◎● 丙酮酸衍生的氨基酸有:L-丙氨酸、L-缬氨酸、L-亮氨酸、L-异亮氨酸、L-赖氨酸。3-磷酸甘油酸衍生的氨基酸有:L-丝氨酸、

L-半胱氨酸、甘氨酸。

◎● 抑制谷酰胺的含氮物有:氨基葡萄糖-6-磷酸、色氨酸、丙氨酸、甘氨酸、组氨酸、胞嘧啶核苷三磷酸、AMP、氨甲酰磷酸。◎● 谷酰酸合酶供氢体,在细菌中是NADPH,蕈类为NADH,植物中一种是还原型铁氧还蛋白,另一种是NADPH或NADH。

◎● 尿素的前体物质是精氨酸。

◎● 谷酰胺合成反应中ATP转变为ADP和磷酸。天冬酰胺合成反应中ATP转变为AMP和焦磷酸。

◎● 异亮氨酸有4个碳来自于天冬氨酸,2个碳来自丙酮酸。

◎● 丙氨酸合成没有反馈抑制效应,机体中有许多丙氨酸库。

◎● 芳香氨基酸包括:苯丙氨酸、色氨酸、丝氨酸。只能由植物、微生物合成。

◎● 莽草酸途径是指从莽草酸到形成分支酸的一段过程。

◎● 吲哚环上苯环C1、C6来自PEP,C2-C5来自赤藓糖-4-磷酸。色氨酸吲哚环上N来自Asn的氮,吲哚环上C7、C8来自PRPP,色氨酸侧

链部分来自丝氨酸。

◎● 丙氨酸、天冬氨酸、谷氨酸的生物合成不受终产物的反馈抑制。

◎● A.Meister提出的γ-谷酰胺循环解释了谷胱甘肽参与的跨膜转运。

◎● 卟啉是血红素、细胞色素、叶绿素等的核心部分,其合成以甘氨酸和琥珀酰辅酶A为基本原料, 含二价铁离子。

◎● 胆色素原是吡咯化合物的母体。

◎● 铁卟啉或血红蛋白、血红素降解产物为三价铁离子和胆红素。

◎● 短杆菌肽S合酶体系中的硫酯键为氨基酰基腺苷酸。

◎● D-氨基酸是由L-氨基酸通过消旋酶作用形成,它一形成就掺入到肽链中。

◎● 蛋白质的氨化是不同种微生物相继作用的结果。

◎● 生物固氮是某些微生物和藻类通过其体内固氮酶系作用将N2转变为NH3的作用。

◎● 自养固氮微生物包括:好气和厌气细菌、光能自养细菌、烃氧化细菌、蓝藻。

◎● NADPH是固氮酶系的还原辅助因子。

◎● 含腺苷酸的辅酶有:烟酰胺核苷酸、黄素腺嘌呤二核苷酸、辅酶A。

◎● 蛇毒磷酸二酯酶和牛脾磷酸二酯酶对DNA、RNA都能分解,它们属于核酸外切酶。

◎● 分解核苷酸的酶有核苷磷酸化酶、核苷水解酶。前者广泛存在催化的反应可逆,后者仅存在于植物微生物体只对核糖核苷作用,

反应不可逆。

◎● 痛风由尿酸的过量积累造成,别嘌呤醇对黄嘌呤氧化酶有强抑制作用,是该酶的自杀性底物。

◎● 生物体利用CO2、甲酸盐、Gln、Asp、Gly合成嘌呤环。体内PRPP 由5-磷酸核糖与ATP作用产生,由磷酸核糖焦磷酸酶激酶催化。◎● 次黄嘌呤核苷酸经氧化生成黄嘌呤核苷酸,由次黄嘌呤核苷酸脱氢酶催化,需要NAD+、K+。

