在结合蛋白质酶类分子中，酶促反应的专一性主要由酶蛋白质的结构决定，催化性质则主要由辅因子化学结构所决定。
二、酶的催化特性
    1．高效性：酶的催化效率非常高，酶促反应的速度与化学催化剂催化的反应速度高1010倍左右。
    2．专一性：每一种酶只能作用于某一类或某一种物质。根据专一性的程度可分为绝对、相对专一性和立体结构专一性三种类型。
    3．温和性：酶一般是在体温、近中性的pH及有水的环境下进行，作用条件较为温和。
    4．酶活性的可调节性：细胞内酶活性可以受底物浓度、产物浓度等许多因素的影响。
三、酶的命名和分类
    1．命名法：习惯命名法和系统命名法。
    2．国际系统分类和编号：根据国际系统分类法的原则，所有的酶促反应按反应性质分    为六大类，用1，2，3，4，5，6的编号来表示。
    1-氧化还原酶类；2-转移酶类；3-水解酶类；4-裂合酶类；5-异构酶类；6-合成酶类。  如：Ecl.1.1.27 乳酸：NAD+氧化还原酶。
四、酶活力(或酶活性)、比活力表示法
    用反应初速度表示酶活力。
    酶活力单位：U；酶的比活力：U／mg蛋白质
五、酶促反应动力学
1．底物浓度对酶促反应速度的影响。
    米氏常数(Km)：当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。它是酶的特征性常数之一，只与酶的种类有关，而与底物浓度无关；米氏常数(Km)的测定主要采用双倒数作图法。
2．温度对酶反应速度的影响：最适温度：酶反应速度最大的环境温度，它是酶的条件性特征常数，只在一定情况下才有意义。
3．pH对酶促反应速度的影响：最适pH：酶反应速度最大的介质pH值。
4．酶浓度对酶反应速度的影响：当底物浓度远远大于酶浓度时，反应速度与酶浓度成  正比。
5．激活剂对酶反应速度的影响：无机激活剂，如阴离子、阳离子。有机激活剂，如某些还原剂以及由酶作用引起的酶原激活。酶原激活是指在某些酶的作用下无活性的酶原转变为有活性酶的过程。
6．抑制剂对酶反应速度的影响。
   (1)不可逆性抑制作用：这类抑制剂与酶分子中的特定基团以共价键结合而使酶失    活，不能通过清除抑制剂的方法恢复酶活性。
   (2)可逆性抑制作用：这类抑制剂与酶的结合是可逆的，清除抑制剂酶活性可以恢复的抑制作用。
    a．竞争性抑制：底物与抑制剂竞争性地与酶活性中心的同一部位结合。增加
底物浓度可减少抑制剂的作用。当竞争性抑制剂存在时，Km增大：Vmax不变。
    b．非竞争性抑制：非竞争性抑制剂与酶的结合与底物不在同一位点，抑制剂可以和酶(E)结合也可与酶和底物(S)的复合物(ES)结合。非竞争性抑制剂存在时，Km不变；Vmax减小。
c．反竞争性抑制：抑制剂只能与酶与底物的复合物结合，当反竞争性抑制剂存在时，及Km和Vmax都变小。
五、    酶促反应机制
酶促化学反应比非酶促反应速度快，最根本的原因是酶促反应与非酶促反应的反应历程不一样，在酶促反应中都要经历一个酶与底物结合形成酶底复合物，酶底复合物进一步转化形成产物并释放出游离酶的基本过程。
1．酶作用机制
酶活性中心：底物结合部位和催化部位。
2．酶作用专一性的机理：
(1)锁与钥匙学说。    (2)诱导契合假说
3．酶作用高效性的机理：
    (1)靠近与定向；(2)变形与扭曲；(3)共价催化；(4)酸碱催化；(5)酶活性部位的低介电区。
4．某些酶的作用原理
    (1)溶菌酶：活性部位有Glu35和Asp52，典型的酸碱催化。
    (2)胰凝乳蛋白酶：活性部位有Aspl02、His57和Serl95组成的质子电荷传递系统。
    5．抗体酶与核糖酶
七、酶活性的调节和调节酶
    1．别构调节酶。    2．共价调节酶。    3．酶原的激活。
II 习   题
一、名词解释
１．Ｋm与Ｋs：
２．双成分酶：
３．活性中心：
４．变构酶：
５．酶原激活：
６．寡聚酶：
７．同工酶：
８．酶活力、比活力：
二、是非题  判断下列各句话意思的正确与否，正确的在题后括号内画“√”，错误的画“×”，如果是错误的，请说明其理由
1．形成酶活性部位的氨基酸残基，在一级结构上并不相连，而在空间结构上却处在相近位置。
