蛋白质的营养价值取决于所含氨基酸的种类、数量及其比例，如果某种食物蛋白中必需氨基酸的种类和比例与人体组织蛋白接近，其营养价值就高。营养价值较低的蛋白质混合食用，可使必需氨基酸相互补充提高其营养价值，这称为蛋白质的互补作用。
蛋白质的生理需要量根据氮平衡实验，我国营养学会推荐成人每日需要量为80克。
二、蛋白质的酶促降解
蛋白质大分子难以通透生物膜吸收，有时有些抗原、毒素可少量通过粘膜细胞吞饮进入体内而引起过敏、毒性反应。食物蛋白必需经过消化，水解成氨基酸才被机体利用。消化自胃中开始，主要在小肠进行。
蛋白水解酶又称肽酶，包括内肽酶、外肽酶、寡肽酶和二肽酶。内肽酶有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶，对肽链内肽键的特异性不同。胃蛋白酶对底物特异性较低，主要水解Phe、Try C端的肽键；胰蛋白酶水解Lys、Arg C端；胰凝乳蛋白酶作用Phe、Try C端；弹性蛋白酶作用脂肪族氨基酸C端。羧肽酶、氨肽酶是外肽酶，羧肽酶B要求肽的C末端氨基酸残基必须是Arg、Lys；羧肽酶A则水解除Arg、Lys，Pro或羟脯氨酸外的C末端氨基酸残基。
胃粘膜主细胞分泌胃蛋白酶原（pepsinogen），经胃酸激活生成胃蛋白酶。胃蛋白酶有自身激活作用。胰酶的前体也是无活性的酶原，进入十二指肠后，胰蛋白酶原迅速被肠激酶激活；胰蛋白酶自身激活作用不强，加上胰液中存在的胰蛋白酶抑制剂，可保护胰脏免遭自身消化，但胰蛋白酶能迅速激活胰液中其他几种酶原。
组织蛋白酶不同于消化道中的蛋白酶。动物死后，组织自溶和尸体腐烂与它有关。植物的种子、幼苗、叶和果实都含有蛋白酶，种子萌发时，蛋白酶的活力最强。某些微生物在适当的条件下能产生大量的细胞外蛋白酶，利用工业发酵可生产蛋白酶。
氨基酸的吸收主要在小肠，是一个耗能的主动吸收过程。外源性氨基酸和内源性氨基酸混合，共同组成氨基酸代谢库，其去路大部分用以合成组织蛋白质。                  

第二节  氨基酸的一般代谢
氨基酸的一般代谢是指各种氨基酸共同的分解代谢途径。开始于脱氨作用；氨与天冬氨酸的N原子结合，形成尿素并被排放；氨基酸的碳骨架（脱氨基产生的α-酮酸）转化为一般的代谢中间物。
  一、脱氨基作用
氨基酸脱氨有氧化脱氨和非氧化脱氨两种方式，氧化脱氨又和转氨作用组成联合脱氨基作用。非氧化脱氨主要在微生物体内进行。
1.氧化脱氨基作用
氧化脱氨是酶催化下伴随有脱氢的脱氨，α-氨基酸转变为α-酮酸。主要的酶有L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶。前二类是黄素蛋白酶，辅基为FMN和或FAD，在动物体内作用都不大，所形成的FMNH2或FADH2被氧分子氧化，产生毒性的过氧化氢，可由过氧化氢酶分解为水和氧。
L-谷氨酸脱氢酶广泛分布于动物、植物和微生物，辅酶为NAD+或NADP+。L-谷氨酸脱氢酶活性高，专一性强，只催化L-谷氨酸氧化脱氨生成α-酮戊二酸、NH3、NADH或NADPH，反应是可逆的。此酶是一种变构酶，ATP、GTP和NADH是变构抑制剂，而ADP、GDP是变构激活剂。
味精生产即利用微生物体内的L-谷氨酸脱氢酶将α-酮戊二酸转变为谷氨酸，进而转化为谷氨酸钠。
2.转氨基作用
一种α-氨基酸的氨基在转氨酶催化下转移到α-酮酸上，生成相应的α-酮酸和另一α-氨基酸，反应是可逆的。
转氨作用沟通了糖与蛋白质的代谢。大多数转氨酶以α-酮戊二酸作为氨基的受体，这样许多氨基酸的氨基通过转氨作用转化为谷氨酸，再经L-谷氨酸脱氢酶的催化使氨基酸氧化分解。所以谷氨酸在很多氨基酸合成和降解代谢反应中是一个关键的中间代谢物。
已发现50种以上转氨酶。谷丙转氨酶（GPT）在肝脏中活性最高，谷草转氨酶（GOT）在心脏中活性最高，都是细胞内酶。肝细胞受损，血清GPT明显升高。
而心肌梗死患者GOT显著上升。
转氨酶的辅酶只有一种，即磷酸吡哆醛，是VB6的磷酸酯。在转氨过程中，磷酸吡哆醛及磷酸吡哆胺之间相互转变，起着传递氨基的作用，类似于打乒乓球，所以称为乒-乓反应机制。
3.联合脱氨基作用
