西医综合冲刺辅导笔记九

其他考研论坛 /2005-05-07

生物化学
［前言］：（生化希望大家能够全面复习，掌握每章节的知识要点，掌握基本概念，基本原理机制，基本特点，对化学过程有基本的了解就可以，但过程中涉及的较特殊的细节需要加以重视。）
一、考试内容（即2003年西医综合考试大纲要求，要求考生必须将所有考点都全面复习）
（一）生物大分子的结构和功能(本章节作为基础知识，一般掌握，熟悉概念、原理、机制、理化性质等，无须对详细过程了解。)
1. 组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构（除甘氨酸外，均属L－α－氨基酸）和分类：根据氨基酸侧链的理化性质可分为：非极性疏水氨基酸，极性、中性氨基酸，酸性氨基酸，以及碱性氨基；根据人体能否和成分为：非必需氨基酸和必需氨基酸（缬氨酸，异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、色氨酸）。两种特殊氨基酸：①脯氨酸、②胱氨酸。
2. 氨基酸的理化性质：①两性解离及等电点，②紫外吸收性质，③茚三酮反应。
3. 蛋白质的一级结构（蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，以肽键为主键或有少量二硫键为副键构成的）及高级结构包括二级结构（包括α－螺旋结构，β－折叠片层以及β转角和无规则曲，以氢键维持其稳定性）、三级结构（维系结构的非共价健有：氢键，离子键，疏水键，二硫键，主要靠次级键－疏水作用、离子键、氢键、和分子间作用力等）、四级结构（蛋白质亚基之间以非共价键缔合，主要靠次级键维系。具有蛋白质四级结构的蛋白质有血红蛋白、乳酸脱氢酶等，肌红蛋白不具有四级结构。）。蛋白质的变性是指以物理性或化学性方法瓦解蛋白质的空间构象，破坏了维持二、三、四级结构的力量，一般不影响其初级结构。变性蛋白质的性质： ①生物活性消失；②维系二、三、四级结构的化学键被破坏；③易被蛋白质酶水解；④—SH等基团之反应活性增加等。
4. 蛋白质结构和功能的关系：变构效应（正协同效应，负协同效应），波尔效应。
5. 蛋白质末端氨基酸的分析：肽端与异硫氰酸苯酯反应，再用冷稀酸处理，成为异硫氰酸苯酯衍生物，用层析进行鉴定。
6. 蛋白质的理化性质（两性电离、胶体性质、沉淀、变性、凝固、呈色反应、紫外吸收等）。
7. 分离、纯化蛋白质的一般原理和方法：①丙酮沉淀及盐析：盐析是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素而沉淀。各种蛋白质在盐析时所需的盐浓度及Ph值不同；②电泳：电泳是根据蛋白质在低于或高于等电点（pI）溶液中带电并在电场中向一极移动原理来分离蛋白质。带正电荷向负极泳动，而带负电荷向正极泳动，分子小的蛋白质泳动快，分子量大的泳动慢，于是蛋白质被分离；③层析：层析是分离纯化的重要手段之一。有离子交换层析、亲和层析等，其中离子交换层析应用最广。④分子筛（凝胶过滤）：是层析的一种，在层析柱内填满带有小孔的颗粒一般是葡聚糖制成。蛋白质溶液加之于柱之顶部，往下渗漏，这时小分子蛋白质进入凝胶微孔，大分子不能进入，故大分子蛋白质先洗脱下来，小分子后洗脱出来。
8. 核酸分子的组成：基本组成单位是核苷酸，有碱基，戊糖与核苷三种成分。
9. 5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构：腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶，胸腺嘧啶，尿嘧啶。
