5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？
7．简述蛋白质变性作用的机制。
8．蛋白质有哪些重要功能
9．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6M HCL、B-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务？
（）测定小肽的氨基酸序列。
（）鉴定肽的氨基末端残基。
（）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存在时还需加什么试剂？
（）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。
（）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。
10．根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。假设有下列氨基酸序列（如图）：
1 5 10 15 
Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln- 
20 25 27
Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg
（）预测在该序列的哪一部位可能会出弯或¦Â-转角。
（）何处可能形成链内二硫键？
（）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白的外表面，哪
些分布在内部？
天冬氨酸；异亮氨酸；苏氨酸；缬氨酸；谷氨酰胺；赖氨酸
参考答案 第一章
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（一）名词解释
1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨
基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸
的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织
和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴
随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。  
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现
的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀

析出的现象称为盐析。
19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受
到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级
结构不发生改变。
21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的
现象。
22．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶
解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。
23．凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
24．层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将
混合成分分开的技术。
（二）填空题
1． 氨；羧基；  
2． 16 ;6.25
3.谷氨酸；天冬氨酸；丝氨酸；苏氨酸
4． 苯丙氨酸；酪氨酸；色氨酸；紫外吸收  
5． 负极  
6． 组氨酸；半胱氨酸；蛋氨酸  
7． α-螺旋结构；β-折叠结构
8． C=O；N=H；氢；0.45nm； 3.6；0.15nm；右
9． 脯氨酸；羟脯氨酸  
10．极性；疏水性  
11．蓝紫色；脯氨酸
12．肽键；二硫键；氢键；次级键；氢键；离子键；疏水键；范德华力
13．表面的水化膜；同性电荷  
14．谷胱甘肽；巯基
15．增加；盐溶；减小；沉淀析出；盐析；蛋白质分离
16．带电荷量；分子大小；分子形状；方向；速率  
17．两性离子；最小  
18．FDNB法（,4-二硝基氟苯法）；Edman降解法（苯异硫氢酸酯法）
19．沉降法；凝胶过滤法；SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法（SDS-PAGE法）
20．不动；向正极移动；向负极移动；  
21．两性离子；负；
