1.化学信号通过受体在细胞内转换和传递：
    受体（receptor）：细胞膜上或细胞内能识别外源化学信号并与之结合的成分，其化学本质是蛋白质，个别糖脂。作用--识别外源信号分子，即配体（ligand）； 转换配体信号，使之成为细胞内分子可识别的信号，并传递至其他分子引起细胞应答。
    结合特性：高度专一性、高度亲和力、可饱和性、可逆性、特定的作用模式。
  2.受体既可以位于细胞膜也可以位于细胞内：细胞表面受体--接收的是不能进入细胞的水溶性化学信号分子和其它细胞表面的信号分子，如生长因子、细胞因子、水溶性激素分子、粘附分子等；细胞内受体--接收的信号是可以直接通过脂双层胞膜进入细胞的脂溶性化学信号分子，如类固醇激素、甲状腺素、维甲酸等。
四. 细胞内信号分子结构、含量和分布变化是信号转导网络工作的基础：
  1.膜受体介导的信号向细胞内，尤其是细胞核的转导过程需要多种分子参与，形成复杂的信号转导网络系统。构成这一网络系统的是一些蛋白质分子（信号转导分子）和小分子活性物质（第二信使）。
  2.细胞在转导信号过程中所采用的基本方式包括：改变细胞内各种信号转导分子的构象；改变信号转导分子的细胞内定位；促进各种信号转导分子复合物的形成或解聚；改变小分子信使的细胞内浓度或分布。
五. 第二信使的浓度和分布变化是重要的信号转导方式：
  1.激素信号跨膜传递学说：cAMP 是激素在细胞内的第二信使。
  2. 小分子细胞内信使的特点：在完整细胞中，该分子的浓度或分布在细胞外信号的作用下发生迅速改变；该分子类似物可模拟细胞外信号的作用；阻断该分子的变化可阻断细胞对外源信号的反应。作为别位效应剂在细胞内有特定的靶蛋白分子。
  3.蛋白激酶：一类重要的信号转导分子，也是许多小分子第二信使直接作用的靶分子。
  4.环核苷酸（cAMP和cGMP）是重要的细胞内第二信使：由核苷酸环化酶催化生成，由磷酸二酯酶（PDE）水解，调节蛋白激酶活性(cAMP作用于cAMP 依赖性蛋白激酶,即蛋白激酶A（PKA）。PKA活化后，可使多种蛋白质底物的丝氨酸或苏氨酸残基发生磷酸化，改变其活性状态；cGMP作用于PKG)，蛋白激酶不是cAMP 和cGMP的唯一靶分子。
  5.脂类也可作为胞内第二信使：磷脂酶C（PLC）和磷脂酰肌醇激酶（PIKs）催化脂类第二信使生成，作用于相应的靶蛋白分子。IP3的靶分子是钙离子通道；DAG和钙离子的靶分子是蛋白激酶C；PIP3的靶分子是蛋白激酶B。
  6.钙离子可以激活信号转导有关的酶类：钙离子在细胞中的分布具有明显的区域特征（钙泵，以消耗能量的方式维持细胞质内的低钙状态）；钙离子的信号功能主要是通过钙调蛋白（CaM，细胞内Ca2+的受体）实现。
  7.NO的信使功能与cGMP相关：NO的生理调节作用主要通过激活鸟苷酸环化酶 、ADP-核糖转移酶和环氧化酶完成。
六. 蛋白质作为细胞内信号转导分子：蛋白质分子作为信号转导分子转换和传递信号的原理是发生构象变化，主要引起增强或抑制酶类信号转导分子的催化活性；许多分子在构象变化后暴露出潜在的亚细胞定位区域，转位至细胞膜或细胞核；募集新的相互作用的蛋白质分子，原有的相互作用分子解离。引起信号转导分子发生构象变化的因素有化学修饰、小分子信使、蛋白质相互作用。
七. 蛋白激酶/蛋白磷酸酶是信号通路开关分子：
  1.蛋白质的可逆磷酸化修饰是最重要的信号通路开关。
