1. 细胞质膜的结构模型以及优缺点。
答:①“三明治模型”:该模型认为膜的骨架是脂肪形成的脂双层结构,脂双层的内外两侧都是由一层蛋白质包被,即蛋白质-脂-蛋白质的三层结构,内外两层的蛋白质层都非常薄。并且,蛋白层是以非折叠、完全伸展的肽链形式包在脂双层的内外两侧。是对膜结构的粗浅认识。
②“单位膜”模型:该模型主要强调连续的脂双分子层组成膜的主体,磷脂的非极性端朝向膜内侧,极性端朝向膜外两侧,蛋白质以单层肽链的厚度,以β折叠形式通过静电作用与磷脂极性端相结合,从而形成蛋白质—磷脂—蛋白质的三层结构,称之为单位膜。 单位膜模型的主要不足在于:把膜结构描述成静止的、不变的,这显然与膜功能的多样性相矛盾;
③“流动镶嵌模型”:认为球形膜蛋白分子以各种镶嵌形式与脂双分子层相结合, 有的附在内外表面, 有的全部或部分嵌入膜中, 有的贯穿膜的全层, 这些大多是功能蛋白。流动镶嵌模型除了强调脂类分子与蛋白质分子的镶嵌关系外,还强调了膜的流动性,主张膜总是处于流动变化之中,脂类分子和蛋白质分子均可做侧向流动。无法说明具有流动性的质膜在变化过程中怎样保持膜的相对完整性和稳定性,忽略了膜各部分流动性的不均匀性等。
④“脂筏模型”:在生物膜上胆固醇富集而形成有序脂相,如同脂筏一样载着各种蛋白。脂筏是质膜上富含胆固醇和鞘磷脂的微结构域。可解释生物膜的某些性质和功能,但需要更多证据。
2. 说明Na+-K+泵的工作原理及其生物学意义。
答:Na+-K+泵是一种典型的主动运输方式,由ATP直接提供能量。Na+-K+泵存在于细胞膜上,是由α和β二个亚基组成的跨膜多次的整合膜蛋白,具有ATP酶活性。
+工作原理:在细胞内侧α亚基与Na相结合促进ATP水解,α亚基上的天门冬氨
酸残基磷酸化引起α亚基构象发生变化,将Na+泵出细胞,同时细胞外的K+与α亚基的另一位点结合,使其去磷酸化,α亚基构象再度发生变化将K+泵进细胞,完成整个循环。Na+依赖的磷酸化和K+依赖的去磷酸化引起构象变化有序交替进行。每个循环消耗一个ATP分子,泵出3个Na+和泵进2个K+。
生物学意义:动物细胞借助Na+-K+泵维持细胞渗透平衡,同时利用胞外高浓度的Na+所储存的能量,主动从细胞外摄取营养。 3. 比较胞饮作用和吞噬作用的异同。
答:胞饮作用与吞噬作用主要有三点区别:a.胞吞泡的大小不同。b.胞饮作用是一种连续发生的组成型过程,吞噬作用首先需要被吞噬物与细胞表面结合并激发细胞表面受体,传递信号到细胞内并起始应答反应,是一个信号触发过程。c.胞吞泡形成机制不同。胞饮泡的形成需要网格蛋白或者这一类蛋白的帮助,而吞噬泡的形成则需要有微丝及其结合蛋白的帮助。
4. 光面内质网和糙面内质网的功能以及差异。
答:①糙面内质网:多呈扁囊状,排列较为整齐,其膜表面分布着大量的核糖体,它是内质网与核糖体共同形成的复合机能结构,其主要功能是蛋白质合成,蛋白质修饰加工,蛋白质的折叠组装和运输。(为核糖体提供支架;蛋白质在核糖体上合成以后,进入内质网腔,在内质网腔中进行蛋白质的糖基化,然后以芽生方式从糙面内质网膜上碰触,脱落形成小囊泡,小囊泡将这些蛋白质定向地转运到高尔基复合体进一步加工修饰);
②光面内质网:无核糖体附着的内质网,所占区域较小,往往作为出芽的位点,将内质网上合成的蛋白质或脂质转移到高尔基体内。通常为小的膜管和小的膜囊 状,而非扁平膜囊状。光面内质网的功能是脂质和胆固醇的合成与运输,解毒,糖原代谢,储存和调节Ca2+浓度进行肌肉收缩。 5. 蛋白质的糖基化的基本类型、特征及生物学意义是什么?