10. 核酸的一级结构：指其中核苷酸的排列顺序，称为核苷酸序列。DNA和RNA。核酸的空间结构和功能。DNA的基本功能是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，是生命遗传繁殖的物质基础和个体生命活动的基础。关于RNA，其五种分类各自结构和功能的关系。
11. 核酸的变性（在某些理化因素下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链）。复性（变性DNA再适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象）。杂交（在DNA复性过程中，将不同的DNA单链分子放在同一溶液中，或者将DNA和RNA分子放一起，双链分子的再形成既可以发生再序列完全互补的核酸分子间，也可发生在碱基序列部分互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间。
12. 酶的基本概念：由活细胞合成的、对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。全酶：酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物。只有全酶才有催化作用。酶的辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度与作用特点分为辅酶和辅基。酶的活性中心：酶的必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物的区域。酶促反应的特点：①高效率，少量的酶在极短的时间内即可催化大量的反应；②高度特异性：酶的专一性主要是由酶特定的结构决定的，一种酶之作用于一种化合物，进行一种类型的反应；③酶促反应没有副反应；④酶的催化作用是受调控的。
13. 酶原的激活原理：酶的活性中心形成或暴露的过程。
14. 酶的作用机制，酶反应动力学研究酶促反应速的各个因素，包括底物浓度、酶浓度、温度、PH、抑制剂、激活剂对反应速度的影响。
15. 酶抑制的类型：分为不可逆性抑制作用，可逆性抑制作用（①竞争性抑制作用②非竞争性抑制作用③反竞争性抑制作用）及其特点。
16. 同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶。限速酶:物质代谢中多媒体系中活性最低的酶,改变该酶的活性可以调节物质代谢的需求.
17. 变构酶的概念：可与效应剂可逆的结合，通过改变酶的构象而影响酶活性的一组酶。使受变构调节的酶。分为变构激活剂和变构抑制剂。
18. 各种维生素的作用。包括水溶性和脂溶性两大类。应该着重强调水溶性维生素及其辅酶的作用。
19. 参与组成辅酶的维生素。B族维生素、维生素K等作为辅酶的作用。
（二）物质代谢（本章节需详细掌握，了解各代谢过程中关键酶和关键产物、发生场所等。掌握三羧酸循环。）
1. 血糖的来源和去路：来源有肠道吸收、肝糖原分解、肝内糖异生，去路有周围组织和肝的摄取利用；维持血糖恒定的机制：胰岛素，胰高血糖素，唐皮质激素，肾上腺素；糖耐量试验。
