2.    解偶联剂破坏电子传递建立的跨膜质子电化学梯度。解偶联剂(uncoupler)可使氧化与磷酸化的偶联相互分离，基本作用机制是破坏电子传递过程建立的跨内膜的质子电化学梯度，使电化学梯度储存的能量以热能形式释放，ATP的生成受到抑制。如：二硝基苯酚；解偶联蛋白。
3.    ATP合酶抑制剂同时抑制电子传递和ATP的生成。这类抑制剂对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用。例如寡霉素可结合F0单位，二环己基碳二亚胺共价结合F0的c亚基谷氨酸残基，阻断质子从F0质子半通道回流，抑制ATP合酶活性。由于线粒体内膜两侧质子电化学梯度增高影响呼吸链质子泵的功能，继而抑制电子传递。
十五.ADP 是调节正常人体氧化磷酸化速率的主要因素。
十六.甲状腺激素刺激机体耗氧量和产热同时增加。
十七.线粒体DNA突变可影响机体氧化磷酸化功能。
十八. ATP在能量的生成、利用、转移和储存中起核心作用。
1.    核苷二磷酸激酶的作用。
2.    腺苷酸激酶的作用（2分子ADP转变为1分子ATP与AMP）。
3.    肌酸激酶的作用（将肌酸转变为磷酸肌酸）。
十九.线粒体内膜对各种物质进行选择性转运。
胞浆中NADH通过穿梭机制进入线粒体氧化呼吸链。α-磷酸甘油穿梭（主要存在于脑和骨骼肌中）、苹果酸-天冬氨酸穿梭（主要存在于肝和心肌中）。
二十.ATP-ADP转位酶促进ADP进入和ATP移出紧密偶联。每分子ATP4-和ADP3-反向转运时，向内膜外净转移1个负电荷 ，相当于多1个H+转入线粒体基质。
二十一.抗氧化酶体系有清除反应活性氧类的功能。
1.    反应活性氧类（ROS)来源：线粒体；过氧化酶体；胞浆需氧脱氢酶（如黄嘌呤氧化酶等）也可催化生成O•-2；细菌感染、组织缺氧等病理过程，环境、药物等外源因素也可导致细胞产生活性氧类。
2.    抗氧化酶体系：过氧化氢酶、谷胱甘肽过氧化物酶（可去除细胞生长和代谢产生的H2O2和过氧化物(R-O-OH)，是体内防止活性氧类损伤主要的酶）、超氧化物歧化酶（SOD）
二十二.微粒体细胞色素P450单加氧酶催化底物分子羟基化。细胞色素P450单加氧酶，又称混合功能氧化酶或羟化酶。RH + NADPH + H+ + O2转化为ROH + NADP+ + H2O，需要细胞色素P450 (Cyt P450)参与。

第七章 氨基酸代谢
一．蛋白质的功能：
  1.蛋白质维持细胞组织的生长、更新和修补。
  2.蛋白质参与体内多种重要的生理活动。
  3.蛋白质可作为能源物质氧化供能。
二．氮平衡(nitrogen balance)：摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。
三．营养必需氨基酸(essential amino acid)：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种，Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。
四. 蛋白质的营养价值：食物蛋白质在体内的利用率，取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。
五．外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收。
六．在胃和肠道蛋白质被消化成氨基酸和寡肽。
  1.蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸：胃蛋白酶原在胃酸、胃蛋白酶的激活下生成胃蛋白酶。胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.5，对蛋白质肽键的作用特异性较差，主要水解由芳香族氨基酸、蛋氨酸和亮氨酸所形成的肽键，产物主要为多肽及少量氨基酸。
  2.蛋白质在小肠被水解成小肽和氨基酸（小肠是蛋白质消化的主要部位，主要是寡肽酶的作用）：胰酶是消化蛋白质的主要酶，包括内肽酶（水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶）、外肽酶（自肽链的末段开始，每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶(A、B) 、氨基肽酶）。
  3.酶原激活的意义：可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用；保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用；酶原还可视为酶的贮存形式。
七．氨基酸通过主动转运过程被吸收。（主要在小肠，耗能的主动吸收过程）
1.氨基酸吸收载体：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。
2.γ-谷氨酰基循环（γ-glutamyl cycle）对氨基酸的转运作用：谷胱甘肽对氨基酸的转运，谷胱甘肽再合成。
