概念
第三章
1、等电点: 使氨基酸所带正,负电荷相同，静电荷为零时溶液的pH值
2、蛋白质的一级结构：是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键而构成的高分有机含氮化合物。
3、肽键 ： 是蛋白质分子中基本的化学键，它是由是由一分子氨基酸的羧基和另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的，也称酰胺键。
4、肽：氨基酸通过肽键相连的化合物
5、氨基酸残基：多肽链中的氨基酸，由于参与肽键的形成，不是原来完整的分子，称为氨基酸残基。
6、共价主链：多肽链中的骨架是由氨基酸的羧基与氨基形成的肽键部分规则地重复排列而成，称为共价主链。
7、蛋白质的二级结构：多肽联属链骨架中若干肽单位各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则的构象，包括α螺旋、 ß 折叠、ß 折角等。
8、肽平面：肽键与相邻的两个α碳原子所组成的基团，称为 肽平面。
9、无规线团：蛋白质二级结构中除上述有规则的构象外，尚存在因肽键平面不规则排列的无规律 构象，称为自由折叠或无规线团。
10、超二级结构: 是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。
11、结构域: 在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域
12、三级结构：在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的 整体排布称为三级结构。
13、四级结构：两个或两个以上的亚基之间相互作用， 彼此以非共价键相连而形成更复杂的构象， 称为蛋白质的四级结构。
14、亚基：构成复杂蛋白质的每一个具有特定一，二、三级结构的单位.
15、分子病：由遗传突变引起的，在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病，称之为分子病
16、变构效应或别构作用：一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构效应或别构作用(allosteric effect)。
17、蛋白质的变性：某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。
18、可逆变性：除去变性因素后，蛋白质构象可以恢复的。
19、不可逆变性：除去变性因素后，蛋白质构象不可以恢复的。
20、蛋白质的等电点：使蛋白质所带正负电荷相等，静电荷为零时的溶液的pH值，称为蛋白质的等电点。
第四章
1、糖苷：戊糖和碱基缩合而成的糖苷称为核苷
2、三级结构：在DNA二级结构的基础上，双螺旋扭曲或再次螺旋就构成了DNA的三级结构。
3、核酸的变性：有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性
4、Tm：通常把e(p)值达到最高值一半时的温度称为“熔点”或溶解温度，用Tm表示
5、核酸的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的链重新由氢键连接形成双螺旋结构，
这一过程称为复性。
6、核酸的杂交：热变性的核酸在复性时，异源DNA之间的某些区域有相同的序列，则会形成杂交分子。
第五章
1、酶是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。
2、专一性：一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，生成
一定的产物。
3、蛋白质类辅酶：酶中某些蛋白质不起催化作用，但是也是酶活性所必需的，称为蛋白质类辅酶。
4、活性部位：酶的活性中心是酶与底物结合并且发挥催化作用的部位，又称为活性部位。
5、酶原：某些酶在细胞中合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身
6、酶原激活：使酶原转变成有活性的酶的作用
7、趋近 ：两个底物分子结合在酶分子表面的某一狭小的局部区域，使反应基团相互靠近。
8、定向：反应物可以在酶表面对着特定的基团定向。
9、Km：酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度
10、激活剂：能够提高酶的活性，加速酶促反应进行的物质
11、抑制作用：酶分子中必需基团（主要是指酶活性中心上的一些基团）的性质受到某些化学物质的影响而发生改变，导致酶活性的降低或丧失，称为抑制作用。
12、不可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活性丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力。
13、非专一性不可逆抑制：抑制剂与酶分子中一类或几类基团