两种或两种以上的酶联合催化氨基酸的α-氨基脱下，并产生游离氨的过程，称为联合脱氨基作用。动物体内大部分氨基酸是通过这种方式脱氨的，常见的有两种途径：
（1）转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶的联合
主要在肝、肾等组织，转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶的联合作用，可使大部分氨基酸脱去氨基，全过程是可逆的，其逆过程可以合成新的氨基酸。在这一过程中，α-酮戊二酸是一种氨基传递体，可由三羧酸循环中大量产生。
（2）连续转氨偶联嘌呤核苷酸循环
主要在心肌、骨骼肌和脑进行。活动的肌肉会生氨是因为肌肉内L-谷氨酸脱氢酶活性不高，氨基酸通过连续脱氨，将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸，再与次黄嘌呤核苷酸（IMP）生成AMP。AMP在腺苷酸脱氢酶催化下，生成IMP并释放氨，完成联合脱氨基作用。IMP既是接受天冬氨酸的起始物，又是释放氨基后的再生物，于是构成了嘌呤核苷酸循环。
二、氨的去路
1.氨对动物是有毒的
氨在pH7.4时主要以NH4＋的形式存在，在兔体内，血氨达到5mg/100mL，兔即死亡，正常人血氨浓度小于60μmol/L,血氨升高会引起脑功能紊乱，出现中毒症状，是肝昏迷发病的重要机制之一。
血氨的去路：①合成尿素（人体80%～90%的氨以尿素形式排出，鸟类和生活在比较干燥环境中的爬虫类以尿酸形式排出，水生动物可直接排出）；②合成谷氨酰胺（这是神经组织解氨毒的重要方式，也是氨的储存、运输方式。在植物体内，氨的运输、储存和利用形式是天冬酰胺）；③合成非必需氨基酸或其他含氮物（嘌呤或嘧啶碱）。
2.尿素的合成
（1）部位：肝脏线粒体和胞液。
（2）机理：1932年，德国学者Krebs和Hensleit根据实验研究，提出了鸟氨酸循环（ornithine cycle）合成尿素的学说，这比三羧酸循环发现早5年。实验的根据是：将鼠肝切片置于胺盐和重碳酸盐介质中，有氧条件下保温数小时，发现胺盐含量减少，而尿素增多。当加入少量鸟氨酸、瓜氨酸或精氨酸能大大加速尿素的合成。肝脏又含有精氨酸酶，可催化精氨酸水解生成鸟氨酸和尿素。于是一个循环机制就出现。
（3）反应过程：有5步反应，前2步在肝细胞线粒体，其他3步在胞质溶液中进行。尿素循环本身是四步酶促反应组成。
氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ（CPS-Ⅰ）激活氨结合CO2形成氨甲酰磷酸。
鸟氨酸转氨甲酰酶催化氨甲酰磷酸转移到鸟氨酸上生成瓜氨酸。
精氨琥珀酸合成酶催化瓜氨酸与天冬氨酸缩合生成精氨琥珀酸。这是尿素中第2个氮原子的来源。
精氨琥珀酸酶催化精氨琥珀酸裂解为精氨酸和延胡索酸（后者可进入三羧酸循环，并转变为草酰乙酸，转氨后又形成天冬氨酸）。
精氨酸酶水解精氨酸生成尿素，并重新产生鸟氨酸，进入第二轮循环。
总反应式：NH3 + HCO3- +天冬氨酸 +3ATP → CO( N H 2)2 + 延胡索酸 + 2ADP+2Pi+AMP+PPi
尿素的合成是一个耗能的过程，循环中使用了4个高能磷酸键（3分子ATP水解为2ADP及Pi、一个AMP和PPi，后者随之水解为Pi）。
尿素循环产生的延胡索酸可进入TCA，精氨酸与甘氨酸缩合形成瓜基乙酸，进而合成肌酸磷酸（肌肉中的一种高能仓库）。
（4）调节：氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ是变构酶，乙酰谷氨酸（AGA）是该酶的激活剂，而精氨酸又是AGA合成酶的激活剂，因此，精氨酸浓度增高时，尿素生成加速。精氨琥珀酸合成酶活性最低，是限速酶。
三、α-酮酸的去路
α-酮酸的去路：①氨基化生成非必需氨基酸（如丙氨酸、谷氨酸和天冬氨酸由一步转氨反应合成，其它的也是通过短的，不太耗能的途径合成）；②转变成糖和脂肪；③氧化供能。
脊椎动物体内的20种氨基酸的碳骨架由各自的酶系进行氧化分解，途径各异，但集中形成5种产物进入柠檬酸循环。这5种产物是乙酰CoA、α-酮戊二酸、琥珀酰CoA、延胡索酸和草酰乙酸。它们最后氧化成CO2和H2O，释放能量。