  2.蛋白丝氨酸/苏氨酸激酶和蛋白酪氨酸激酶是主要的蛋白激酶。
  3.丝裂原激活的蛋白激酶（MAPK）：属于蛋白丝 /苏氨酸激酶类，接收膜受体转换与传递的信号并将其带入细胞核内。MAPK级联激活是多种信号通路的中心。
  4.蛋白酪氨酸激酶（PTK）催化蛋白质分子中的酪氨酸残基磷酸化，转导细胞增殖与分化信号。分受体型PTK（胞内部分含有 PTK 的催化结构域。生长因子）；非受体型PTK（主要作用是作为受体和效应分子之间的信号转导分子。Src家族/ZAP70家族/Tec家族/JAK家族）；核内PTK（细胞核内存在的PTK）。
  5.蛋白磷酸酶（去磷酸化）衰减蛋白激酶信号，决定了信号转导途径的精确性。
八. G蛋白的GTP/GDP结合状态决定信号通路的开关：
  1.鸟苷酸结合蛋白：G蛋白，亦称 GTP 结合蛋白，是一类信号转导分子，在各种细胞信号转导途径中转导信号给不同的效应蛋白。G蛋白结合的核苷酸为GTP时为活化形式，作用于下游分子使相应信号途径开放；当结合的GTP水解为GDP时则回到非活化状态 ，使信号途径关闭。包括异源三聚体G蛋白、低分子量G蛋白。
  2.介导七跨膜受体信号转导的异源三聚体G蛋白：α亚基，具有多个功能位点与GTP酶活性；β、γ亚基，主要作用是与α亚基形成复合体并定位于质膜内侧；在哺乳细胞，βγ亚基也可直接调节某些效应蛋白。G蛋白通过G蛋白偶联受体（GPCRs）与各种下游效应分子联系，调节各种细胞功能。
  3.重要的信号转导分子--低分子质量G蛋白：Ras是第一个被发现的小G蛋白 ，因此这类蛋白质被称为Ras家族，因为它们均由一个GTP酶结构域构成，故又称Ras样GTP酶。
九. 蛋白相互作用结构域介导信号通路中蛋白质的相互作用：
  1.信号转导分子在活细胞内接收和转导信号的过程是由多种分子聚集形成的信号转导复合物（signaling complex）完成的。
  2.信号转导通路形成要求信号转导分子之间可特异性地相互识别和结合 ，即蛋白质 -蛋白质相互作用，这是由信号转导分子中存在的一些特殊结构域介导的。这些结构域被称为蛋白相互作用结构域，是形成复合物的基础。一个信号分子可以含有两种以上的蛋白质相互作用结构域，因此可以同时与两种以上的其他信号分子结合；同一类蛋白质相互作用结构域可存在于多种不同的分子中。这些结合结构域的一级结构不同，因此对所结合的信号分子具有 选择性，这是信号分子相互作用特异性的基础；这些结构域本身均为非催化结构域。
十. 衔接蛋白和支架蛋白连接信号通路与网络：
  1.衔接蛋白：信号转导通路中不同信号转导分子的接头，连接上游信号转导分子与下游信号转导分子，引导信号转导分子到达并形成相应的信号转导复合物。
  2.支架蛋白：一般是分子质量较大的蛋白质，可同时结合很多位于同一信号转导通路中的转导分子，保证特异和高效的信号转导。
十一.细胞内受体，多属于转录因子，与相应配体结合后，能与DNA的顺式作用元件结合，在转录水平调节基因表达。
十二.离子通道型膜受体，是一类自身为离子通道的受体，它们的开放或关闭直接受化学配体的控制，被称为配体-门控受体通道，是化学信号与电信号转换器。配体主要为神经递质。
十三.G蛋白偶联受体（受体信号转导的第一步反应都是活化G蛋白）通过G蛋白-第二信使-靶分子发挥作用：