22．3．22                                                                                                               
23．氢键；
24．C；a；b  
25．16 672； 66 687；  
26．50圈；27nm
（三） 选择题
1．D：种氨基酸中只有赖氨酸为碱性氨基酸，其等电点为.74,大于生理pH值，所以带正电荷。
2．B：人（或哺乳动物）的必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨
酸、异亮氨酸、苏氨酸种，酪氨酸不是必需氨基酸。
3．A：酪氨酸和苯丙氨酸在nm处的克分子消光系数分别为何,所以酪氨酸比苯丙氨酸有
较大吸收，而且大多数蛋白质中都含有酪氨酸。肽键的最大吸收在nm,半胱氨酸的硫原子在
nm和nm均无明显吸收。
4．D：在此种氨基酸中，只有赖氨酸的R基团可接受氢质子，作为碱，而其它种氨基酸均无可解
离的R侧链。
5．B：氨基酸的¦Á-碳上连接的是亚氨基而不是氨基，所以实际上属于一种亚氨基酸，而其它氨基酸
的¦Á-碳上都连接有氨基，是氨基酸。
6．B：天然蛋白质的¦Á-螺旋结构的特点是，肽链围绕中心轴旋转形成螺旋结构，而不是充分伸展的
结构。另外在每个螺旋中含有.6个氨基酸残基，螺距为.54nm,每个氨基酸残基上升高度为,所以B不是¦Á-螺旋结构的特点。
7．C：蛋白质处于等电点时，净电荷为零，失去蛋白质分子表面的同性电荷互相排斥的稳定因素，
此时溶解度最小；加入少量中性盐可增加蛋白质的溶解度，即盐溶现象；因为蛋白质中含有酪氨
酸、苯丙氨酸和色氨酸，所以具有紫外吸收特性；变性蛋白质的溶解度减小而不是增加，因为蛋白
质变性后，近似于球状的空间构象被破坏，变成松散的结构，原来处于分子内部的疏水性氨基酸侧
链暴露于分子表面，减小了与水分子的作用，从而使蛋白质溶解度减小并沉淀。
8．C：甘氨酸的¦Á-碳原子连接的个原子和基团中有个是氢原子，所以不是不对称碳原子，没有立
体异构体，所以不具有旋光性。
9．B：双缩脲反应是指含有两个或两个以上肽键的化合物（肽及蛋白质）与稀硫酸铜的碱性溶液反
应生成紫色（或青紫色）化合物的反应，产生颜色的深浅与蛋白质的含量成正比，所以可用于蛋白
质的定量测定。茚三酮反应是氨基酸的游离的¦Á-NH与茚三酮之间的反应；凯氏定氮法是测定蛋白质
消化后产生的氨；紫外吸收法是通过测定蛋白质的紫外消光值定量测定蛋白质的方法，因为大多数
蛋白质都含有酪氨酸，有些还含有色氨酸或苯丙氨酸，这三种氨基酸具有紫外吸收特性，所以紫外
吸收值与蛋白质含量成正比。
10．D：靡蛋白酶即胰凝乳蛋白酶作用于酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸的羧基参与形成的肽键；羧肽
酶是从肽链的羧基端开始水解肽键的外肽酶；氨肽酶是从肽链的氨基端开始水解肽键的外肽酶；胰
蛋白酶可以专一地水解碱性氨基酸的羧基参与形成的肽键。
11．A：蛋白质的等电点是指蛋白质分子内的正电荷桌能总数与负电荷总数相等时的pH值。蛋白质
盐析的条件是加入足量的中性盐，如果加入少量中性盐不但不会使蛋白质沉淀析出反而会增加其溶
解度，即盐溶。在等电点时，蛋白质的净电荷为零，分子间的净电斥力最小，所以溶解度最小，在
溶液中易于沉淀，所以通常沉淀蛋白质应调pH至等电点。
12．A：在蛋白质的空间结构中，通常是疏水性氨基酸的侧链存在于分子的内部，因为疏水性基团
避开水相而聚集在一起，而亲水侧链分布在分子的表面以充分地与水作用；蛋白质的一级结构是多
肽链中氨基酸的排列顺序，此顺序即决定了肽链形成二级结构的类型以及更高层次的结构；维持蛋
白质空间结构的作用力主要是次级键。
13．E：脯氨酸是亚氨基酸,参与形成肽键后不能再与C=O 氧形成氢键，因此不能形成¦Á-螺旋结构;
氨基酸残基的支链大时，空间位阻大，妨碍螺旋结构的形成；连续出现多个酸性氨基酸或碱性氨基
酸时，同性电荷会互相排斥，所以不能形成稳定的螺旋结构。
14．C：¦Â-折叠结构是一种常见的蛋白质二级结构的类型，分为平行和反平行两种排列方式，所以
题中C项的说法是错误的。在¦Â-折叠结构中肽链处于曲折的伸展状态，氨基酸残基之间的轴心距离
为.35nm, 相邻肽链（或同一肽链中的几个肽段）之间形成氢键而使结构稳定。
15．C：蛋白质二级结构的两种主要类型是¦Á-螺旋结构和¦Â-折叠结构。在¦Á-螺旋结构中肽链上的所
有氨基酸残基均参与氢键的形成以维持螺旋结构的稳定。在¦Â-折叠结构中，相邻肽链或肽段之间形
成氢键以维持结构的稳定，所以氢键是维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力。离子键、疏水键和
范德华力在维持蛋白质的三级结构和四级结构中起重要作用，而二硫键在稳定蛋白质的三级结构中
起一定作用。
16．E：肽键是连接氨基酸的共价键，它是维持蛋白质一级结构的作用力；而硫键是分子半胱氨酸
的巯基脱氢氧化形成的共价键，它可以存在于条肽链之间也可以由存在于同一条肽链的个不相邻