2. 糖酵解过程：糖酵解是一系列很复杂的过程，是在胞浆内进行的,有两次底物水平磷酸化反应，生成2分子ATP。两次的反应分别是：①1，3二磷酸甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，同时生成一分子ATP；②磷酸烯醇式丙酮酸在丙酮酸激酶的催化下生成丙酮酸，同时生成一分子ATP。强调重点复习的是其中一些重要的有特征性的反应过程，起关键作用的调节酶（6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶和葡萄糖激酶）和产物（乳酸），以及消耗的能量及产生的能量等。生理意义：迅速提供能量，给某些器官细胞提供正常代谢所需能量。产物乳酸的消除。
3. 糖有氧氧化过程：有氧氧化大致分为三个阶段：①糖酵解途径；②丙酮酸氧化成乙酰CoA；③三羧酸循环和氧化磷酸化。乙酰CoA是三大物质代谢进入三羧酸循环的共同途径。辅酶A是酰化酶的辅酶，起着转移乙酰基的作用。意义：糖分解的主要方式。调节：①控制淀粉或糖原分解为葡萄糖的速度。②控制酵解的反应速度。③控制三羧酸循环的反应速度。能量的产生：1mol的葡萄糖氧化成二氧化碳和水时可生成38mol ATP。
4. 糖原合成和分解过程及其调节机制：①糖原合成的过程；②糖原分解的过程；③肝糖原的合成和分解的调节。糖原合成酶是糖原合成的限速酶。葡萄糖合成糖原过程中共消耗2个ATP。磷酸化酶是糖原分解的限速酶。糖原合成酶和磷酸化酶均具有活性和非活性两种形式。机体的调节方式是双重控制，即同一个信号可使一个酶处于活性状态而另一个酶处于无活性状态。磷酸化酶有a、b两种形式，a型是有活性的磷酸型，b型是无活性的去磷酸型。糖原合成酶也有a、b两种形式，去磷酸化的a型是有活性的，而磷酸化的b型是无活性的。肝脏糖原代谢主要受胰高血糖素的调节，而肌肉主要受肾上腺素的调节。
5. 糖异生是体内血糖急需时来补充血糖的代谢途径，能进行糖异生的器官有肝、肾。糖异生的主要原料是乳酸、氨基酸及甘油。糖异生过程：糖异生途径、三碳途径。糖异生的生理意义：①维持血糖浓度恒定，②补充肝糖原，③调节酸碱平衡。调节依赖于糖酵解和糖异生途径中的底物循环进行调节。
6. 磷酸戊糖旁路的过程：分为两个阶段：①氧化反应生成NADPH及CO2，②一系列基因转移反应。意义：①提供氢原子来源，②维持谷胱甘肽为还原状态，③参与羟化反应与生物转化有关。
7. 血浆脂蛋白的分类(电泳法、超速离心法、)、组成（蛋白质、甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯）、生理功用及代谢。高脂血症的类型（六型）和特点。
8. 脂肪分解代谢首先是脂肪的动员，脂肪的动员是以甘油三酯脂肪酶起关键性作用，它是脂肪分解的限速酶，也是激素敏感性脂肪酶，受多种激素调节。脂肪酸分解代谢过程：主要是β－氧化：（活化脂酸生成脂酰CoA，脂酰CoA进入线粒体，脂酸β－氧化①脱氢②加水③再脱氢④硫解）及能量的生成1mol软脂酸生成129ATP。
9. 酮体包括乙酰乙酸、丙酮和β－羟丁酸。酮体的生成原料是乙酰辅酶A来自脂酸β-氧化。酮体的生成：先生成乙酰乙酸，然后在β羟丁酸脱氢酶作用下生成β-羟丁酸，或者脱羧生成丙酮。HMGCoA合成酶是酮体生成的限速酶。
10. 酮体的利用：肝外许多组织有活性很强的利用酮体的酶：①琥珀酰CoA转硫酶；②乙酰乙酰CoA硫解酶；③乙酰乙酸硫激酶。肝内生酮肝外用。
11. 脂肪酸的合成过程概况：合成部位在线粒体外的胞液内，合成的原料：乙酰CoA，主要来自葡萄糖。ATP、NADPH、HCO３及Mn2+等。乙酰CoA在线粒体内产生，乙酰CoA不能通过线粒体膜；进入胞液需要进行柠檬酸-丙酮酸循环。合成限速酶：乙酰CoA羧化酶，催化乙酰CoA生成丙二酰CoA。脂肪酸合成由多酶体系催化，其核心是酰基载体蛋白(ACP)。脂肪酸碳链的延长酶系在内质网或者线粒体内。