  1.GPCR是七跨膜受体；受体的N端可有不同的糖基化，受体内有一些高度保守的半胱氨酸残基，对维持受体的结构起到关键作用；胞内的第二和第三个环能与G-蛋白相偶联。
  2. G蛋白的活化启动信号转导：信号转导途径的基本模式-- G蛋白循环。
  3.活化的G蛋白的α亚基主要作用于生成或水解细胞内第二信使的酶，改变它们的活性，从而改变细胞内第二信使的浓度。
  4.胰高血糖素受体通过AC-cAMP-PKA通路转导信号。
  5.血管紧张素II受体通过PLC-IP3/DAG-PKC通路介导信号转导。
十四.单跨膜受体依赖酶的催化作用传递信号：
  1.这些受体大多为只有1个跨膜区段的糖蛋白，与酶分子结合存在的一类受体。又称酶偶联受体。酶偶联受体大部分是生长因子和细胞因子的受体，它们所介导的信号转导通路主要是那些调节蛋白质的功能和表达水平、调节细胞增殖和分化。酶偶联型受体分为两类，其一是本身具有激酶活性，其二是本身没有酶活性但可以连接非受体酪氨酸激酶。
  2.Ras→MAPK 途径是EGFR的主要信号通路。
  3.JAK-STAT通路转导白细胞介素受体信号。
  4. NF-κB是重要的炎症和应激反应信号分子。
  5. TGFβ受体是蛋白丝氨酸激酶。
十五.细胞信号转导过程的特点和规律：对于外源信息的反应信号的发生和终止十分迅速；信号转导过程是多级酶反应，具有级联放大效应；细胞信号转导系统具有一定的通用性；不同信号转导通路之间存在广泛的信息交流。
十六.细胞信号转导与医学：
  1.信号转导分子的结构改变是许多疾病发生发展的基础。
  2.细胞信号转导分子是重要的药物作用靶位。

第十六章 血液的生物化学
一. 血液：存在于心血管系统内的一种流动性，外观上为红色，不透明，粘性的液体组织。
  1.血浆：含抗凝剂的血液离心后所得的上清液，无血细胞。
  2.血清：血液凝固后析出的淡黄色透明液体，无血细胞、纤维Pr原、凝血因子。
  3. NPN：血液中非蛋白质含氮化合物所含的氮。
二. 血浆蛋白的分类：
  1.血浆蛋白：血浆含有的蛋白质，是血浆中的主要的固体成分。
  2.电泳：清蛋白(albumin)、球蛋白 (globulin)。
  3.生理功能。
  4.盐析法：白蛋白（又称清蛋白）、球蛋白与纤维蛋白原。
三. 血浆蛋白的性质：
  1.绝大多数血浆蛋白在肝合成。γ球蛋白在浆细胞中合成。
2.血浆蛋白的合成场所一般位于膜结合的多核蛋白体上。
3.除清蛋白外，几乎所有的血浆蛋白均为糖蛋白。
4.许多血浆蛋白呈现多态性。
5.在循环过程中，每种血浆蛋白均有自己特异的半衰期。
6.在急性炎症或某种类型组织损伤等情况下，某些血浆蛋白的水平会增高，它们被称为急性时相蛋白质（APP）
四. 血浆蛋白的功能：
  1.维持血浆胶体渗透压（使组织间液回流入血管）：清蛋白。营养作用；缓冲作用；运输功能。
  2.维持血浆正常的pH（7.40±0.05）。
  3.运输作用。
  4.免疫作用：抗体--血浆中的免疫球蛋白，补体--协助抗体完成免疫功能的蛋白酶。
  5.催化作用：血浆功能酶（绝大多数由肝合成后分泌入血在血浆中有重要的催化作用。LPL、LCAT），外分泌酶（正常时含量极少，其活性与血浆正常生理功能无关，但与外分泌腺体功能状态有关。分泌外分泌酶的脏器受损时，外分泌酶入血增多，活性增强），细胞酶（血浆非功能性酶，可用于临床检验）。