3.肽的吸收：利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽转运体系；此种转运也是耗能的主动吸收过程；吸收作用在小肠近端较强。
八．蛋白质的腐败作用：肠道细菌对未被消化的蛋白质及其消化产物所起的作用。
  1.肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类。（某些物质结构与神经递质（如儿茶酚胺）结构相似，可取代正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质(false neurotransmitter)）
  2.肠道细菌通过脱氨基或尿素酶的作用产生氨。
  3.腐败作用产生其它有害物质。
九．真核细胞内蛋白质降解的两条途径：
  1.蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径被降解。（不依赖ATP和泛素；利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿蛋白质。）
  2.蛋白质在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解。（依赖ATP和泛素，降解异常蛋白和短寿蛋白质（蛋白酶体，proteasome））
  3.泛素：76个氨基酸组成的多肽，普遍存在于真核生物而得名，一级结构高度保守，介导的蛋白质降解过程（泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使其激活,即泛素化，包括三种酶参与的3步反应，并需消耗ATP）
十．氨基酸代谢库(metabolic pool)：食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢。
十一. 联合脱氨基作用是体内主要的脱氨基途径。
脱氨基作用：氨基酸脱去α-氨基生成相应α-酮酸的过程。
十二. 氨基酸通过转氨基作用脱去氨基。
1.    转氨基作用(transamination)：在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
2.    大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。
3.    各种转氨酶都具有相同的辅酶（磷酸吡哆醛）和作用机制。
4.    生理意义：转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。
十三. L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基。
1.    L-谷氨酸脱氢酶，存在于肝、脑、肾中，辅酶为 NAD+ 或NADP+，GTP、ATP为其抑制剂，GDP、ADP为其激活剂。
2.    联合脱氨基作用：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。
3.    转氨基偶联氧化脱氨基作用：此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式；主要在肝、肾和脑组织进行。
十四.氨基酸可通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。
    嘌呤核苷酸循环（purine nucleotide cycle）: 骨骼肌中存在的一种氨基酸脱氨基作用方式.转氨基作用中生成的天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸(IMP)作用生成腺苷酸代琥珀酸,后者在裂解酶作用下生成延胡索酸和腺嘌呤核苷酸,腺嘌呤核苷酸在腺苷酸脱氨酶作用下脱掉氨基又生成IMP的过程。原因是骨骼肌中L-谷氨酸脱氢酶活性低的缘故。
十五.氨基酸通过氨基酸氧化酶脱去氨基。
十六.氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸(α-keto acid）主要有三条代谢去路。
1.    α-酮酸可彻底氧化分解并提供能量。
2.    α-酮酸经氨基化生成营养非必需氨基酸。
3.    α-酮酸可转变成糖及脂类化合物。
十七.氨基酸去路：
1.    生糖氨基酸（glucogenic amino acid）：包括丙氨酸、精氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、半胱氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、组氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸、丝氨酸、缬氨酸、蛋氨酸等14种。可代谢转变成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酸或草酰乙酸，再通过这些羧酸变成葡萄糖和糖原。
2.    生酮氨基酸（ketogenic amino acid）：包括亮氨酸、赖氨酸。分解代谢过程中能转变成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A能转变成乙酰乙酸和β-羟基丁酸。
