生物化学习题
名词解释
糖原；半纤维素；琼脂糖；糖蛋白；糖肽键；糖苷；氨基酸pI；桑格反应；艾德曼反应；HPLC；阳离子交换剂；分配系数；肽键；多肽链；艾德曼降解；α－螺旋；β－折叠片；β－转角；二面角；Ramachandran 构象图；蛋白质一级结构；二级结构；超二级结构；三级结构；结构域；亚基；四级结构；波耳效应；蛋白质变性作用；沉降系数；免疫印迹；酶；全酶；脱辅酶；辅基；辅酶；诱导酶；多酶复合体；酶活力；酶活力单位；酶比活；米氏常数；最适pH；最适温度；可逆抑制；酶活性中心；诱导契合；共价催化；同工酶；调节酶；变构酶；酶原激活；共价调节酶；超螺旋；核小体；拓扑异构体；核酸分子杂交；核酸变性；退火；Tm；限制性内切酶；粘末端；平末端；稀有氨基酸；非蛋白质氨基酸；简单蛋白质；结合蛋白质；球蛋白/球状蛋白质；碱基；核苷；核苷酸；cAMP；DNA双螺旋结构模型要点；Chargaff 定则；DNA结构的变异性；多核苷酸链；碱基配对；碱基堆积力；A-DNA；B-DNA；Z-DNA；H-DNA；生物氧化；氧化还原电势；自由能；ATP；△G0’；△G’；高能磷酸化合物；高能键；能荷；氧化磷酸化；解偶联；磷氧比；F0F1-ATP合酶；F1-ATP酶
是非题
    链状葡萄糖成环时，不对称碳原子数发生改变。（）
    糖属于碳水化合物，糖分子中的H:O比总是2:1.( )
    含不对称碳原子一定有旋光性。（）
    有旋光性的物质一定含不对称碳原子。（）
    己糖有16种光学异构体。（）
    己醛糖有16种光学异构体。（）
    糖胺就是氨基糖。（）
    二羟丙酮 属于酮糖。（）
    分配柱层析中，填充物就是固定相。（ ）
    分配柱层析中，固定相是指填充物吸附的一层不会流动的结合水。（ ）
    滤纸层析基于分配原理。（ ）
    一定条件下，某AA的Rf值为恒定的。（ ）
    氨基酸纸层析是基于氨基酸溶解度进行分离的一种技术。（）
    阳离子交换树脂上结合有酸性基团，可以解离出阳离子。（）
    pH>pI时，AA带负电，在电场中向正极移动（）。
    蛋白质一级结构是指多肽链的氨基酸组成和二硫键的位置。（）
    同源蛋白质是指来源于同一类生命体的蛋白质。（）
    同源蛋白质之间有着共同的基本结构和生物功能。（）
    镰刀型细胞贫血病的分子基础是血红蛋白α-亚基出现异常。（)
    二面角是指两个相邻肽平面之间的夹角。（）
    一对二面角决定了两个相邻肽单位的相对位置。（）
    β-折叠片中所有肽键都参与氢键的交联。（）
    SDS就是十二烷基磺酸钠。（）
    只有二价铁的血红素才能结合氧。（）
    肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线相似。（）
    血红蛋白四级结构完整时方能执行正常输氧功能。（）
    蛋白质必须具备四级结构方能执行正常功能。（）
    增加二氧化碳和降低pH能降低血红蛋白对氧的亲合力。（）
    血红蛋白是一种变构蛋白。（）
    蛋白质混合物经凝胶过滤后，大分子先于小分子被洗脱。（）
    盐析和透析均可用于蛋白质除盐。（）
    羧甲基纤维素属于阳离子交换剂。（）
    用诱导契合理论可以解释酶催化的高效性。（）
    酶的活性调节是在变构酶的作用下实现的。（ ）
    变构酶的Km值与普通酶的Km值不同。（ ）
    核酶的化学本质是核酸。( )
    共价调节酶可以将一个功能基团共价连接到另一个分子上。（）
    变构酶的反应速度与底物浓度的关系曲线为形曲线。（）
    在细胞内环形DNA常以超螺旋状态存在，它的L值是一个常数。（）
    L值相同的DNA分子属于同种DNA分子。（）
    L值不同的DNA分子互为拓扑异构体。（）
    核酸只有在260nm才有吸收。（）
填空
    弱碱条件下，葡萄糖、    、    之间可以通过    结构相互转化。
    桑格反应试剂为    。
    艾德曼反应试剂为    。
    紫外法测定蛋白质浓度是在    。
    还原型谷胱甘肽为    肽，含有的活性基团为    。  
