选择题出题点：
20种氨基酸 各自的特点和碱基
蛋白质，核酸变性的特点
测定蛋白质含量与分子量的方法原理
各类连接键，结构稳定的键
二级结构特点
PI的计算，氨基酸解离分析
分析方法原理：凝胶层析，电泳，离子交换等
单抗，多糖，疾病原因
酶活力，比活力，Km，(非)竞争性抑制 动力学效应
代谢：限速酶，场所，转运，重要联系点代谢物
抑制剂，呼吸链，限速酶
过程：EMP,TCA,尿素循环，β氧化
血浆脂蛋白种类作用
名词解释
蛋白质等电点  蛋白质变性  核酸的增/减色效应   Tm  α螺旋  β折叠  DNA双螺旋结构  tRNA的三叶草结构  碱基互补原则 
蛋白质的结构域  蛋白质的超二级结构  米氏常数  米氏方程  变构酶  变构效   酶活力  固定化酶  同工酶  酶的活性中心
必需基团  酶的竞争性抑制  生物氧化  呼吸链  氧化磷酸化  底物水平磷酸化  粘多糖  TCA循环  乳酸循环  糖异生作用
酮体  必需脂肪酸  必需氨基酸  β氧化  尿素循环  转氨基作用  联合脱氨基作用  一碳单位  半保留复制  遗传中心法则
遗传密码  冈崎片断  转录  逆转录  基因表达  核蛋白体循环  抗代谢物  基因工程药物  生物技术药物  生物药物 
单克隆抗体  基因文库  cDNA文库  核酸的杂交  分子病  基因敲除  DNA芯片  核酸复性  蛋白质印迹  亲和层析 
离子交换层析  凝胶过滤　　
问答（有些和名解重复）
蛋白质的二级结构
DNA的双螺旋结构
固定化酶的概念制备方法及优点　
β氧化与脂肪酸合成的比较
乙酰CoA的来源去路及在细胞内的定位
青霉素的抗菌机制
磺胺药与抗菌增效剂的抗菌机制
现代生物技术的定义主要内容及在新药研究开发中的应用
哪些生化研究成果应用于新药设计研究
酶催化高效率的因素及基本原理
糖在体内主要代谢途径及生理意义
糖酵解与糖异生的比较
酮体的生成利用及意义
尿素循环过程，特点及意义
大肠杆菌DNA复制过程
RNA转录过程
重组DNA技术概念过程及应用
选择题出题点：
20种氨基酸 各自的特点和碱基
必需氨基酸
（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是：
①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；
②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；
③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；
④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；
⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；
⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；
⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；
⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。
9.精氨酸（arginine）：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。
10.组氨酸histidine
人体虽能够合成Arg和His，但合成的量通常不能满足正常的需要，因此，这两种氨基酸又被称为半必需氨基酸。
前8种人体必需氨基酸的记忆口诀：
①"赖蛋苏苯挟一亮色（联想记忆法-高中生物老师教的，意义深刻）"
谐音: 借(缬氨酸), 一(异亮氨酸),两(亮氨酸),本(苯丙氨酸),蛋(蛋氨酸),色(色氨酸),书(苏氨酸),来(赖氨酸). 
20种氨基酸记忆口诀
六伴穷光蛋，
酸谷天出门，
死猪肝色脸，
只携一两钱。
一本落色书，
拣来精读之。
芳香老本色，
不抢甘肃来。
六伴穷光蛋：硫、半、光、蛋→半胱、光、蛋（甲硫）氨酸→含硫氨基酸
酸谷天出门：酸、谷、天→谷氨酸、天门冬氨酸→酸性氨基酸
死猪肝色脸：丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源的氨基酸
只携一两钱：支、缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸
一本落色书：异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮
拣来精读之：碱、赖、精、组→赖氨酸、精氨酸、组氨酸→碱性氨基酸
芳香老本色：芳香、酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸
不抢甘肃来：脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与转氨基的氨基酸
蛋白质，核酸变性的特点
蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质结构
蛋白质是由多种氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中各氨基酸通过肽键及二硫键结合成具有一定顺序的肽链称为一级结构；蛋白质的同一多肽链中的氨基和酰基之间可以形成氢键或肽链间形成氢键，使得这一多肽链具有一定的构形，包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和自由专曲，这些称为蛋白质的二级结构；二级结构通过连接形成三级结构；多条肽链聚集成为具有一定空间构型称为四级结构，其中一条肽链叫一个亚基。
蛋白质变性的原因
变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的结果。能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、乙醇、丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温)、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。
蛋白质变性后的方面
（一）生物活性丧失
蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时蛋白质的空间结构只有轻微变化即可引起生物活性的丧失。
（二）某些理化性质的改变
蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加，因此粘度增加，扩散系数降低。
（三）生物化学性质的改变
蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。所以，原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。
物理变化与化学变化
引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。蛋白质的变性很复杂，要判断变性是物理变化还是化学变化，要视具体情况而定。如果有化学键的断裂和生成就是化学变化；如果没有化学键的断裂和生成就是物理变化。
重金属盐使蛋白质变性，是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧基形成不溶性的盐，在变性过程中有化学键的断裂和生成，因此是一个化学变化。

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