降解为柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸还可以进入糖异生途径生成葡萄糖，这样的氨基酸称为生糖氨基酸；那些形成乙酰CoA氨基酸可以成为脂肪酸和酮体的前体，称生酮氨基酸；既可生成柠檬酸循环中间代谢物，又可生成乙酰CoA的氨基酸称为生糖兼生酮氨基酸。氨基酸碳骨架进入TCA的途径如下图。

第三节  氨基酸合成代谢的概况
一、氨基酸的N原子及碳骨架的来源
不同的生物合成氨基酸的能力不同,合成氨基酸的种类也有差异。只有少数生物（能合成固氮酶的微生物和藻类）可以利用N2和简单的碳化合物合成氨基酸。氨可以被所有生物所利用，由N2衍生的氨通过谷氨酸和谷氨酰胺整合到氨基酸等代谢物中，它们的碳骨架来自糖酵解、柠檬酸循环和戊糖磷酸途径。
氨基酸生物合成途径不是分解途径的逆转，是多酶体系催化的多步骤反应。所有自身能合成的非必需氨基酸都是生糖氨基酸。而必需氨基酸有生糖和生酮氨基酸，因为它们转变成糖和转变成酮体的过程是不可逆的，所以脂肪很少或不能用来合成氨基酸。
不同氨基酸的生物合成途径不同，按相关代谢途径的中间物提供的起始物的不同分为六个类型：
二、氨基酸与一碳单位
生物体内许多物质的代谢和含有一个碳原子的基团有关，如卵磷脂的生物合成中有由S-腺苷甲硫氨酸提供甲基的反应。某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生一碳单位。
1.概念：甲基、亚甲基（-CH2-）、次甲基（-CH=）、甲酰基、亚胺甲基（-CH=NH）等，称为一碳单位。但CO2不属于这种类型。
2.产生和转运：一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸及色氨酸的代谢。一碳单位不能游离存在，必须与载体四氢叶酸（FH4或THFA）结合转运和参与代谢。叶酸为B族维生素，在体内经二氢叶酸还原酶作用，加氢形成FH4。一碳单位通常结合在FH4分子的N5、N10位上，如N5，N10 -甲烯四氢叶酸。
丝氨酸在羟甲基转移酶催化下，生成甘氨酸的过程中产生N5，N10–CH2-FH4，而甘氨酸在甘氨酸裂解酶作用下，也会产生N5，N10–CH2-FH4。
组氨酸在体内经酶促分解产生N-亚氨甲基谷氨酸，进而转化为谷氨酸。（FH4接受亚氨甲基生成N5-CH=NH-FH4，再生成N5，N10=CH-FH4，后者可参与合成嘌呤碱C8原子。）
色氨酸在分解过程中产生甲酸，结合FH4，生成N10-甲酰四氢叶酸，参与合成嘌呤碱C2原子。
不同形式的一碳单位可通过氧化还原反应而彼此转变。其中N5-甲基四氢叶酸的生成是不可逆的，它的含量较多，成为细胞内四氢叶酸的储存形式和甲基的间接供体，即将甲基转移给同型半胱氨酸生成甲硫氨酸（Met），在腺苷转移酶催化下生成S-腺苷甲硫氨酸（SAM），再在甲基转移酶催化下，将活性甲基转移给甲基受体，然后水解去除腺苷生成同型半胱氨酸，从Met活化为SAM到供出甲基及其再生成的整个过程称为甲硫氨酸循环。体内一些有重要生理功能的化合物，如肾上腺素、胆碱、肉碱、肌酸等的合成都是从SAM获得活性甲基。
3.生理功用：主要是作为合成嘌呤和嘧啶核苷酸的原料。是将氨基酸和核苷酸代谢联系起来，与细胞的增殖、生长和机体发育过程有密切关系。
一、 一些氨基酸衍生物的合成
氨基酸除了作为蛋白质的构件分子外，还是许多特殊生物分子的前体，包括激素、辅酶、核苷酸、卟啉、NO及一些胺类分子。以下仅介绍几种：
1．神经递质和激素
氨基酸的脱羧作用在微生物中很普遍，在高等植物组织中亦有，但不是机体氨基酸代谢的主要方式。体内部分氨基酸可在专一性很高的氨基酸脱羧酶的催化下，生成相应的胺。如在脑组织，谷氨酸在谷氨酸脱羧酶作用下，脱去α-羧基生成γ-氨基丁酸（GABA），是一种抑制性神经递质。
组氨酸脱羧生成的组胺可控制血管收缩以及胃分泌胃酸。
色氨酸经羟化后脱羧生成5-羟色胺（5-HT），也是一种神经递质，还是某些非神经组织的激素。
苯丙氨酸和酪氨酸是两种重要的芳香族氨基酸。苯丙氨酸经羟化作用生成酪氨酸。后者参与儿茶酚胺、黑色素等代谢。苯酮酸尿症、白化病等遗传病与它们代谢异常有关。
2.牛磺酸