真题、07年药综二真题）