12. 不饱和脂肪酸的生成：①软油酸，②油酸，③亚油酸，④亚麻酸，⑤花生四烯酸，③、④、⑤为人体必需脂肪酸，自身不能合成。但只要食物中有亚油酸的供应，动物亦能利用亚油酸，合成亚麻酸和花生四烯酸。
13. 前列腺素及其衍生物的生成：花生四烯酸在磷脂酶A2所用下生成PG、TX。花生四烯酸在脂过氧化酶作用下生成氢过氧化廿碳四烯酸，在脱水酶作用下生成LTA4。
14. 甘油三酯、磷脂的合成：甘油二酯合成途径（磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺），CDP－甘油二酯合成途径（肌醇磷脂、丝氨酸磷脂和心磷脂）和分解。
15. 胆固醇的主要合成途径：合成甲羟戊酸，合成鲨烯，最后合成胆固醇。调控：饥饿与禁食、皮质醇、胰高血糖素抑制肝合成胆固醇，摄取高糖、高饱和脂肪膳食、胰岛素及甲状腺素增加胆固醇合成；胆固醇可反馈抑制肝胆固醇的合成。胆固醇的转化：转化为胆汁酸、类固醇激素、7-脱氢胆固醇。胆固醇酯的生成。
16. 氨基酸的脱氨基作用（氧化脱氨基、转氨基及联合脱氨基）：转氨基作用，氨基转移酶；L－谷氨酸氧化脱氨基作用，L－谷氨酸脱氢酶；嘌呤核苷酸循环，
17. α－酮酸的代谢：经氨基化生成非必需氨基酸，转变成糖及脂类，氧化供能。
18. 氨基酸的脱羧基作用，关键酶：氨基酸脱羧酶，其重要产物：γ－氨基丁酸，牛磺酸，组胺，5－羟色胺，多胺。
19. 体内氨的来源：①氨基酸脱氨基作用生成的氨是氨的主要来源；②肠道内氨基酸在细菌作用下生成的氨；③氨类也可以产生氨；④肾小管上皮细胞分泌的氨。氨的转运：以丙氨酸及谷氨酰胺的形式运输。丙氨酸－葡萄糖循环，谷氨酰胺的运氨作用。
20. 尿素的生成：合成部位在肝细胞，合成方式是鸟氨酸循环：氨基甲酰磷酸的合成，瓜氨酸的合成，精氨酸的合成，精氨酸水解生成尿素。
21. 一碳单位的来源（丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、色氨酸的代谢）、代谢辅酶（四氢叶酸）和功能：作为合成嘌呤及嘧啶的原料。
22. 甲硫氨酸：经转甲基作用提供甲基，形成甲硫氨酸循环，参与合成肌酸。苯丙氨酸与酪氨酸的代谢：苯丙氨酸经苯丙氨酸羟化酶的羟化作用生成酪氨酸。酪氨酸可转化为儿茶酚胺、黑色素、延胡索酸、乙酰乙酸、苯酮酸。
23. 嘌呤、嘧啶合成原料和分解产物，脱氧核苷酸的生成。嘌呤和嘧啶核苷酸的抗代谢物的作用及其机制。
24. 生物氧化的特点和类型。
25. 呼吸链的组成：复合体Ⅰ，NADH－泛醌还原酶，复合体Ⅱ，琥珀酸－泛醌还原酶，复合体Ⅲ泛醌－细胞色素C还原酶，复合体Ⅳ细胞色素C氧化酶。
26. 氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素：抑制剂，ADP的调节作用，甲状腺激素，线粒体DNA突变。底物水平磷酸化（参见糖代谢），高能磷酸化合物的储存和利用；ATP末端的磷酸键最为重要。
27. α－磷酸甘油：主要存在于脑和骨骼肌中，催化酶是磷酸甘油脱氢酶，此一分子葡萄糖彻底氧化可生成36分子的ATP。和苹果酸－天冬氨酸穿梭作用：主要存在于肝和心肌中，催化酶苹果酸脱氢酶，此过程一分子葡萄糖彻底氧化可生成38分子ATP。
28. 微粒体：胞液中NADH的氧化，（α－磷酸甘油穿梭作用，苹果酸－天冬氨酸穿梭作用）；酰苷酸载体，线粒体蛋白质的跨膜转运。及过氧化物酶体的氧化体系：过氧化氢酶，过氧化物酶。
