的半胱氨酸之间，它在维持蛋白质三级结构中起一定作用，但不是最主要的。离子键和氢键都是维
持蛋白质三级结构稳定的因素之一，但此项选择不全面，也不确切。次级键包括氢键、离子键、疏
水键和范德华力，所以次项选择最全面、确切。
17．A：用凝胶过滤柱层析分离蛋白质是根据蛋白质分子大小不同进行分离的方法，与蛋白质分子
的带电状况无关。在进行凝胶过滤柱层析过程中，比凝胶网眼大的分子不能进入网眼内，被排阻在
凝胶颗粒之外。比凝胶网眼小的颗粒可以进入网眼内，分子越小进入网眼的机会越多，因此不同大
小的分子通过凝胶层析柱时所经的路程距离不同，大分子物质经过的距离短而先被洗出，小分子物
质经过的距离长，后被洗脱，从而使蛋白质得到分离。
18．A：蛋白质的变性是其空间结构被破坏，从而引起理化性质的改变以及生物活性的丧失，但其
一级结构不发生改变，所以肽键没有断裂。蛋白质变性的机理是维持其空间结构稳定的作用力被破
坏，氢键、离子键和疏水键都是维持蛋白质空间结构的作用力，当这些作用力被破坏时空间结构就
被破坏并引起变性，所以与变性有关。  
19．A：蛋白质的一级结构即蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序决定蛋白质的空间构象，因为一级
结构中包含着形成空间结构所需要的所有信息，氨基酸残基的结构和化学性质决定了所组成的蛋白
质的二级结构的类型以及三级、四级结构的构象；二硫键和次级键都是维持蛋白质空间构象稳定的
作用力，但不决定蛋白质的构象；温度及pH影响蛋白质的溶解度、解离状态、生物活性等性质，但
不决定蛋白质的构象。
20．B：氨基酸即有羧基又有氨基，可以提供氢质子也可以接受氢质子，所以即是酸又是碱，是两性电解质。由氨基酸组成的蛋白质分子上也有可解离基团，如谷氨酸和天冬氨酸侧链基团的羧基以及赖氨酸的侧链氨基，所以也是两性电解质，这是氨基酸和蛋白质所共有的性质；胶体性质是蛋白质所具有的性质，沉淀反应是蛋白质的胶体性质被破坏产生的现象；变性是蛋白质的空间结构被破坏后性质发生改变并丧失生物活性的现象，这三种现象均与氨基酸无关。
21．E： 氨基酸分子上的正电荷数和负电荷数相等时的pH值是其等电点，即净电荷为零，此时在电场中不泳动。由于净电荷为零，分子间的净电斥力最小，所以溶解度最小。
22．B：蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，蛋白质中所含氨基酸的种类和数目相同但排列顺序不同时，其一级结构以及在此基础上形成的空间结构均有很大不同。蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕是蛋白质二级结构的内容，所以B项是正确的。
（四）是非判断题
1．错：脯氨酸与茚三酮反应产生黄色化合物，其它氨基酸与茚三酮反应产生蓝色化合物。
2．对：在肽平面中，羧基碳和亚氨基氮之间的键长为.132nm，介于C—N 单键和C＝N 双键之间，具有部分双键的性质，不能自由旋转。
3．错：蛋白质具有重要的生物功能，有些蛋白质是酶，可催化特定的生化反应，有些蛋白质则具有其它的生物功能而不具有催化活性，所以不是所有的蛋白质都具有酶的活性。
4．错：¦Á-碳和羧基碳之间的键是C—C单键，可以自由旋转。
5．对：在种氨基酸中，除甘氨酸外都具有不对称碳原子，所以具有L-型和D-型种不同构型，这两种不同构型的转变涉及到共价键的断裂和从新形成。
6．错：由于甘氨酸的¦Á-碳上连接有个氢原子，所以不是不对称碳原子，没有种不同的立体异构体，所以不具有旋光性。其它常见的氨基酸都具有不对称碳原子，因此具有旋光性。
7．错：必需氨基酸是指人（或哺乳动物）自身不能合成机体又必需的氨基酸，包括种氨基酸。其它氨基酸人体自身可以合成，称为非必需氨基酸。
8．对：蛋白质的一级结构是蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，不同氨基酸的结构和化学性质不同，因而决定了多肽链形成二级结构的类型以及不同类型之间的比例以及在此基础上形成的更高层次的空间结构。如在脯氨酸存在的地方¦Á-螺旋中断，R侧链具有大的支链的氨基酸聚集的地方妨碍螺旋结构的形成，所以一级结构在很大程度上决定了蛋白质的空间构象。
9．错：一氨基一羧基氨基酸为中性氨基酸，其等电点为中性或接近中性，但氨基和羧基的解离度，即pK值不同。
10．错：蛋白质的变性是蛋白质空间结构的破坏，这是由于维持蛋白质构象稳定的作用力次级键被破坏所造成的，但变性不引起多肽链的降解，即肽链不断裂。
11．对：有些蛋白质是由一条多肽链构成的，只具有三级结构，不具有四级结构，如肌红蛋白。
12．对：血红蛋白是由个亚基组成的具有级结构的蛋白质，当血红蛋白的一个亚基与氧结合后可加速其它亚基与氧的结合，所以具有变构效应。肌红蛋白是仅有一条多肽链的蛋白质，具有三级结构，不具有四级结构，所以在与氧的结合过程中不表现出变构效应。
13．错：Edman降解法是多肽链N端氨基酸残基被苯异硫氢酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，经层析鉴定可知N端氨基酸的种类，而余下的多肽链仍为一条完整的多肽链，被回收后可继续进行下一轮Edman反应，测定N末端第二个氨基酸。反应重复多次就可连续测出多肽链的氨基酸顺序。FDNB法（Sanger反应）是多肽链N末端氨基酸与FDNB（,4-二硝基氟苯）反应生成二硝基苯衍生物（DNP-蛋白），然后将其进行酸水解，打断所有肽键，N末端氨基酸与二硝基苯基结合牢固，不易被酸水解。水解产物为黄色的N端DNP-氨基酸和各种游离氨基酸。将DNP-氨基酸抽提出来并进行鉴定可知N端氨基酸的种类，但不能测出其后氨基酸的序列。
14．对：大多数氨基酸的¦Á-碳原子上都有一个自由氨基和一个自由羧基，但脯氨酸和羟脯氨酸的¦Á-
碳原子上连接的氨基氮与侧链的末端碳共价结合形成环式结构，所以不是自由氨基。
15．对：蛋白质是由氨基酸组成的大分子，有些氨基酸的R侧链具有可解离基团，如羧基、氨基、咪唑基等等。这些基团有的可释放H+ ,有的可接受H+ ,所以使得蛋白质分子即是酸又是碱，是两性电解质。蛋白质分子中可解离R基团的种类和数量决定了蛋白质提供和接受H+ 的能力，即决定了它的酸碱性质。