3.    生糖兼生酮氨基酸（glucogenic and ketogenic amino acid）：色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸、苏氨酸、异亮氨酸。
十八.体内氨有三个来源：
1.    氨基酸脱氨基作用（最主要）与胺的分解；
2.    倡导细菌腐败作用；
3.    肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷胱酰胺。
十九.氨在血液中以丙氨酸及谷胱酰胺的形式转运。
1.    丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏经过联合脱氨基作用再脱氨基，放出的氨用于合成尿素；生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，丙酮酸再接受氨基生成丙氨酸。丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运。
2.    通过谷胱酰胺从脑和肌肉等组织运往肝和肾。（谷胱酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式）
二十.氨在肝合成尿素是氨的主要去路。
二十一.鸟氨酸循环（ornithine cycle）：氨与二氧化碳通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的过程。
1.    氨、二氧化碳和ATP缩合生成氨基甲酰磷酸；（由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（CSP-Ⅰ）催化，其激活剂为N-乙酰谷氨酸）
2.    氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸；（反应由鸟氨酸氨基甲酰磷酸酶催化（OTC），其常与CSP-Ⅰ构成复合体。反应在线粒体中进行，瓜氨酸生成后进入胞液）
3.    瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸；（精氨酸代琥珀酸合成酶是关键酶）
4.    精氨酸代琥珀酸分解成精氨酸和延胡索酸；
5.    精氨酸水解释放尿素并再生成鸟氨酸。
6.    原料：1分子游离氨，1分子来自天冬氨酸；
7.    耗能：3个ATP，4个高能磷酸键。
二十二.血氨浓度升高称为高血氨症，引起脑功能障碍称氨中毒（α-酮戊二酸浓度下降，三羧酸循环受阻）。
二十三.氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物。
1.    谷氨酸经谷氨酸脱羧酶催化生成γ-氨基丁酸（GABA，抑制性神经递质）。
2.    组氨酸经组氨酸脱羧酶生成组胺。
3.    色氨酸经5-羟色胺酸生成5-羟色胺。
4.    某些氨基酸脱羧基作用生成多胺类物质。
二十四.某些氨基酸在分解代谢中生成一碳单位。
1.    四氢叶酸（FH4）作为一碳单位的载体参与一碳单位的代谢。
2.    能生成一碳单位的氨基酸有丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。
3.    一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系的纽带。
二十五.含硫氨基酸的代谢是相互联系的。
1.    甲硫氨酸参与甲基转移。（SAM为体内甲基的直接供体）
2.    甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基。
3.    半胱氨酸代谢可产生多种生理活性物质（胱氨酸、牛磺酸、活性硫酸根（PAPS））
二十六.芳香族代谢可产生神经递质。
1.    苯丙氨酸羧化生产酪氨酸。
2.    酪氨酸转变为儿茶酚胺或黑色素。
3.    色氨酸分解生成丙酮酸或乙酰乙酰CoA。
二十七.支链氨基酸（亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸）分解有相似的过程。

第八章 核苷酸代谢
一.人体内的核酸主要由自生合成，不属于营养必需物质。
二．生理作用：
  1.作为核酸的合成原料。
  2.作为体内能量的利用形式。
  3.参与代谢与生理条件。
  4.活化中间代谢物。
  5.组成辅酶。
三．嘌呤核苷酸合成：
1.从头合成途径（de novo synthesis）：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成核苷酸，称为从头合成途径。（脑，骨髓无法合成）
2.补救合成途径（salvage synthesis）：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷经过简单的反应过程，合成嘌呤核苷酸，称为补救合成（或重新利用）途径。（反应较简单，主要由PRPP提供磷酸核糖部分）