29. 物质代谢的相互联系：①在能量代谢上的相互联系，②糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系，三羧酸循环是糖、脂、蛋白质最后分解的共同代谢途径。
30. 组织、器官的代谢特点及联系：对七种脏器的代谢有大概了解，尤其是肝、肾。糖尿病、饥饿时三大物质代谢的特点。
31. 代谢调节：细胞水平的调节：体现在细胞内酶的隔离分布，关键酶的变构调节,关键酶又叫调节酶，特点主要有：①催化反应速度最慢，又称限速酶；②催化单向反应或非平衡反应；③受底物和代谢物或效应剂调节。酶的化学修饰调节，酶量的调节四个方面。激素水平的调节（靶细胞受体）及整体调节：饥饿和应激时三大物质代谢的整体调节。
（三）基因信息的传递（本章节是考试的重点，但内容本身难度偏高，所以应做到掌握了解基本概念，基本过程，关键产物和催化酶。不要求对具体内容有详细的了解。应从大的框架上来把握本章节的内容。）
1. DNA半保留复制：复制时，母链的双链DNA解开成两股单链，各自作为模板指导子代合成新的互补链。子代细胞的DNA双链，其中一股单链从亲代完整的接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子代细胞的DNA双链，都和亲代母链DNA碱基序列一致。
2. 复制的酶：DNA聚合酶，解螺旋酶，DNA拓扑异构酶，引物酶，DNA连接酶。掌握这些酶的特点、过程和作用。
3. DNA复制的基本过程：①起始过程较复杂，简单地说就是把DNA解成单链和生成引物，包括DNA解成单链、生成引发体两个步骤；②复制的延长：有三种形式，A.原核生物：催化酶是DNA-polⅢ，是多亚基的不对称二聚体，各有核心酶组分，在连续和不连续中分别执行功能；B.真核生物：DNA-polα催化不连续复制，DNA-polβ催化连续复制；C.滚环复制：一些简单低等生物或染色体以外的DNA采取的特殊复制形式；③复制的终止。
4. DNA的损伤及修复：损伤（突变）的意义，突变分子改变的类型：①错配②缺失、插入和框移突变③重排，DNA损伤的修复：①光修复②切除修复③重组修复④SOS修复。
5. 逆转录：依赖RNA的DNA合成作用，以RNA为模板，由dNTP聚合成DNA分子。其过程包括三步：以RNA为模板合成DNA，杂化双链上RNA的水解，再以单链DNA为模板合成双链DNA。及逆转录酶：依赖RNA的DNA聚合酶。
6. RNA的不对称转录：转录的模板：DNA双链中按碱基配对能指引转录生成RNA的单股链既模板链；酶：RNA聚合酶。基本过程分为起始、延长、终止。
7. RNA转录后的加工修饰：首尾修饰及剪接加工。
8. 核酶（酶RNA）：具有酶活性的RNA，可以进行自我剪接。
9. 参加翻译的物质：合成原料氨基酸，以mRNA为模板，tRNA 为运载体，核蛋白体为装配场所。
10. 遗传密码的特点：①遗传密码的连续性，②简并性，③摆动性，④通用性。
11. 蛋白质生物合成过程：翻译的起始：①起始复合物的生成，②起始因子IF和eIF，③真核生物翻译起始的特点。肽链的延长：进位（注册），成肽和转位。肽链合成的终止：终止密码的辨认、肽链从肽酰－tRNA水解出，mRNA从核蛋白体中分离及大小亚基的拆开。
12. 翻译后加工：分为高级结构的修饰（亚基聚合核辅基连接），一级结构的修饰(去除N－端的甲硫氨酸，个别氨基酸的修饰以及水解修饰)，蛋白质合成后的靶向输送（以保证合成的蛋白质在恰当的位置上的执行功能）。
13. 蛋白质生物合成的干扰和抑制：抗生素（四环素族，氯霉素，链霉素和卡那霉素，嘌呤霉素，放线菌酮）和生物活性物质（白喉毒素、干扰素）