◎● 嘌呤核苷酸从头合成受到腺苷酸、鸟苷酸反馈抑制。控制点为:氨基转移到PRPP上形成5-磷酸核糖胺、次黄嘌呤后分支途径的第

一步反应。

◎● 用于嘧啶合成的氨甲酰磷酸以Gln为氨供体。

◎● 尿嘧啶核苷酸转变为胞嘧啶核苷酸在尿嘧啶核苷三磷酸水平进行。

◎● 生物体内脱氧核糖核苷酸可由核糖核苷酸还原而成,该催化体系包括:硫氧还蛋白、硫氧还蛋白还原酶、蛋白质B1和B1,需要

Mg2+、ATP、dATP、dTTP、dGTP是其变构效应物。

◎● 一碳单位载体四氢叶酸的结构类似物有氨基蝶呤、氨甲蝶呤。◎● 在5-磷酸核糖焦磷酸中,焦磷酸部分为α-构型,而在NAD中,核糖与烟酰胺间的连接为β- 构型。

◎● 辅酶A分子中含有腺苷酸、泛酸、巯基乙胺、磷酸,其连接为:3-磷酸-ADP-泛酰-巯基乙胺。

◎● 染色体外的遗传因子包括:细菌的质粒、真核生物的细胞器及

细菌内共生生物的DNA。

◎● 线粒体、叶绿体是通过内膜凹陷进行分裂的,其过程与细菌分裂相似。

◎● 细胞器DNA的复制并不限于核DNA的合成期(S期),而可以在整个细胞周期中进行。

◎● 碱基配对是核酸分子间传递信息的结构基础,复制、转录、逆转录,都通过碱基配对来完成。

◎● 碱基核苷或核苷酸单体并不形成碱基对,但在形成双螺旋分子时,由于空间结构关系而构成特殊的碱基对。

◎● 老年动物DNA双链的不配对碱基远较幼年、胚胎期多。

◎● 克隆的复制起始区可用于研究复制的控制及染色体在细胞分裂时的分裂机制。

◎● 决定拷贝数和发动复制的作用是由不同的DNA序列控制的。

◎● 两条链上的复制起点分开一定的距离时产生D-环复制。

◎● 只有当进入的碱基能与模板的碱基形成Watson-Crick类型的碱基对时,才能在DNA聚合酶的催化下形成磷酸二酯键。

◎● 发夹环和分支结构只存在于替外酶促合成的DNA中,使DNA的变性行为异常,失去遗传活性。

◎● DNA复制过程中碱基配对受到双重核对:聚合酶的选择作用和3’-5’外切酶的校对作用。

◎● DNA聚合酶Ⅲ全酶有α、β、γ、δ、ε、θ、τ七种亚基组成,含锌原子,称为polyⅢ的核心酶含有α、、ε、θ三种亚

基。

◎● 杀蚜虫毒素一直DNA聚合酶α的活力。

◎● 细菌中,DNA连接酶以NAD为能量来源。动物细胞和噬菌体DNA连接酶以ATP为能量来源。DNA连接酶参与DNA复制、修复、重组。◎● RNA引物的消除的缺口的填补由DNA聚合酶I来完成。

◎● E.coli旋转酶A亚基是抗萘啶酮酸和奥啉酸的作用位点。B亚基是抗香豆霉素A1和新生霉素的作用位点。

◎● 拓扑异构酶Ⅰ主要集中在活性转录区,同转录有关。拓扑异构酶Ⅱ主要集中在染色质骨架蛋白和核基质部位,同复制有关。

◎● 在DNA复制的生长点即复制叉上,分布着各种各样的与复制有关的娞和辅助因子,它们在DNA链上形成离散的复合物,彼此结

合,进行高精度的复制,这一结构被叫做复制体。

◎● 引发酶与6种蛋白质机dnaB、dnaC、n、n'、n"、i组装成引发体。

◎● DNA以左手螺旋方向绕在组蛋白核心上,每一个核小体大致相

当于1个负超螺旋。

◎● 质粒的不相容性和拷贝数的控制有关,通过表面排斥和质粒不相容来实现。

◎● 光复活作用是一种高度专一的修复方式,它只作用于紫外线引起的T二聚体。

◎● 参与切除修复的酶主要有:特异的核酸内切酶、外切酶、聚合酶和连接酶。

◎● 甲基磺酸甲酯是一种单功能的烷化剂,使G的7位氨烷基化而活化β-糖苷键,造成脱嘌呤作用。

◎● 着色性干皮病杀因为缺乏紫外线特异的核酸内切酶。

◎● 乙型肝炎病毒是一种带缺口的环状DNA分子。

◎● 复制体的基本活动包括:①双链的解开;②RNA引物的合成;