16．对：在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。
17．错：具有两个或两个以上肽键的物质才具有类似于双缩脲的结构，具有双缩脲反应，而二肽只具有一个肽键，所以不具有双缩脲反应。
18．错：二硫键是由两个半胱氨酸的巯基脱氢氧化而形成的，所以两个半胱氨酸只能形成一个二硫键。
19．对：盐析引起的蛋白质沉淀是由于大量的中性盐破坏了蛋白质胶体的稳定因素（蛋白质分子表面的水化膜及所带同性电荷互相排斥），从而使蛋白质溶解度降低并沉淀，但并未破坏蛋白质的空间结构，所以不引起变性。根据不同蛋白质盐析所需的盐饱和度分段盐析可将蛋白质进行分离和纯化。
20．错：蛋白质的空间结构包括二级结构、三级结构和四级结构三个层次，三级结构只是其中一个层次。
21．错：维持蛋白质三级结构的作用力有氢键、离子键、疏水键、范德华力以及二硫键，其中最重要的是疏水键。
22．错：具有四级结构的蛋白质，只有所有的亚基以特定的适当方式组装在一起时才具有生物活性，缺少一个亚基或单独一个亚基存在时都不具有生物活性。
23．错：蛋白质变性是由于维持蛋白质构象稳定的作用力（次级键和而硫键）被破坏从而使蛋白质空间结构被破坏并山个丧失生物活性的现象。次级键被破坏以后，蛋白质结构松散，原来聚集在分子内部的疏水性氨基酸侧链伸向外部，减弱了蛋白质分子与水分子的相互作用，因而使溶解度将低。
24．错：蛋白质二级结构的稳定性是由链内氢键维持的，如¦Á-螺旋结构和¦Â-折叠结构中的氢键均起到稳定结构的作用。但并非肽链中所有的肽键都参与氢键的形成，如脯氨酸与相邻氨基酸形成的肽键，以及自由回转中的有些肽键不能形成链内氢键。
（五） 问答题（解题要点）
1．答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
2．答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．答：（）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有.6个氨基酸残基，螺距为.54nm,氨基酸之间的轴心距为.15nm.。
（）¦Á-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O 形成氢键。
（）天然蛋白质的a-螺旋结构大都为右手螺旋。
4．答：a-折叠结构又称为b-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。
（）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。
（）氨基酸之间的轴心距为.35nm（反平行式）和.325nm（平行式）。
（）¦Â-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
5．答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。
6．答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：
（）生物活性丧失；
（）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
（）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。
7．答：维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。
8．答：蛋白质的重要作用主要有以下几方面：
（）生物催化作用 酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。
（）结构蛋白 有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。
（）运输功能 如血红蛋白具有运输氧的功能。
（）收缩运动 收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。
（）激素功能 动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。
（）免疫保护功能 抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。
（）贮藏蛋白 有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。
（）接受和传递信息 生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。
（）控制生长与分化 有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。
（）毒蛋白 能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。
9．答：（a）异硫氢酸苯酯；（b）丹黄酰氯；（c）脲、¦Â-巯基乙醇；（d）胰凝乳蛋白酶；（e）
CNBr; （f）胰蛋白酶。
10．答：（）可能在位和位打弯，因为脯氨酸常出现在打弯处。
（）位和位的半胱氨酸可形成二硫键。
（）分布在外表面的为极性和带电荷的残基：Asp、Gln和Lys；分布在内部的是非极性的氨基酸残基：Try、Leu和Val；Thr尽管有极性，但疏水性也很强，因此，它出现在外表面和内部的可能性都有。




第二章 核 酸
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(一)名词解释
1．单核苷酸(mononucleotide) 
2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）
3．不对称比率（dissymmetry ratio）