生化考研精解名词解释答案（上）

温馨提示：部分解释不是采自教材，如有疑问，请参考课本！

第一章糖类（p6）

6.构型（configurati on）：在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中

的原子或取代基团的空间排列关系。有D型和L型两种。构型的改变要有共价键的断裂和

重新组成，从而导致光学活性的变化。

7.构象（conformation）：分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排

列。指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。构象的改变不涉及共价键的断裂和重

新组成，也无光学活性的变化。

12.差向异构体（epimer）：在立体化学中，含有多个手性碳原子的立体异构体中，只有一

个手性碳原子的构型不同，其余的构型都相同的非对映体叫差向异构体。

14.异头碳（anomeric carbon）：单糖由直链变成环状结构时，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体。在环状结构中，半缩醛碳原子称为异头

碳原子。

15.半缩醛（hemiacetal）：醛基和一个醇基缩合形成的产物。通过该反应，使单糖形成环

状结构。

16.变旋（mutarotation）：当一种旋光异构体如糖，溶于水中转变成几种不同旋光异构体的

平衡混合物时，随着时间而发生的旋光变化。

18.糖苷键（glycosidic bond）：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子(如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。

19.还原糖（reducing sugar）：能够还原斐林(H.von Fehling)试剂或托伦斯(B.Tollens)试剂的糖称为还原糖，所有的单糖（除二羟丙酮），不论醛糖、酮糖都是还原糖。大部分双糖

也是还原糖，蔗糖例外。

22.淀粉（starch）：由D-葡萄糖单体组成的同聚物。包括直链淀粉和支链淀粉两种类型，

为植物中糖类的主要贮存形式。

23.糖原（glycogen）：①一种广泛分布于哺乳类及其他动物肝、肌肉等组织的、多分散性

的高度分支的葡聚糖，以α-1,4-糖苷键连接的葡萄糖为主链，并有相当多α-1,6分支的多糖，用于能源贮藏。②完全由葡萄糖组成的分支长链多糖。为动物中糖类的主要贮存形式。

25.纤维素（cellulose）：①葡萄糖分子通过β-1,4-糖苷键连接而形成的葡聚糖。通常含数

千个葡萄糖单位，是植物细胞壁的主要成分。②由葡萄糖单元共价连接的长链所组成的结

构多糖。是植物细胞壁的主要组成成分。

第二章脂类（p12）

1.必需脂肪酸（essential fatty acid）：不能被细胞或机体以相应需要量合成或从其膳食前

体合成，而必需由膳食供给的多不饱和脂酸。对哺乳动物而言，亚油酸与亚麻酸皆是营养必

需的。

3.皂化值（saponification value）：完全皂化1g油脂所需氢氧化钾的毫克数。是三酰甘油

中脂肪酸平均链长的量度，即三酰甘油平均分子量的量度。

4.碘值（iodine value）：脂肪不饱和程度的一种度量，等于100g脂肪所摄取碘的克数。检

测时，以淀粉液作指示剂，用标准硫代硫酸钠液进行滴定。碘值大说明油脂中不饱和脂肪酸

含量高或其不饱和程度高。

6.酸值（acid value）：中和1g油脂中的游离脂肪酸所需氢氧化钾的毫克数。常用以表示其

缓慢氧化后的酸败程度。一般酸值大于6的油脂不宜食用。

第三章蛋白质化学

一氨基酸与肽（p18-19）

1.兼性离子/两性电解质（zwitterion/ampholyte）：同时带有正电荷和负电荷的离子，同时

带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。如氨基酸处于某一pH时游离成正、负离子相等的状态，此时该氨基酸的净电荷为零。

2.必需氨基酸（essential amino acid，EAA）：必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合

成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。它是人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不有合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。对成人来讲必

需氨基酸共有八种：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬

氨酸。

3.等电点（isoelectric point，PI）：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。

4.肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，

羧基和氨基形成的酰胺键。具有类似双键的特性，除了稳定的反式肽键外，还可能出现不太稳定的顺式肽键。

9.活性肽（active peptide）：肽是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物，在人体内起重要生理作用，发挥生理功能。具有活性的多肽称为活性肽，又称生物活性肽或生物活性

多肽。

二蛋白质的三维结构（p31）

4.α螺旋（α-helix）：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，

一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有 3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.