  6.营养作用。
  7.凝血、抗凝血和纤溶作用：12种血浆蛋白，Ca2+。
  8.血浆蛋白质异常与临床疾病。
五. 红细胞糖代谢：90%-95% 经糖酵解通路、2,3-二磷酸甘油酸旁路进行代谢，5%～10%通过磷酸戊糖途径进行代谢。
  1.糖酵解：存在催化糖酵解所需要的所有的酶和中间代谢物，糖酵解的基本反应和其他组织相同，是红细胞获得能量的唯一途径。
  2.2,3-二磷酸甘油酸(2,3-BPG)旁路：2,3-BPG对二磷酸甘油酸变位酶的负反馈作用大于对3-磷酸甘油酸激酶的抑制作用，所以2,3-二磷酸甘油酸支路仅占糖酵解的15%-50%，但是由于2,3-BPG磷酸酶的活性较低，2,3-BPG的生成大于分解，造成红细胞内2,3-BPG升高。
  3.磷酸戊糖途径：与其他细胞相同。
  4.生理意义：ATP（钠泵、钙泵、物质交换与合成、激活葡萄糖），2,3-BPG（调节降低血红蛋白运氧能力），NADH、NADPH（抗氧化）。
六. 红细胞脂代谢：红细胞通过主动参入和被动交换不断地与血浆进行脂质交换，维持其正常的脂类组成、结构和功能，成熟红细胞的脂类几乎都存在于细胞膜。
七. 血红蛋白的合成与调节：
  1.一个H b分子由4个珠蛋白亚基组成，每个珠蛋白亚基含有一个血红素辅基。合成在红细胞成熟前完成。
  2.生物合成：参与血红蛋白组成的血红素主要在骨髓的幼红细胞和网织红细胞中合成。合成的起始和终末阶段均在线粒体内进行，而中间阶段在胞浆内进行。合成原料--甘氨酸、琥珀酰CoA、Fe2+。主要部位是骨髓和肝脏合成。
  3.合成过程：δ-氨基-γ-酮戊酸(ALA)的合成（限速酶--ALA合成酶，辅酶--磷酸吡哆醛，受血红素的反馈调节，反应在线粒体内进行）；胆色素原的生成；尿卟啉原与粪卟啉原的生成（胞液）；血红素的生成。
  4.血红素合成的调节：ALA合酶（高铁血红素强烈抑制）、ALA脱水酶与亚铁螯合酶、促红细胞生成素(EPO)、高铁血红素（有利珠蛋白合成）
  5.血红蛋白的合成：同一般蛋白质的合成，其合成受血红素调控。
八. 白细胞代谢：
  1.糖代谢：以糖酵解为主，提供能量；磷酸戊糖途径产生的NADPH经氧化酶的电子体系使O2还原产生超氧阴离子、H2O2、OH•等自由基，起杀菌作用。
2.脂代谢：不能从头合成脂肪酸；可将花生四烯酸转变成血栓素、前列腺素、白三烯等活性物。
3.氨基酸和蛋白质代谢：粒细胞中,氨基酸的浓度较高，由于成熟粒细胞缺乏内质网，故蛋白质合成量很少。而单核吞噬细胞的蛋白质代谢很活跃,能合成多种酶、补体和各种细胞因子。

第十七章 肝的生物化学
一. 肝在物质代谢中的作用：
1.肝是维持血糖水平相对稳定的重要器官；
2.肝在脂类代谢中占据中心地位；
3.肝的蛋白质合成及分解代谢均非常活跃；
4.肝参与多种维生素和辅酶的代谢；
5.肝参与多种激素的灭活：激素主要在肝中转化、降解或失去活性的过程称为激素的灭活。
二. 肝的生物转化作用：
1.肝的生物转化作用是机体重要的保护机制：机体对内、外源性的非营养物质进行代谢转变，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿液排出体外的过程称为生物转化。生物转化可对体内的大部分非营养物质进行代谢转化，使其生物学活性降低或丧失(灭活)，或使有毒物质的毒性减低或消除(解毒)。通过生物转化作用可增加这些非营养物质的水溶性和极性，从而易于从胆汁或尿液中排出。