特征
合成部位
合成方式
与之结合的氨基酸序列
最终长度
第一个糖残基 N-连接 糙面内质网和高尔基体 来自同一个寡糖前体 Asn 至少5个糖残基 N-乙酰葡萄糖胺 O-连接 高尔基体 一个个单糖加上去 Ser、Thr、羟赖氨酸、 羟脯氨酸 一般1-4个糖残基,但ABO血型抗原较长 N-乙酰半乳糖胺
蛋白质糖基化的特点及其生物学意义:
(1)糖蛋白寡糖链的合成与加工都没有模板,靠不同的酶在细胞不同间隔中经历复杂的加工过程才能完成。
(2)糖基化的主要作用是蛋白质在成熟过程中折叠成正确构象和增加蛋白质的稳定性;多羟基糖侧链影响蛋白质的水溶性及蛋白质所带电荷的性质。对多数分选的蛋白质来说,糖基化并非作为蛋白质的分选信号。
(3)进化上的意义:寡糖链具有一定的刚性,从而限制了其它大分子接近细胞表面的膜蛋白,这就可能使真核细胞的祖先具有一个保护性的外被,同时又不象细胞壁那样限制细胞的形状与运动。
6. 溶酶体是怎样发生的?它有哪些基本功能?
答:(1)发生过程:溶酶体内有多种水解酶,这些酶是在糙面内质网上合成的,并在内质网上经过N-连接修饰,加上了带甘露糖残基的寡糖链,然后转运到高尔基体,在高尔基体的CGN中溶酶体酶寡糖链上的甘露糖残基发生磷化作用,形成6-磷酸甘露糖(M6P),带有M6P标记的溶酶体酶经CGN→MGN→TGN,在TGN上存在有M6P受体,该受体可识别M6P并与M6P蛋白酶结合,由此将溶酶体的酶与其它蛋白区分开了,随后结合有M6P蛋白酶的受体集中在TGN的一定部位上出芽,形成运输囊泡运到前溶酶体(PH6.0),再形成溶酶体(PH5.0)。
(2)功能:①清除无用的生物大分子、衰老的细胞器及衰老损伤和死亡的细胞,防御功能(病原体感染刺激单核细胞分化成巨噬细胞而吞噬、消化);②作为细胞内的消化“器官”为细胞提供营养;③分泌腺细胞中,溶酶体摄入分泌颗粒参与分泌过程的调节④参与清除赘生组织或退行性变化的细胞;⑤受精过程中的精子的顶体(acrosome)反应。
7. 何谓蛋白质的分选?已知膜泡运输有哪几种类型及其特点?
答:1)蛋白质分选概念:蛋白质在细胞质基质中开始合成,在细胞质基质中或运至糙面内质网上继续合成,然后通过不同途径转运到细胞的特定部位,这一过程称为蛋白质的分选或定向运转。
2)膜泡运输的类型及其特点:
(1)网格蛋白/接头蛋白包被膜泡的运输:负责蛋白质从高尔基体TGN向质膜、胞内体或溶酶体和植物液泡运输。从TGN区出芽并由网格蛋白包被形成转运泡。
(2)COPⅡ包被膜泡的运输:负责从内质网到高尔基体的物质运输。由5种蛋白亚基(小分子GTP结合蛋白Sar1、Sec23/Sec24复合物、Sec13/Sec31复合物以及纤维蛋白Sec16)组成的蛋白包被COPⅡ膜泡,具有对转运物质的选择性并使之浓缩。选择性体现在a.COPⅡ膜泡能识别并结合跨膜内质网胞质面一端的信号序列;b.跨膜内质网蛋白的一端作为受体与ER腔的可溶性蛋白结合。
(3)COPⅠ包被膜泡的运输:COPⅠ包被含有7种不同的蛋白质亚基和一种调节膜泡转运的GTP结合蛋白ARF。负责回收、转运内质网逃逸蛋白返回内质网。逃逸的内质网蛋白的回收是通过回收信号介导的特异性受体完成,这类受体能以COPⅠ包被膜泡的形式捕获逃逸分子,并将其回收到内质网。
8. G蛋白偶联受体的结构。
答:G蛋白(三聚体GTP结合调节蛋白),由Gα、Gβ、Gγ三个亚基组成,Gβ和Gγ亚基以异二聚体形式存在,Gα和Gβγ亚基分别通过共价结合的脂分子锚定在质膜
上。Gα亚基本身具有GTPase活性,是分子开关蛋白。所有G蛋白偶联受体都含
有7个疏水肽段形成的跨膜α螺旋区和相似的三维结构,N端在细胞外侧,C端在细胞胞质侧。每个跨膜α螺旋由22-24个氨基酸残基组成,其中螺旋5和螺旋6之间的胞内环状结构域(C3)对于受体与G蛋白之间的相互作用具有重要作用。
9. 简要比较G蛋白偶联受体介导的信号通路有何异同。
答:G蛋白偶联受体介导的信号通路主要包括以cAMP为第二信使的信号通路和以肌醇-1,4,5-三磷酸(IP3)和二酰甘油(DAG)作为双信使的磷脂酰肌醇信号
通路;两者间的相同点是胞外信号分子与膜上受体结合后,均需与G蛋白结合,使G蛋白结合上GTP并发生构想的变化,但是接下来的G蛋白作用的对象及信号通路却不相同。以cAMP为第二信使的信号通路中,当G蛋白被激活后,其α亚基会与腺苷酸环化酶结合,使其活化,并将ATP转化为cAMP,为cAMP将作用于蛋白激酶A,从而被激活,大多数被激活的PKA在胞质溶胶中激活一些蛋白质靶蛋白,少数则转移到细胞核中参与基因表达的调控;而在磷脂酰肌醇双信号通路中,被激活的G蛋白的α亚基与磷脂酶C作用,并使之激活,被激活的磷脂酶C作用于磷脂酰肌醇产生肌醇三磷酸,IP3可以作用于内质网使钙离子通路开启,