5.β折叠片（β-pleated sheet）：β片可以想象为有折叠的条状纸片侧向并排而成，在这

里多肽主链沿纸条形成锯齿状，α-碳位于折叠线上。注意，在β片上的侧链垂直于折叠片

平面，并交替地从平面上下两侧伸出。β片可以有两种形式，一种是平行式，另一种是反平

行式。

6.发夹结构（hairpin structure）：蛋白质的二级结构中呈现的类似于“发夹”状的结构。

7.无规则卷曲（random coil）：泛指那些不能被归入明确的二级结构元件的多肽区段。实

际上这些区段大多数既不是卷曲，也不是完全无规的，但是它们受侧链的影响很大。

8.蛋白质的二级结构（protein secondary structure）：蛋白质二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。二级结构主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角。常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的，氢键是

稳定二级结构的主要作用力。蛋白质在形成立体结构时，其多肽链部分首先折叠成α-型螺旋（α-helix）和β-型(β-sheet)结构，并由此进一步可折叠成球形。此时，将α螺旋和β型结构称为二级结构。在蛋白质以外，例如在tRNA有三叶草叶型结构，也可称为二级结构。

9.超二级结构（super-secondary structure）：蛋白质二级结构和三级结构之间的一个过渡

性结构层次，在肽链折叠过程中，因一些二级结构的构象单元彼此相互作用组合而成。典型

的超二级结构有罗斯曼折叠模式βαβ、4股α螺旋形成的四螺旋束等。

10.结构域（structure domain）：蛋白质或核酸分子中含有的、与特定功能相关的一些连

续的或不连续的氨基酸或核苷酸残基。

11.亚基（subunit）：(1)蛋白质的最小共价单位。由一条多肽链或以共价键连接在一起的几

条多肽链组成。(2)寡蛋白质的功能单位；大分子的亚结构，如细菌70S核蛋白体中的30S 或50S亚基。

12.蛋白质三级结构（protein tertiary structure）：指一条多肽链在二级结构的基础上，进

一步盘绕，折叠，从而产生特定的空间结构

13.蛋白质四级结构（protein quaternary structure）：指亚基的种类，数目及各个亚基在

寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的互相作用。

14.蛋白质变性（protein denaturation）：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定

的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。

15.蛋白质复性（protein renaturation）：如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆

的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。

这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性

三蛋白质结构和功能的关系（p40）

2.寡聚蛋白（oligomeric protein）：由两条或两条以上的多肽链组成的蛋白质统称为寡聚

蛋白。

4.协同效应（synergism）：在血红蛋白与氧结合的过程中，首先一个氧分子与血红蛋白四

个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与

四个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为协同效应。

5.肌红蛋白（myoglobin，Mb）：肌肉中运载氧的蛋白质，由153个氨基酸残基组成，含有血红素，和血红蛋白同源，与氧的结合能力介于血红蛋白和细胞色素氧化酶之间，可帮助肌细胞将氧转运到线粒体。

6.血红蛋白（hemoglobin，Hb）：血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。血

红蛋白是使血液呈红色的蛋白，它由四条链组成，两条α链和两条β链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。

7.波尔效应（Bohr effect）：血液pH值降低或pCO2升高，使Hb对O2的亲和力降低，在任意pO2下Hb氧饱和度均降低，氧离曲线右移，反之，pH值升高或pCO2降低，则Hb对O2的亲和力增加，在任意pO2下Hb氧饱和度均增加，氧离曲线左移。pH对Hb氧亲和力的这种影响称为波尔效应。（见课本p80）

8.别构效应（allosteric effect）：配体与寡聚蛋白质上的一个部位结合将通过构像变化影响

同一蛋白质分子上其他结合部位的结合亲和力，称为别构效应。

9.镰刀状细胞贫血症（antigen and antibody）：该病是由于基因突变导致血红蛋白分子中

氨基酸残基被更换所造成的。使得红细胞呈长而薄，新月状或镰刀状。

第四章酶（p66-p67）

1.核酶（ribozyme）：具有催化活性的RNA，即化学本质是核糖核酸(RNA)，却具有酶的

催化功能。

4.活化能（activation energy）：一般分子转化为活化分子所吸收的最小平均平动能，代表

分子进行有效碰撞所需的起码的额外能量要求。

6.反馈抑制（feedback inhibition）：一种负反馈机制，其中酶促反应的末端产物可抑制在

此产物合成过程中起作用的酶。这种抑制具有协同性、积累性和序贯性。

8.辅酶（coenzyme）：作为酶的辅因子的有机分子，本身无催化作用，但一般在酶促反应

中有传递电子、原子或某些功能基团(如参与氧化还原或运载酰基的基团)的作用。在大多数情况下，可通过透析将辅酶除去。

9.辅基（prosthetic group）：把与酶蛋白牢固结合的，乃至共价结合的辅酶（或金属离子）

称为辅基。

10.辅因子（cofactor）：在生物体系中，可与主要组分结合并有辅助功能的分子。如酶的辅