14. 基因表达调控的基本概念：基因表达是在一定调节机制控制下进行的，生物体随时调整不同基因的表达状态，以适应环境、维持生长增殖和发育分化的需要。基因表达具有时间特异性和空间特异性，基因表达的方式分为：组成性表达（管家基因），诱导和阻遏表达。
15. 基因表达的方式：①组成性表达，管家基因：某些基因产物对生命全过程都是必需的或必不可少的。组成性表达：指管家基因的表达，又称基本的基因表达，只受启动序列或启动子与RNA聚合酶相互作用的影响，不受其他机制调节； ②诱导和阻遏表达，区别于管家基因，另有一些基因表达极易受环境变化影响。基因表达调控的基本原理：①基因表达是多级水平上进行的复杂事件；②基因转录激活调节基本要素，包括特异DNA序列，调节蛋白，DNA－蛋白质、蛋白质－蛋白质相互作用，RNA聚合酶。
16. 基因转录的调控：原核基因转录调节特点：①σ因子决定RNA聚合酶识别特异性，②操纵子模型的普遍性，③阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。乳糖操纵子调节机制：①乳糖操纵子含有操纵序列O、启动序列P及调节基因I，②阻遏蛋白介导负性调节，③CAP介导正性调节，④两种机制协调合作。其他转录调节机制：①转录衰减②基因重组③SOS反应。基因转录激活调节基本要素：①特异DNA序列，主要指具有调节功能的DNA序列；②调节蛋白，原核生物基因调节蛋白分为三大类：特异因子，阻遏蛋白和激活蛋白；③DNA-蛋白质、蛋白质-蛋白质相互作用；④RNA聚合酶。㈠㈡㈢㈣㈤㈥①②③④⑤⑥⑦
17. 真核基因转录调节：①顺式作用元件，分为启动子、增强子及沉默子，②反式作用因子，分为基本转录因子、特异转录因子，其结构上都包括DNA结合域和转录激活域，以及常见的二聚化结构域。③mRNA转录激活及其调节。
18. 基因重组的概念：在基因的接合、转化、转导或转座过程中，不同DNA分子间发生的共价连接。分两类：位点特异的重组，同源重组。自然基因转移和重组的形式：①接合作用；②转化及转导作用；③转座，④基因重组。
19. 基本过程：①目的基因获取，②克隆载体的选择和构建，③外源基因与载体的连接，④重组DNA导入受体菌，⑤重组体的筛选，⑥克隆基因的表达。其在医学中的应用：①疾病基因的发现，②发展生物制药，③DNA诊断，④基因治疗，⑤遗传病的预防。
（四）器官和组织生物化学（本章节难度较低，掌握大纲内容即可。）
1. 血浆蛋白的分类：血红蛋白可分为清蛋白、球蛋白和纤维蛋白原三种。（电泳可分为清蛋白，α1球蛋白、α2球蛋白、β球蛋白、γ球蛋白和纤维蛋白原。）特性：①绝大多数血浆蛋白质在肝合成，少量由其他组织细胞合成；②血浆蛋白的合成场所一般位于膜接合的多核蛋白体上；③除清蛋白外，几乎所有的血浆蛋白均为糖蛋白，含有N-或O-连接的寡糖链；④许多血浆蛋白呈现多态性；⑤在循环过程中，每种血浆蛋白均有自己特异的半衰期；⑥在发生急性炎症或一些类型的组织损伤时，某些血浆蛋白浓度会增高或降低。血浆蛋白的功能：①维持血浆胶体渗透压，对水在血管内外的分布起决定作用；②维持血浆正常的Ph值；③运输作用；④免疫作用；⑤催化作用；⑥营养功能。免疫球蛋白显示抗体作用，参与体内的免疫反应。纤维蛋白原参与机体凝血过程。
2. 成熟红细胞的代谢特点：不具有合成核酸，蛋白质和有氧氧化的能力，保留有糖酵解，磷酸戊糖途径，和谷胱甘肽代谢系统，其能量主要由糖酵解提供。