2．在底物浓度为限制因素时，酶促反应速度随时间而减小。
3．只要底物浓度足够大，即便是有竞争性抑制剂的存在，酶的最大反应速度仍然可以达到。  
4．丁二酸脱氢酶受丙二酸的抑制，但此抑制作用可以通过增加丁二酸浓度的方式来解除或减轻。    
5．辅酶和辅基都是酶活性不可少的部分，它们与酶促反应的性质有关
6．当[S]>> Km时，酶促反应速度与酶浓度成正比。
7．抑制剂二异丙基氟磷酸(DFP或DIFP)能与活性部位中含有Ser-OH的酶结合使其失活。
8．在结合酶类中，酶促反应的专一性主要由酶蛋白的结构决定，催化性质则主要由辅因子的化学结构所决定。
9．根据定义：酶活力是指酶催化一定化学反应的能力。一般来说，测定酶活力时，测定产物生成量，比测定底物减少量更准确。
10．如果体系中所有的酶都以酶底复合物的形式存在，则v=Ｖmax。 
11．酶活力的测定，本质上就是测定酶催化的反应速度。
12．最适温度不是酶的特征性常数，因此可以说温度与酶促反应的速度无关。
13．酶催化反应速度的能力不能直接用酶的体积和质量来表示，这主要是由酶本身的化学性质所决定的。
14．同工酶是指功能和结构都相同的一类酶。
15．在竞争性抑制剂存在时，加入足够量的底物可使酶促反应速度达到正常的Vmax。
16．反竞争性抑制剂是既能改变酶促反应的Km值，又能改变Vmax的一类抑制剂。
17．有些酶的Km值可能由于结构上与底物无关的代谢物的存在而改变。
18．将具有绝对专一性的酶与底物的关系，比喻为锁和钥匙的关系还比较恰当。
19．所有酶的米氏常数(Km)都可被看成是酶与底物的结合常数(Ks)，即Km＝Ks。
20．脲酶的专一性很强，除尿素外不作用于其它物质。
三、填空题
      1．酶分为六大类，l             ，2             ，3            ， 4            ，
5             ，  6                。
      2．结合酶类是由                       和                           组成。
3．为准确测定酶活力，必须满足下面三个条件，即                              
                                    、                              。
      4．当底物浓度远远大于Km，酶促反应速度与酶浓度                        。
5．影响酶促反应速度的因素主有                 、             、             、
                、              和             六种。
6．溶菌酶的活性部位有          和          两种氨基酸残基，其催化机制是典型的           。
7．胰脏分泌的蛋白酶具有相同的作用机制，活性部位都是由          、        和
                 组成的            ，它们的区别是                          。
8．用双倒数作图法求Km时，横坐标为                ，纵坐标为               。
10．酶的比活力是指单位质量蛋白质所具有的酶活力大小，一般采用             
和               两种方式来表示。
11．竞争性抑制剂使酶促反应的Km                  ，而Vmax                     。
12．天冬氨酸转氨甲酰酶(ATCase)催化                   和                   生成氨甲酰天冬氨酸。它的正调节物是                ，负调节物是CTP。
13．能催化多种底物进行化学反应的酶有                个Km值，其中Km         的底物是该酶的最适底物。
14．与无机催化剂相比，酶催化作用主要具有                  、               、