2.肝的生物转化包括两相反应：有些物质经过第一相反应（氧化、还原、水解反应），使其某些基团转化或分解，理化性质改变，即可顺利排出体外。有些物质即使经过第一相反应后，极性改变不大，必须与某些极性更强的物质结合, 即第二相反应（结合反应），才能最终排出。
  特点：连续性、多样性、解毒与致毒的双重性。
加单氧酶系是氧化异源物最重要的酶，加单氧酶系的羟化作用不仅增加药物或毒物的水溶性，有利于排泄，而且还参与体内许多重要物质的羟化过程。单胺氧化酶类氧化脂肪族和芳香族胺类。醇脱氢酶与醛脱氢酶将乙醇最终氧化成乙酸。
硝基还原酶和偶氮还原酶是第一相反应的主要还原酶。酯酶、酰胺酶和糖苷酶是生物转化的主要水解酶。
葡糖醛酸结合是最重要、最普遍的结合反应，供体--尿苷二磷酸葡糖醛酸(UDPGA)，催化酶--葡糖醛酸基转移酶(UGT)。硫酸结合也是常见的结合反应，供体--3´-磷酸腺苷-5´-磷酸硫酸(PAPS)，催化酶--硫酸转移酶。乙酰基化是某些含胺非营养物质的重要转化方式，催化酶--乙酰基转移酶。谷胱甘肽结合是细胞应对亲电子性异源物的重要防御反应，催化酶--谷胱甘肽S-转移酶（GST）。甲基化是代谢内源化合物的重要反应，供体-- S-腺苷甲硫氨酸(SAM)。甘氨酸主要参与含羧基异源物的结合转化。
3.生物转化作用受许多因素的调节和影响：年龄、性别、营养、疾病及遗传等。许多异源物可诱导生物转化的酶类。
三. 胆汁与胆汁酸的代谢：
1.胆汁可分为肝胆汁和胆囊胆汁：肝胆汁经胆囊浓缩。
2.胆汁酸(bile acids)：存在于胆汁中一大类胆烷酸的总称，以钠盐或钾盐的形式存在，即胆汁酸盐，简称胆盐。有游离型、结合型及初级（在肝细胞以胆固醇为原料直接合成的胆汁酸，包括胆酸、鹅脱氧胆酸及其与甘氨酸或牛磺酸的结合产物）、次级之分（在肠道受细菌作用，第7位α羟基脱氧生成的胆汁酸称为次级胆汁酸，主要包括脱氧胆酸和石胆酸及其在肝中分别与甘氨酸或牛磺酸的结合产物）。
3.胆汁酸的生理功能：促进脂类的消化与吸收，维持胆汁中胆固醇的溶解状态以抑制胆固醇析出。
4.胆汁酸的代谢及胆汁酸的肠肝循环：胆固醇转化成胆汁酸是其在体内代谢的主要去路。
初级胆汁酸在肝内以胆固醇为原料生成。限速酶--胆固醇7α-羟化酶；关键酶--HMG-CoA还原酶。
次级胆汁酸在肠道由肠菌作用生成。
胆汁酸的肠肝循环使有限的胆汁酸库存循环利用：胆汁酸随胆汁排入肠腔后，约95%胆汁酸可经门静脉重吸收入肝，在肝内转变为结合胆汁酸,并与肝新合成的胆汁酸一道再次排入肠道，此循环过程称胆汁酸的肠肝循环；在于可使有限的胆汁酸库循环利用，以满足机体对胆汁酸的生理需求。
四. 胆色素的代谢与黄疸：胆色素(bile pigment)是体内铁卟啉类化合物的主要分解代谢产物，包括胆绿素、胆红素、胆素原和胆素等。胆红素(bilirubin)处于胆色素代谢的中心，是人体胆汁中的主要色素。
  1.胆红素主要源于血红素的降解：胆红素主要源于衰老红细胞的破坏，血红素加氧酶和胆绿素还原酶催化胆红素的生成。胆红素是人体内强有力的内源性抗氧化剂，是血清中抗氧化活性的主要成分。
  2.血液中的胆红素主要与清蛋白结合而运输：一方面增加了胆红素的水溶性，提高了血浆对胆红素的运输能力；另一方面限制了它自由通透各种细胞膜，避免了它对组织细胞造成的毒性，起到暂时性的解毒作用。过多的游离胆红素则可与脑部基底核的脂类结合，干扰脑的正常功能，称为胆红素脑病或核黄疸。