四．从头合成：
  1.嘌呤碱合成的元素来源：N来自天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺，C来自CO2、甲酰基。
  2.合成过程：IMP的合成（主要是PRPP合成酶作用），AMP和GMP的合成（与嘌呤核苷酸循环过程相同）。
  3.调节：反馈调节和交叉调节。
4.特点：嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子上逐步合成的。IMP的合成需5个ATP，6个高能磷酸键。AMP或GMP的合成又需1个ATP。
五．补救合成（两种方式）：
  1.酶：腺嘌呤磷酸核糖转移酶、次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶；腺苷激酶。
  2.合成过程：腺嘌呤、次黄嘌呤与鸟嘌呤与PRPP分别在ART、HGPRT、HGPRT催化下生成AMP、IMP、GMP与磷酸，腺嘌呤核苷酸在腺苷激酶催化下生成AMP。
  3.生理意义：节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗；体内某些组织器官，如脑、骨髓等只能进行补救合成。
六.嘌呤核苷酸的相互改变。
七．脱氧核苷酸的生成：在二磷酸核苷NDP（核糖核苷酸还原酶）水平上还原。
八．嘌呤核苷酸的抗代谢物：是一些嘌呤（6-巯基嘌呤、6-巯基鸟嘌呤、8-氮杂鸟嘌呤等）、氨基酸（氮杂丝氨酸等）或叶酸等的类似物（氨蝶呤氨甲蝶呤等）。
九．腺嘌呤核苷酸的分解代谢：
  1.过程：AMP、GMP先转化为黄嘌呤，再通过黄嘌呤氧化酶催化生成尿酸。
  2.临床意义：痛风症的治疗机制。
十．嘧啶核苷酸合成：
  1.从头合成途径：嘧啶核苷酸的从头合成是指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘧啶核苷酸的途径。
  2.补救合成途径：利用体内游离的嘧啶或嘧啶核苷，经过简单的反应，合成嘧啶核苷酸的过程，称为补救合成（或重新利用）途径。
十一. 从头合成：合成部位主要是肝细胞胞液，合成原料是谷氨酰胺、天冬氨酸与CO2。
1.    元素来源：六元环左边的C、N来自氨基甲酰磷酸，右边来自天冬氨酸。
2.    合成过程：尿嘧啶核苷酸的合成（氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ，CSP-Ⅱ）；胞嘧啶核苷酸的合成；dTMP或TMP的生成。
3.    从头合成调节：CTP、UMP反馈调节。
十二.补救合成：
1.    合成过程：嘧啶与PRPP在嘧啶磷酸核糖转移酶催化下磷酸嘧啶核苷与磷酸；尿嘧啶核苷与胸腺嘧啶核苷与ATP在尿苷激酶和胸苷激酶催化下生成UMP、TMP与ADP。
2.    嘧啶核苷酸的抗代谢物：嘧啶类似物（5-氟尿嘧啶）、某些改变了核糖结构的核苷类似物（阿糖胞苷、环胞苷）。
十三. 嘧啶核苷酸的分解代谢:
1.    过程：胞嘧啶生成乙酰CoA进入TAC，胸腺嘧啶生成琥珀酰CoA进入TAC与糖异生。
2.    代谢终产物：胞嘧啶：CO2 、NH3、β-丙氨酸；胸腺嘧啶：CO2 、NH3、β-氨基异丁酸。

第九章 物质代谢的联系与调节
一．物质代谢的特点：
  1.各种物质代谢（六大营养物质：糖类、脂类、蛋白质、水、无机盐、维生素）过程互相联系。
  2.精细调节：机体有精细的调节机制，调节代谢的强度、方向和速度，以适应机体内外环境变化。
  3.各组织、器官物质代谢各具特色。
  4.各种代谢物均具有各自共同的代谢池。（例如血糖中包括糖异生、消化吸收、肝糖原分解）
  5.ATP是机体储存能量和消耗能量的共同形式。
6.NADPH（磷酸戊糖途径）提供合成代谢所需的还原当量。（乙酰CoA转变为脂酸、胆固醇）
二．枢纽性中间产物可以沟通不同的代谢通路：
  1.糖酵解、异生、有氧氧化、磷酸戊糖途径及糖原代谢的交汇点：6磷酸葡萄糖（6C水平）。
  2.糖、核苷酸代谢：5磷酸核糖（5C）；
  3.糖、甘油代谢：磷酸二羟丙酮（3C）；
  4.糖、脂、氨基酸分解代谢：乙酰辅酶A（2C）；
  5.氨基酸、核苷酸代谢：一碳单位（1C）；
  6. 3个重要氨基酸与糖代谢： Asp-草酰乙酸（4C）；Glu-酮戊二酸(5C)；Ala-丙酮酸(3C)；
  7.奇数碳原子脂肪酸代谢与糖代谢的交汇点：琥珀酰辅酶A(4C)、乙酰辅酶A(2C)。
三．不同物质之间的代谢转变。
  1.糖是良好的碳源，可转变为：脂肪、氨基酸、胆固醇等， 但一般不能转变为酮体。
  2.偶数碳原子的脂肪酸不能转变为葡萄糖。
  3.生糖、生酮、生糖兼生酮的氨基酸。
  4.磷酸戊糖途径可实现3、4、5、6、7C的转变。
  5.两用代谢途径在物质转变中具有重要意义。
  6.3个重要氨基酸的代谢转变：Asp；Glu；Ala。
四．能量代谢的共性。
  1.糖类、脂肪是人体的主要供能物质。
  2.糖类在动物供能中的优势。
  3.脂肪是良好的能量储存形式，相同碳原子的脂肪酸氧化分解时提供的ATP最多。
  4.ATP在能量代谢中的中心作用。
五．细胞内、间的代谢联系。
  1.细胞器之间的代谢分工及合作；