3. 血红素的合成：合成原料：琥珀酰辅酶A，甘氨酸等小分子物质；ALA合酶是血红素合成的限速酶，受产物血红素的反馈调节。血红素合成的特点：①主要合成部位是骨髓与肝。②血红素合成的中间产物卟啉原化合物易被氧化，对光尤为敏感。③合成的起始和最终过程均在线粒体中进行，而中间步骤则在胞液中进行，可对终产物血红素起反馈调节作用。
4. 肝脏在全身物质代谢中的主要作用：糖代谢，脂类代谢，蛋白质代谢，维生素代谢，激素代谢，激素代谢，能量代谢。
5. 胆汁酸的主要作用是帮助消化吸收脂类物质，抑制胆固醇在胆汁中沉淀而形成结石。胆汁酸是由胆固醇和代谢产物在7α-羟化酶作用下在肝实质细胞内合成，属于羟化反应，需NADPH+及O2参加，在肝内首先合成的是初级胆汁酸，次级胆汁酸是在肠道内形成。结合型的初级胆汁酸进入肠道后，成为游离型。再在肠道细菌作用下转变成次级胆汁酸。
6. 胆色素的代谢：胆红素和清蛋白结合被肝脏摄取，在酶作用下生成结合胆红素。黄疸产生的生化基础：血中胆红素聚集到一定程度时会向组织中扩散，使其黄染，以巩膜和皮肤最明显。
7. 生物转化的类型：包括氧化反应、还原反应、水解反应和结合反应。生物转化的意义：通过生物转化可使某些活性物质的生物活性，毒性减弱，或水溶性增加，易于排出。但少数情况下其活性，毒性反而增加。
（五）生化专题（本章节为考试新的考点，章节本身难度不高，应高度重视，作详细的了解。）
1. 细胞信息传递的概念：局部化学介质，激素，神经递质。膜受体介导的信息传递的五条途径：①cAMP-蛋白激酶途径，②Ca2+-依赖性蛋白激酶途径，③cGMP-蛋白激酶途径，④酪氨酸蛋白激酶途径，⑤核因子КB途径。胞内受体介导的信息传导：细胞内受体分为核内受体和胞浆内受体。作用方式分为类固醇化合物和甲状腺激素两种方式。
2. 癌基因的基本概念：存在于生物正常细胞基因组中的能在体外引起细胞转化、在体内诱发肿瘤的基因，使细胞内总体遗传物质的组成部分。活化的机制：①获得启动子与增强子，②基因易位，③原癌基因扩增，④点突变。原癌基因在生物正常细胞内，处于静止或低表达状态下，对维持细胞正常功能具有重要作用。原癌基因特点如下：①广泛存在于生物界中；②在进化过程，基因序列呈高度保守性；③其作用是通过表达产物蛋白质来表现；④在某些因素作用下，一旦被激活，发生数量上或结构上的变化时，就会形成癌症的细胞转化基因。
3. 抑癌基因的基本概念：是抑制细胞过度生长、增殖从而遏制肿瘤形成的基因。其作用机制：与负责调节生长的原癌基因协调表达以维持细胞正常生长、增殖与分化。一旦缺失或突变失活会转变为具备促癌效应的癌基因。
4. 生长因子的基本概念：是调节细胞生长与增殖的多肽类物质。其作用机制是：作用于靶细胞上相应受体将信息传递至细胞内部，促进细胞生长、繁殖。
5. 基因诊断的基本概念：利用现代分子生物学和分子遗传学的技术方法，直接检测基因结构及其表达水平是否正常，从而对疾病作出诊断的方法。其特点：①以基因作为检查材料和探查目标，属于"病因诊断"，针对性强，②分子杂交技术选用特定基因序列作为探针，具有高度特异性。③由于分子杂交和聚合酶链反应（PCR）技术都具有放大效应，诊断灵敏度很高。④实用性强，诊断性强，诊断范围广。
6. 基因治疗的基本概念：将某种遗传物质转移到患者细胞内，使其在体内发挥作用，以达到治疗疾病目的的方法。采用的方法分为：基因矫正，基因置换，基因增补，基因失活。及基本程序：①治疗性基因的选择，②基因载体的选择，③靶细胞的选择，④基因转移，⑤外源基因表达的筛检，⑥回输体内。

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