  3.胆红素在肝细胞中转变为结合胆红素并泌入胆小管：游离胆红素可渗透肝细胞膜而被摄取；胆红素在内质网结合葡糖醛酸生成水溶性结合胆红素（催化酶--葡糖醛酸基转移酶。胆红素与葡糖醛酸的结合是肝对有毒性胆红素一种根本性的生物转化解毒方式）；肝细胞向胆小管分泌结合胆红素（结合胆红素从肝细胞分泌至胆小管，再随胆汁排入肠道，是肝脏代谢胆红素的限速步骤。肝细胞向胆小管分泌结合胆红素是一个逆浓度梯度的主动转运过程。多耐药相关蛋白2是肝细胞向胆小管分泌结合胆红素的转运蛋白）。
  4.胆红素在肠道内转化为胆素原和胆素：胆素原（经肝细胞转化生成的葡糖醛酸胆红素随胆汁进入肠道，在回肠下段和结肠的肠菌作用下，脱去葡糖醛酸基，并被还原生成d-尿胆素原和中胆素原；后者又可进一步还原生成粪胆素原，这些物质统称为胆素原）是肠菌作用的产物；少量胆素原可被肠粘膜重吸收，进入胆素原的肠肝循环（肠道中有少量的胆素原可被肠粘膜细胞重吸收，经门静脉入肝，其中大部分再随胆汁排入肠道，形成胆素原的肠肝循环）。
  5.高胆红素血症及黄疸：正常人胆红素（0.2-1mg/dl）的生成与排泄维持动态平衡；黄疸（胆红素为橙黄色物质，过量的胆红素可扩散进入组织造成组织黄染。分为显性黄疸、隐性黄疸）依据病因有溶血性（由于红细胞的大量破坏，在单核-吞噬细胞系统产生胆红素过多，超过了肝细胞摄取、转化和排泄胆红素的能力，造成血液中未结合胆红素浓度显著增高所致）、肝细胞性（由于肝细胞功能受损，造成其摄取、转化和排泄胆红素的能力降低所致）和阻塞性（由于各种原因引起的胆管系统阻塞，胆汁排泄障碍所致）之分。

第十九章 糖蛋白、蛋白聚糖、和细胞外基质
一. 糖蛋白：一种或多种糖以共价键连接到肽链上的蛋白质。蛋白质含量较多，糖所占比例变动大，表现为蛋白质的特性。分布细胞膜、溶酶体、细胞外液。
  1.糖蛋白糖链的结构：糖蛋白聚糖分为N-连接和O-连接型两种。
N-连接糖蛋白的糖基化位点为Asn-X-Ser/Thr（糖蛋白的糖链与蛋白部分的Asn-X-Ser序列的天氡酰胺氮以共价键连接称N-连接糖蛋白；N-连接糖蛋白中Asn-X-Ser/Thr三个氨基酸残基的序列子称为糖基化位点；糖蛋白分子中聚糖结构的不均一性称为糖型）；N-连接聚糖可分为3型（高甘露糖型、复杂型、杂合型）；N-连接寡糖的合成是以长萜醇作为聚糖载体（由特异的糖基转移酶或糖苷酶催化完成，糖基必须活化为UDP或UDP的衍生物）。
O-连接糖蛋白：糖蛋白糖链与蛋白部分的丝/苏氨酸残基的羟基相连，称为O-连接糖蛋白。O-连接寡糖在N-乙酰半乳糖基转移酶的作用下，在多肽链的丝/苏氨酸的羟基上连接上N-乙酰半乳基，然后逐个加上糖基直至O-连接寡糖链的形成。
蛋白质β-N-乙酰氨基葡萄糖基化是可逆的单糖基修饰：O-GlcNAc糖基化修饰是通过O-GlcNAc糖基转移酶(OGT)作用，将β-N-乙酰氨基葡萄糖以共价键方式结合于蛋白质的Ser/Thr残基上。O-GlcNAc糖基化蛋白质的解离需要特异性的β-N-乙酰氨基葡萄糖酶(O-GlcNAcase)作用，O-GlcNAc糖基化与去糖基化是个动态可逆的过程。O-GlcNAc糖基化位点常位于蛋白质Ser/Thr磷酸化位点处或其邻近部位。糖基化后即会影响磷酸化的进行，反之亦然。