③DNA链的延长;④切除RNA引物,填补缺口,连接DNA片段;⑤

切除和修复错误的碱基。

◎● SOS反应包括:诱导修复,诱变效应、细胞分裂的抑制、溶原细菌释放噬菌体。

◎● 基因的转录是一种有选择性的过程,随着细胞的不同生长发育阶段和细胞的内外条件的改变将转录不同的基因。

◎● 在RNA聚合反应中,天然的双链DNA做模板比变性的单链DNA更为有效。

◎● 不同的δ因子识别不同的启动子,从而表达不同的基因。

◎● 启动子是指RNA聚合酶识别,结合和开始转录的一段DNA序列。

它是不对称的,决定了转录的方向,转录的第一个核苷酸总是

A(或G)。

◎● 抗终止作用主要见于某些噬菌体的时序控制。

◎● RNA聚合酶Ⅱ的转录无终止作用。

◎● 在细胞的生长发育和分化过程中,遗传的信息表达可按一定的时间顺序发生变化,而且随着细胞内外环境条件的改变而加以调

整,就是时序调控和适应调控。

◎● E.coli有七个rRNA转录单位,每个转录单位由16S rRNA、23S rRNA、5S rRNA及一个或几个tRNA基因组成。

◎● 原核生物rRNA前体加工过程需要甲基化,产生甲基化成分,尤其是α-甲基核糖。

◎● RNase P中的RNA称M1RNA。

◎● 真核生物rRNA甲基化程度比原核生物rRNA甲基化程度高,主要是在核糖2’羟基上

◎● 真核生物tRNA基因的数目比原核生物tRNA基因的数目大。

◎● 组蛋白、呼肠孤病毒和不少植物病毒的mRNA并无poly A尾巴。◎● 多聚腺苷化可为3’脱氧腺苷类似物冬虫夏草素阻止。

◎● 真核生物mRNA内部甲基化碱基为N6-甲基腺嘌呤(m6A)。

◎● 第一类内含子包括:四膜虫rRNA内含子、几种酵母线粒体的内含子、噬菌体T4胸苷酸合成酶的内含子等,它们有较大的同源性,

可自我拼接。

◎● 真核蛋白结构基因的拼接有GT-AG规律,又U1snRNA参与。

◎● RNA复制的最低速度为35bp每秒。

◎● 噬菌体RNA的高级结构参与了翻译的调节控制。

◎● 碱基类似物进入体内要转变为相应的核苷酸才能表现出抑制作用。

◎● 蛋白质合成的能量来源是GTP。

◎● 蛋白质合成的早期研究是用大肠杆菌的无细胞体系进行的。

◎● 在少数大肠杆菌噬菌体R17、Qβ的RNA基因组中,部分基因的遗传密码是重叠的。

◎● I可与U、A、C配对。

◎● 识别mRNA上多肽合成起始点的是16SrRNA。

◎● 核糖体大小亚基与mRNA有不同的结合特性。

◎● 多聚核糖体有三维空间结构,6个以上的核糖体组成的多聚核糖体有稳定的结构。

◎● 氨基酸活化由胺酰tRNA合酶完成,在可溶性胞质内完成。

◎● 氨基酸的羧基端通过酸酐键与AMP上的5’-P相连,形成高能磷酸键。

◎● 当有某种tRNA突变分子出现时,也必定有可以识别正常氨基酸的tRNA存在。

◎● tRNAf与fMet结合参与肽链合成的起始。 tRNAm携带正常Met掺入肽链。

◎● 除了fMet- tRNAf之外,所有的氨酰tRNA必须与EF-Tu、GTP结合后才能进入70S核糖体A位点。

◎● 嘌呤霉素的结构与氨酰tRNA 3’末的AMP相似,与肽酰转移酶而终止肽链合成。

◎● 真核的RNA常只有一个AUG起始密码子,每种mRNA只能转译出一种多肽。

◎● 氯霉素、四环素、链霉素只抑制原核生物的转译。新霉素、卡那霉素与原核生物细胞30S亚基结合,引起密码错读。

◎● 亚胺环己酮只作用于80S核糖体,只抑制真核生物的转译。白喉毒素与EF2结合而抑制肽链移位。

◎● 信号肽常见的氨基酸有:丙氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸。

◎● 多肽在内质网中的修饰有:N-信号肽的切除、形成双硫键、线性多肽呈一定的空间结构、初步的糖基化作用。

◎● 线粒体定向肽富含正电荷氨基酸,如丝氨酸、苏氨酸。

◎● tRNA突变可校正结构基因上的某些突变,使基因产物仍有功能,这称为基因校正突变。

◎● 许多抗生素、毒素都是多肽合成抑制剂。

◎● 脂类分子为生物小分子,它们可以聚集成超分子结构。

◎● 生物大分子具有高度的特异性,生物间的差别都由它们决定。多糖、肽类聚合物的结构由合成它们的酶决定。

◎● 细胞代谢的原则和方略:将各类物质分别纳入各自的共同代谢途径,以少数种类的反应如氧化还原、基团转移、水解合成、基团

脱加、异构反应等转化为种类繁多的分子。

◎● 关键的中间代谢物有:6-磷酸葡萄糖、丙侗酸、乙酰辅酶A。◎● 生酮氨基酸有:亮氨酸、异氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸。