钙离子流入胞内并作用于钙离子结合蛋白而产生细胞反应,同时IP3也能作用于
二酰基甘油并激活蛋白激酶C,PKC能使蛋白磷酸化,也能促钠离子和氢离子交换胞内PH升高;可见两种信号通路的前面G蛋白激活机制基本相同,但其后的G蛋白作用对象以及产生的各种效应是不相同的。
10. 概述受体酪氨酸激酶介导的信号通路的组成、特点及其主要功能。
答:受体酪氨酸激酶介导的信号通路为:配体与膜上RTK结合,自磷酸化并激活RTK,与接头蛋白结合,接头蛋白再与GEF结合,GEF能使Ras激活并作用与Raf,以致生成MAPKK,至MAPK,MAPK可以进入细胞核对其他激酶或基因调控蛋白进行磷酸化修饰,对基因表达进行调控;主要特点为:细胞表面受体与络氨酸蛋白激酶相偶联,均为跨膜蛋白,通过胞外配体与受体结合即可激活受体胞内段的酶活性;其主要功能为:控制细胞生长、分化,促进细胞存活,同时也可以对细胞代谢进行调节和校正作用。
11. 试述微丝、微管以及中间丝的结构、功能、装配特点和抑制剂。
答:(1)微丝:MF是由G-actin(肌动蛋白单体)单体形成的多聚体,G-actin具有极性,装配时呈头尾相接,故微丝具有极性,有正极与负极之别。微丝聚合过程分为三步:(1)成核(nucleation)(2)延长(elongation)(3)达到表观稳定态。成核过程需有Arp2/3复合物参与。Arp2、Arp3与其他5种蛋白相互作用,形成微丝组装的起始复合体。体内装配时,MF呈现出动态不稳定性,主要取决于F-actin结合的ATP水解速度与游离的G-actin单体浓度之间的关系。在体外装配过程中微丝的正极由于肌动蛋白亚基的不断添加而延长,而负极则由于肌动蛋白亚基去组装而缩短(即“踏车行为”)。主要功能:细胞内微丝组装和去组装的动力学过程与细胞突起(微绒毛、伪足)的形成、细胞质分裂、细胞内物质运输、肌肉收缩、吞噬作用、细胞迁移等多种细胞运动过程相关。抑制剂:细胞松弛素可将微丝切断,阻抑肌动蛋白在微丝末端的聚合,但对微丝的解聚没有明显影响;鬼笔环肽不与G-actin结合,能阻止微丝的解聚,使其保持稳定状态。
(2)微管:MT是存在于所有真核细胞中的圆柱形中空的管状结构,由微管蛋白组装而成,其直径为24-25nm。α-微管蛋白和β-微管蛋白形成微管蛋白异二聚体,是微管装配的基本单位。微管二聚体上有GTP结合部位。微管可装配成单管、二联管(纤毛和鞭毛中)、三联管(中心粒和基体中)。装配特点:α-微管蛋白和β-微管蛋白形成aβ二聚体, aβ二聚体首先纵向聚合形成短的丝状结构,即成核反应,然后通过在两端以及侧面增加二聚体而扩展为片状,当片状聚合物加宽至13根原纤丝时,即合拢形成一段微管。微管的装配过程中也存在“踏车模型”。主要功能:维持细胞形态;对细胞结构的组织作用;细胞内的物质运输;鞭毛和纤毛运动;纺锤体和染色体运动。抑制剂:秋水仙素可与微管蛋白亚基结合,阻止微管的组装,但不影响去组装。紫杉醇与微管结合后可以阻止微管的去组装,但不影响其组装。
(3)中间丝:中间丝是10nm纤维,直径介于微丝和微管之间,几乎分布于所有动物细胞,形成一个网络结构,在需要承受机械压力的细胞中含量相当丰富。中间丝的成分具有组织特异性,头部和尾部为非α-螺旋结构,序列多变通常折叠成球状结构;杆状区约由310个氨基酸残基组成,高度保守,为α-螺旋。装配特点:①IF装配的单体是纤维状蛋白(MF、MT的单体呈球形);②反向平行的四聚体导致IF不具有极性;③IF在体外装配时不需要核苷酸或结合蛋白的辅助;④在体内装配后,细胞中几乎不存在IF单体。主要功能:①在上皮细胞中间丝增强细胞抗机械压力的能力;②在神经元内,NF-M和NF-H的尾部结构域突出于神经丝的表面,在与之相邻的神经丝、微管以及一些膜性结构之间形成横桥,将轴突内部的细胞骨架等结构连成一体,为细胞提供必要的内部支撑;③结蛋白纤维是肌肉Z盘的重要结构组分,对于维持肌肉细胞的收缩装臵起重要作用。 12. 比较细胞凋亡与细胞坏死的区别。
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