  2.器官之间的代谢分工及合作。
六．肝是人体最重要的物质代谢中心和枢纽。在糖、脂、蛋白质、水、盐及维生素代谢中均具有独特而重要的作用。
七．心可利用多种能源物质，以有氧氧化为主。正常优先以脂酸为燃料产生ATP。能量可依次以消耗自由脂酸、葡萄糖、酮体等能源物质提供。
八．脑主要利用葡萄糖供能且耗氧量大。葡萄糖供应不足时，利用酮体。
九．肌肉主要氧化脂肪酸，强烈运动产生大量乳酸。通常以脂酸氧化为主要供能方式； 剧烈运动时，以糖酵解为主。
十．糖酵解是为成熟红细胞提供能量的主要途径。
十一.脂肪组织是合成、储存脂肪的重要组织。将脂肪分解成脂酸、甘油，供机体其他组织利用。
十二.肾是可进行糖异生和生成酮体两种代谢的器官。肾髓质主要由糖酵解供能；肾皮质主要由脂酸、酮体有氧氧化供能。
器官组织    特有的酶    功能    主要代谢途径    主要供能物质    代谢和输出的产物
肝    葡萄糖激酶，葡萄糖-6-磷酸酶，甘油激酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶    代谢枢纽    糖异生，脂酸β-氧化，糖有氧氧化，糖原代谢，酮体生成等    葡萄糖，脂酸，乳酸，甘油，氨基酸    葡萄糖，VLDL， HDL，酮体等
脑        神经中枢    糖有氧氧化，糖酵解，氨基酸代谢    葡萄糖，脂酸，酮体，氨基酸等    乳酸，CO2, H2O
心    脂蛋白脂酶，呼吸链丰富    泵出血液    有氧氧化    脂酸，葡萄糖，酮体，VLDL    CO2，H2O
脂肪组织    脂蛋白脂酶，激素敏感脂肪酶    储存及动员脂肪    酯化脂酸，脂解    VLDL，CM    游离脂酸，甘油
骨骼肌    脂蛋白脂酶，呼吸链丰富    收缩    有氧氧化，糖酵解    脂酸，葡萄糖，酮体    乳酸，CO2，H2O
肾    甘油激酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶    排泄尿液    糖异生，糖酵解，酮体生成    脂酸，葡萄糖，乳酸，甘油    葡萄糖
红细胞    无线粒体    运输氧    糖酵解    葡萄糖    乳酸

十三.单细胞生物主要通过细胞内代谢物浓度的变化，对酶的活性及含量进行调节，这种调节称为原始调节或细胞水平代谢调节。
十四.高等生物，三级水平代谢调节。
1.    细胞水平代谢调节；
2.    激素水平代谢调节：高等生物在进化过程中，出现了专司调节功能的内分泌细胞及内分泌器官，其分泌的激素可对其他细胞发挥代谢调节作用。
3.    整体水平代谢代谢调节：在中枢神经系统的控制下，或通过神经纤维及神经递质对靶细胞直接发生影响，或通过某些激素的分泌来调节某些细胞的代谢及功能，并通过各种激素的互相协调而对机体代谢进行综合调节。
十五.细胞水平的代谢调节主要调节关键酶活性。
1.    细胞水平的代谢调节主要是酶水平的调节。
2.    细胞内酶呈隔离分布。（提高同一代谢途径酶促反应速率。使各种代谢途径互不干扰，彼此协调，有利于调节物对各途径的特异调节。）
3.    代谢途径的速度、方向由其中的关键酶的活性决定。
4.    代谢调节主要是通过对关键酶活性的调节而实现的。
多酶体系    分布    多酶体系    分布
DNA及RNA合成    细胞核    糖酵解    胞液
蛋白质合成    内质网，胞液    戊糖磷酸途径    胞液
糖原合成    胞液    糖异生    胞液
脂酸合成    胞液    脂酸β氧化    线粒体
胆固醇合成    内质网，胞液    多种水解酶    溶酶体
磷脂合成    内质网    三羧酸循环    线粒体
血红素合成    胞液，线粒体    氧化磷酸化    线粒体
尿素合成    胞液，线粒体    呼吸链    线粒体
十六.关键酶催化的反应（代谢调节主要是通过对关键酶活性的调节而实现的）具有以下特点：
1.    速度最慢，它的速度决定整个代谢途径的总速度，故又称其为限速酶。
2.    催化单向反应不可逆或非平衡反应，它的活性决定整个代谢途径的方向。
3.    这类酶活性除受底物控制外，还受多种代谢物或效应剂的调节。
十七.关键酶种类。
1.    糖原降解：磷酸化酶。
2.    糖原合成：糖原合酶。
3.    糖酵解：己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。
4.    糖有氧氧化：丙酮酸脱氢酶系、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶。
5.    糖异生：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖双磷酸酶-1。
6.    脂酸合成：乙酰辅酶A羧化酶。
7.    胆固醇合成：HMG辅酶A还原酶。
十八.小分子代谢物改变关键酶构象对酶活性变构调节：
1.    代谢途径关键酶多数受到变构调节：小分子化合物与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性，这种调节称为酶的变构调节或别构调节。