它们在代谢途径中能生成乙酰乙酸。

◎● 丝氨酸脱羧后形成胆胺,是脑磷脂的组成部分。它在接受甲硫氨酸给出的甲基后形成胆碱,是卵磷脂的组成部分。

◎● 任何催化剂,包括酶在内,仅能改变化学反应速度,不改变化学反应的平衡点。

◎● 在一条代谢途径中,某些关键部位的正反应和逆反应往往是由不同的酶所催化,一种酶催化正的反应,另一种种酶催化逆的反

应。这类反应称为相对立的单向反应。

◎● NADPH主要来自于磷酸戊糖途径。

◎● 酶活性的调节包括酶的变构效应和共价修饰。

◎● 草酰乙酸作为合成氨基酸和核苷酸的前体物质,能被产物连续地反馈抑制。

◎● 对PEP羧化酶的激活有:嘧啶核苷酸的前馈激活,乙酰辅酶A的反馈激活,前体二磷酸果糖的前馈激活。

◎● 正常情况下,细胞的能荷约为0.9,变化范围为0. 85——

0.95。

◎● 连锁代谢反应中一个酶被激活后,连续地发生其它酶的激活,导致原始信号的放大,这样的连锁代谢反应系统称为级联系统

(casade system)。

◎● cAMP可为环磷酸二酯酶水解产生5’AMP。

◎● 蛋白激酶A有两种同工酶形式:Ⅰ型和Ⅱ型,它们至少有四个功

能域:2个cAMP结合区域,1个二聚化区域,1个与催化亚基作用

的区域。

◎● 磷酸化酶激酶是一种钙离子依赖的蛋白激酶,细胞内底物为磷酸化酶b。糖原磷酸化酶同时受到共价修饰和变构作用的调节。

◎● 肌磷酸化酶激活的级联反应中第一个酶的全称为肌糖原磷酸化酶激酶的激酶。

◎● 高等动物细胞中酶活性的调节为磷酸化/去磷酸化作用。细菌中酶活性的调节为腺苷酰化/去腺苷酰化作用。

◎● 核膜直接参与DNA复制的起始过程。

◎● 脂肪和糖原都是作为供能物质被贮存的。

◎● 葡萄糖进入肌肉和脂肪细胞的运输是它们利用葡萄糖的限制过程。

◎● 可逆地与膜结合,并以其膜结合型和可溶型的互变来影响酶的活性和调节酶的活性,这类酶称双关酶。

◎● 双关酶与膜结合状态和溶解状态的构象不同,其理化性质和动力学参数也不同。

◎● 细胞内ATP浓度的变化,可通过双关酶的膜结合型/可溶型比值的改变来调节糖代谢的流量和去向。

◎● 线粒体内膜的跨膜电位(ΔΨ)为导肽的蛋白转移提供能量。◎● 凡牵引蛋白跨膜运送至线粒体内基质的导肽,一般均含有导向基质肽段和水解部位。

◎● 泛素的甘氨酸与底物赖氨酸的远端氨基形成异肽键。通常一个蛋白可以结合几个泛素分子。

◎● 电位门控通道有:Na+通道、K+通道、Ca2+通道,由一条肽链组成,跨膜部分形成α-螺旋,中央部分形成离子通道。配体门控

通道有:乙酰胆碱受体通道、氨基酸受体、单胺类受体通道、

Ca2+激活的K+通道。

◎● 神经组织对靶细胞膜透性和细胞代谢的调节可通过神经递质、局部递质、循环激素三种方式进 行。

◎● 细胞质膜受体分:依赖于神经递质的离子通道、与信号转导蛋白相偶联的受体、生长因子受体。

◎● 信息体是信使RNA与蛋白质的复合物。它保护mRNA免受核酸酶的作用和控制其翻译功能。

◎● 翻译控制RNA为20——30bp的寡聚核苷酸,可抑制翻译作用,具寡聚尿苷酸,可与信使RNA形成双链。

◎● 酵母中的质粒为2μDNA,它包装在核小体中。