    3.613 helix 中的数字是指    。
    维持蛋白质三级结构的力以    键为主。
    肌红蛋白含有    辅基。
    蛋白质分离可分别根据其    性质进行。
    蛋白质在电泳胶上的迁移率与蛋白质分子和    有关。
    不连续电泳分离效果好是因为它同时具有    三个效应。
    DEAE-cellulose 是一种    。
    每一种酶用一个系统名称（systematic name）和一个酶分类号（enzyme classification number）表示。
    发生竞争性抑制时，酶的Vmax    ，Km    。发生非竞争性抑制时，酶的Vmax    ，Km    。反竞争性抑制时，酶的Vmax    ，Km    。   
    米氏方程表述的是    关系。
    相对专一性包括    专一性和    专一性。
    诱导契合理论是    于    年提出的。
    酶活性中心的结合位点往往决定酶的    。
    胰凝乳蛋白酶的活性中心有三个重要氨基酸残基    ；其中在酸碱催化过程中起关键作用的是    。
    酶活性调节有    等多种形式。
    胰凝乳蛋白酶原激活过程中需要切除    个    。
    除 双 螺 旋 结 构 外 ， DNA 分 子 中 还有    等变异结构。
    tRNA结构特点     ，mRNA结构特点    。
    tRNA端含有    ，它是携带    的部位。
    真核细胞mRNA5’-端含有    ，3’-端含有     。
    原核细胞的一条mRNA通常可翻译成多个    。 
    核酸在     nm有特征吸收峰。
    可以用    判断核酸制品纯度。
    核酸变性后，紫外吸收    ，粘度    。
    DNA G-C%越高，Tm值越    。
问答题
    直链淀粉和支链淀粉的异同点
    写出蔗糖、乳糖、麦芽糖的结构式。写出α-D-葡萄糖、β-D-核糖、 α-甲基-D-葡萄糖苷、 α-D-果糖-6-磷酸 的环状结构式。
    重要氨基酸的特征
    AA的三字母、单字母符号
    蛋白质有哪些生物功能?
    有5 g 植物种子，经测定含氮0.06 g。问该种子蛋白质含量是多少？（％）
    蛋白质的水解产物是什么?
    为什么用紫外法能测定蛋白质含量？
    阳离子交换柱，pH=3时，中性AA、酸性AA、碱性AA，哪一种先被洗脱下来。为什么？
    蛋白质序列测定策略
    常见分析氨基酸氨基末端的方法  常见分析氨基酸羧基末端的方法
    举例说明蛋白质一级结构与功能的关系  举例说明蛋白质高级结构与功能的关系
    蛋白质胶体稳定性的原因
    凝胶过滤、离子交换柱层析的原理 电泳原理 亲和层析、盐析
    蛋白质浓缩的方法（盐析、超过滤、等电沉淀、冷冻干燥、聚乙二醇法）
    SDS-PAGE测定蛋白质分子量的原理
    凝胶过滤测定蛋白质分子量的原理
    有50μg 酶制剂，5分钟内催化生成了10 μmol 产物，计算：
1、 一个酶活力单位相当于多少 μg酶制剂？
2、 25mg酶制剂含多少酶活力单位？
3 、酶的比活是多少？（μmol/min.mg；U/mg）
    测定酶活力为什么要测定酶促反应初速度？
    讨论酶的作用特点。掌握酶活力计算。米氏方程的含义。
    米氏方程的推导基于何假设？如何求出米氏常数？
    三种可逆抑制时Km和Vmax的变化。
    酶实现高效催化的因素？举例说明酶催化机理。
    举例说明酶的专一性。如何测定酶的专一性？
    举例说明酶活性调节的方式。
    什麽是核酶 ？核酶是如何发现的？
    分离提纯DNA和RNA时分别应注意什麽？为什麽？
    ATP在能量交换中的作用。
    生物化学反应中标准自由能的变化与平衡常数的关系。
    什麽是呼吸链？写出线粒体电子传递链。
    如何测定电子传递链中各电子递体的顺序？
    如何理解氧化磷酸化和电子传递相偶联？
    化学渗透假说的基本要点和证据。
    线粒体穿梭的意义及类型。