糖组学：糖组(Glycome)是指一种细胞或一个生物体中全部聚糖种类；糖组学则包括聚糖种类、结构鉴定、糖基化位点分析、蛋白质糖基化的机制和功能等研究。
  2.糖蛋白分子中聚糖的功能：
    聚糖可影响糖蛋白生物活性（保护糖蛋白不受蛋白酶的水解，延长其半衰期；蛋白质的聚糖也可起屏障作用，影响糖蛋白的作用；聚糖还可以避免蛋白质中抗原决定簇被免疫系统识别而产生抗体）；糖蛋白聚糖加工可参与新生肽链折叠；糖蛋白聚糖可参与维系亚基聚合；聚糖对蛋白质在细胞内的分拣、投送和分泌中的作用；糖蛋白聚糖具有分子间的识别作用。
二. 蛋白聚糖：蛋白聚糖是一条或多条糖胺聚糖以共价键与核心蛋白形成的大分子糖复合物化合物。糖占比例大，约一半以上，具有多糖性质。分布于软骨、结缔组织、角膜基质、关节滑液、粘液、眼玻璃体等组织。
  1.糖胺聚糖（GAG。硫酸软骨素类，硫酸皮肤素，硫酸角质素，透明质酸，肝素、硫酸类肝素）是含已糖醛酸和已糖胺组成的重复二糖单位。
  2.核心蛋白（与糖胺聚糖链共价结合的蛋白质）均含有结合糖胺聚糖的结构域。
  3.核心蛋白逐一加上糖基而形成蛋白聚糖：在内质网上合成核心蛋白多肽链，同时在高尔基体内进行糖链延长或加工。多糖链的形成是由单糖逐个加上去的，糖醛酸由UDPGA提供；单糖要由UDP活化；硫酸由PAPS提供；糖胺氨基来自于Gln。
  4.蛋白聚糖是细胞间基质重要成分：构成细胞外基质（在基质中蛋白聚糖和弹性蛋白、胶原蛋白以特殊方式连接，构成基质的特殊结构。这与细胞的粘附、迁移、增殖和分化等有关），抗凝血，参与细胞识别结合与分化，维持软骨机械性能等，作为信息分子作用（每一聚糖都有一个独特的能被蛋白质阅读，并与蛋白质相结合的三维空间构象，即糖密码）。
三. 细胞外基质（ECM）：由纤维状胶原、透明质酸、蛋白聚糖和糖蛋白以不同比例组成的细胞间质。分布在各组织细胞和细胞间的胞间隙或胞间膜。分为结构蛋白，专一蛋白，蛋白聚糖。
  1.胶原(collagen)：结缔组织的主要蛋白质成分。主要由结缔组织成纤维细胞所分泌，某些上皮细胞也能分泌的某些类型的胶原蛋白。起支架、维持组织构型、机体运动等多项作用。
    分子组成和分型：胶原经超速离心后可分得3个组分，即α、β、γ，其中β和γ组分分别是α组分的二聚体和三聚体。α组分又分为α1,α2,α3和α4，它们在氨基酸组成上有所不同，但肽链长度近似。
    胶原蛋白C端非螺旋结构域与内皮抑素：XVIII型胶原蛋白C端非螺旋结构域的氨基酸序列含有内皮抑素的全部序列 ，推测组织中的XVIII胶原蛋白C端非螺旋结构域受蛋白酶水解，产生内皮抑素，发挥抑制内皮细胞生长作用。不同胶原蛋白C端非螺旋结构域能产生不同内源性血管生成抑制剂，它们都有显著的抑制血管内皮细胞生长和迁移、抑制肿瘤细胞增殖和迁移等作用。
    胶原的氨基酸组成和空间构象特点：富含甘氨酸（占1/3）和脯氨酸（占1/4），特含有羟赖氨酸和羟脯氨酸，缺色氨酸和半胱氨酸，甚少酪氨酸；由3条肽链以α右手螺旋形成棒状结构。
    胶原微纤维(collagen fibril)：若干具有三股螺旋结构的Ⅰ型原胶原分子通过侧向排列，聚集成直径为50～200nm的微纤维。
  2.纤连蛋白(Fn)：广泛存在于细胞外基质、基底膜和各种体液中的一种多功能糖蛋白。多为二聚体形式，也有以多聚体形式存在。