◎● 病毒表达系统有:牛痘病毒(为双链DNA病毒)、昆虫多角体

病毒、逆转录病毒、腺病毒。

◎● Ti质粒只用于双子叶植物和少数单子叶植物的转基因。

◎● DNA完全降解长用于建立次级基因文库。

◎● 常用载体有:细菌质粒、酵母质粒、噬菌体、病毒。

◆◎ 表示修饰基团在碱基上的写在碱基符号左方,表示修饰基团在核糖上的写在碱基符号左方。

◆◎ Am表示:2’-O-甲基腺苷。ψ表示:假尿嘧啶核苷。DHU表示:二氢尿嘧啶核苷。

◆◎ 双螺旋结构模型的主要依据有:X-光衍射数据、Norweger研究、Chargaff规则、电位滴定行为。

◆◎ 原核细胞中,DNA常与多胺(精胺、亚精胺)结合;正核细胞中DNA一般与组蛋白结合。

◆◎ 提纯的DNA为白色纤维状固体,RNA为白色粉末,不溶于有机溶剂。

◆◎ 琼脂糖凝胶电泳一般分离较大的分子,聚丙烯酰胺凝胶电泳用于分离较小的分子。

◆◎ 核酸的变性指核酸双螺旋的氢键的断裂,变成单链。核酸的降

解是指多核苷酸链上的共价键(3’,5’-磷酸二酯键)的断

裂。

◆◎ 变性后DNA的粘度降低,浮力密度升高,生物活性丧失。DNA 的变性是爆发式的。

◆◎ DNA制品应保存在较高浓度的缓冲液或溶液中。常用1M/L的NaCl保存。

◆◎ 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸在近紫外区有光吸收是因为其R基团上含有苯环共轭双键系统。

◆◎ 含两个以上肽键的化合物在碱性溶液中与铜离子生成紫红色到

蓝紫色的络合物,称双缩脲反 应。

◆◎ 蛋白一级结构又称共价结构。包括肽链的数目、端基组成、氨基酸序列和二硫键位置。

◆◎ 单体蛋白是由几个独立的肽段以二硫键连接而成的小分子蛋白。

◆◎ 蛋白质变性的表现有:⑴丧失生物活性;⑵溶解度降低,粘度

加大,扩散系数变小;⑶化学性质的变化;⑷对蛋白酶降解敏

感性加大。

◆◎ 蛋白质变性主要是由蛋白质分子内部的结构发生改变而引起的。

◆◎ 血浆脂蛋白按其密度分为:乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密

度脂蛋白、高密度脂蛋白,由脂蛋白、磷脂、脂肪、胆固醇组

成,是各种脂质在体内的运输形式。

◆◎ 活性中心是指酶分子中直接和底物结合,并和酶的催化作用直

接有关的部位。有两个功能部位:结合部位和催化部位。

◆◎ 酶浓缩液加入等体积的甘油,于-20℃保存。

◆◎ 维生素B2是核躺醇与6,7-二甲基异咯嗪和缩合物。

◆◎ 生物素的结构为带有戊酸侧链的噻吩与尿素结合的骈环。

◆◎ 叶酸分子由蝶啶、对氨基苯甲酸、L-谷氨酸连接二而成。

◆◎ 叶酸参与核酸的合成,是骨髓巨红细胞、白细胞等细胞成熟和分裂所必需的物质。

◆◎ 维生素C是一种己糖酸内酯。

◆◎ 植物中,维生素C、谷胱甘肽、NADP+的氧化还原反应相偶联,是呼吸系统的基础。

◆◎ 硫辛酸是含硫的脂肪酸,是丙酮酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶的辅基,在转酰基中起作用。

◆◎ 维生素D是固醇类物质。

◆◎ 糖链突出于细胞膜表面是细胞间识别的基础。

◆◎ 胰凝乳蛋白酶专一地切断苯丙氨酸和亮氨酸的羧端肽键。

◆◎ 酶蛋白的荧光主要来自色氨酸与酪氨酸。

◆◎ 血红蛋白与氧结合的过程呈协同效应,是通过血红蛋白的变构

现象来实现的。它的辅基是血红素。由组织产生的二氧化碳扩

散至红细胞,从而影响血红蛋白和氧气的亲和力,这称为波尔

效应。

◆◎ 胶原蛋白是由3股肽链组成的超螺旋结构的大分子蛋白,并含有

稀有的羟脯氨酸和羟赖氨酸, 它们是在翻译后经羟化加工而形

成的。

◆◎ 胰岛素是胰岛-β-细胞分泌的多肽激素,是由前胰岛素原经专

一性蛋白水解,失去N端信号肽成为胰岛素原。再经肽酶激活失

去C肽,最后形成具有生物活性的胰岛素。

◆◎ 横纹肌的结构蛋白主要是肌动蛋白和肌球蛋白。它们各自通过

线性缔合而成细肌丝和粗肌丝,肌肉的运动和肌原纤维的收缩

就是这两种丝相互滑动的结果。

◆◎ 多聚L-谷氨酸的比旋随PH改变是因为构象改变,L-谷氨酸的比旋随PH改变是因为电荷不同。

◆◎ 蛋白的磷酸化位点有丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸。

◆◎ 氨基酸定量分析的经典方法是茚三酮。氨基酸序列测定中最普遍的方法是PITC法。

◆◎ 内质网膜的表面附着大量核糖体是肽链合成的场所,内质网膜

的腔内是新生肽链折叠、修饰的场所。高尔基体的主要功能是

糖蛋白的肽链修饰和蛋白分类及细胞定位。

◆◎ 分离蛋白混合物的方法主要是根据蛋白的下列性质:分自大

小、溶解度、电荷、吸附作用/对其它分子的亲和力。

◆◎ 蛋白的磷酸化是可逆的,蛋白磷酸化需要蛋白激酶,蛋白去磷酸化需要蛋白磷酸酯酶。

◆◎ 骨骼肌肉的收缩主要由两种收缩蛋白肌动蛋白和肌球蛋白以及

两种跳进蛋白肌钙蛋白和凝血酶原所完成。

◆◎ 真核细胞中已合成的蛋白质通过内质网膜运输时有信号肽、信

号识别颗粒、停泊蛋白、信号肽酶等参与识别和运输作用。

◆◎ 免疫球蛋白G在用木瓜蛋白酶处理时,可产生Fab片段,在用胃

蛋白酶处理时,可产生Fab’2片段。

◆◎ 氨基酸脱羧酶需要磷酸吡哆醛作为辅酶,丝氨酸转羟甲基酶需要四氢叶酸作为辅酶。

◆◎ 蛋白激酶对糖代谢的调节在于调节糖原磷酸化酶和糖原合成酶。

◆◎ 酶可以分位六大类:氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、连接酶合成酶

◆◎ 用酶偶联法测定果糖-6-磷酸激酶的活性可以用醛缩酶、丙酮酸

异构酶和甘油磷酸异构酶和NADH测定340nm光吸收的变化;也可

以用磷酸烯醇式丙酮酸激酶、乳酸脱氢酶和NADH测定340nm光吸

收的变化。

◆◎ 果糖磷酸激酶催化F-6-P和ATP生成F-1,6-P。其逆反应由果

糖-1,6-二磷酸酯酶催化。逆向 反应和正向反应不是同一个酶

催化,构成了一个循环称底物循环。

◆◎ 在动物组织中蛋白激酶就其底物磷酸化的残基种类,可分为三

类:Ser/Thr、Tyr、Ser/Thr/Tyr蛋白激酶,而在微生物中还发

现His残基的蛋白激酶。

◆◎ 一个有效的自杀性一直应具备:⑴无酶不反应;⑵为靶酶专一

激活;⑶与靶酶反应比解离更迅速。

◆◎ 酶与酶或酶与蛋白相互作用是广泛存在的,如酶与抗体,酶蛋

白与蛋白激酶,酶与蛋白类激活剂或抑制剂,除此之外有蛋白

水解酶对蛋白质的降解,凝血过程中各个因子形成的级联反

应,补体系统中各组分, 的相互作用,信号转导过程中诸多蛋

白质质间的相互作用,肌肉中各组分间的相互作用。

◆◎ 生物体内有一些核苷酸衍生物可作为辅酶而作用,如NAD+、

NADP+、FAD、CoA。

◆◎ 一些生长因子有酶的活性,如表皮生长因子(GEF)受体有蛋白

酪氨酸激酶活性,转化生长因子β(TGFβ)受体有蛋白有丝氨

酸/苏氨酸激酶活性。

◆◎ 核酸分子中含有嘌呤碱、嘧啶碱,所以对波长260nm的光有强烈的吸收。

◆◎ 转移核糖核酸一般是由74个到85个核苷酸所组成。

◆◎ 真核生物染色体DNA的主要结构特点是内含子和重复序列。◆◎ 细菌氨基酸饥饿时,rRNA的合成受到ppGpp、ppGppp的调节,其合成是由空载tRNA引起的。

◆◎ 核苷酸生物合成时,从IMP(肌苷酸)转变为AMP经过腺苷酰琥