20. 简述抑制剂对酶活性的抑制作用与酶变性的不同点。

答案：(1）抑制剂对酶有一定的选择性，一种抑制剂只能引起某一类或某几类酶的抑制;而使酶变性失活 的因素，如强酸、强碱等，对酶没有选择性;(2）抑制剂虽然可使酶失活，但它并不明显改变酶的结构，

不引起酶蛋白变性，去除抑制剂后，酶又可恢复活性。而变性因素常破坏酶分子的非共价键，部分或全 部地改变酶的空间结构，从而导致酶活性的降低或丧失。

21. 在很多酶的活性中心均有 His 残基参与，请解释？

答案：酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基 pK 值为 6.0～7.0，在生理条件下，一半解离，一半不解离，因 此既可以作为质子供体(不解离部分），又可以作为质子受体(解离部分），既是酸，又是碱，可以作为广

义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心。

22. 以糖原磷酸化酶激活为例，说明级联系统是怎样实现反应信号放大的？

答案：(1）级联系统：在连锁代谢反应中一个酶被激活后，连续地发生其它酶被激活，导致原始调节信 号的逐级放大，这样的连锁代谢反应系统称为级联系统。糖原磷酸化酶的激活过程就是一个例子。

(2）放大过程：激素(如肾上腺素）使腺苷酸环化酶活化，催化 ATP 和生成 cAMP;

cAMP 使蛋白激酶活化，使无活力的磷酸化酶 b 激酶转变成有活力的磷酸化酶 b 激酶;磷酸化酶 b 激酶使

磷酸化酶 b 转变成激活态磷酸化酶 a;磷酸化酶 a 使糖原分解为磷酸葡萄糖。

23． 对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的 Km 值附近，请解释其生理意义？为 什么底物浓度不是大大高于 Km 或大大低于 Km 呢？

答案：据 V-[S]的米氏曲线可知，当底物浓度大大低于 Km 值时，酶不能被底物饱和，从酶的利用角度而

言，很不经济;当底物浓度大大高于 Km 值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反应速度变化不大，不 利于反应速度的调节;当底物浓度在 Km 值附近时，反应速度对底物浓度的变化较为敏感，有利于反应速 度的调节。

24．举例说明竞争性抑制的特点及实际意义。有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请 解释？

答案：竞争性抑制剂的特点：(1）抑制剂以非共价键与酶结合，用超滤、透析等物理方法能够解除抑制;(2） 抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心;(3）抑制剂使反应速度降低，Km 值增大，

但对 Vmax 并无影响，(4）增加底物浓度可降低或解除对酶的抑制作用。

竞争性抑制作用的原理可用来阐明某些药物的作用原理和指导新药合成。例如某些细菌以对氨基苯甲

酸、二氢喋呤啶及谷氨酸为原料合成二氢叶酸，并进一步生成四氢叶酸，四氢叶酸是细菌核酸合成的辅 酶。磺胺药物与对氨基苯甲酸结构相似，是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂。它通过降低菌体内四 氢叶酸的合成能力，阻碍核酸的生物合成，抑制细菌的繁殖，达到抑菌的作用。

25. 在一个符合米氏方程的酶促反应体系中，已知：无抑制剂时，双倒数图中横轴的截距是-2L/mmol，

纵轴的截距是 2min.L/mmol，当加入可逆抑制剂后，横轴的截距没有变，而纵轴的截距是 3min.L/mmol。 问：

(1）上述双倒数示意图怎么表示？

(2）无抑制剂时，反应最大速度和米氏常数各是多少？ (3）有抑制剂时，反应最大速度和米氏常数又分别是多少？

(4) 该抑制剂是何种类型的？

答案：(略）

26．简述 G 蛋白耦联受体介导的跨膜信号转导的基本过程。

激素是第一信使，与靶细胞膜上的受体结合，使 G 蛋白活化，进而激活膜上的腺苷酸环化酶(AC）系统。

AC 催化 ATP 转变为 cAMP。cAMP 作为第二信使可激活蛋白激酶 A(PKA），继而激活磷酸化酶并催化细胞 内磷酸化反应，引起靶细胞特定的生理效应：腺细胞分泌、肌细胞收缩与舒张、神经细胞膜电位变化、

细胞通透性改变、细胞分裂与分化以及各种酶促反应等。

(该题也可问：简述依赖于 cAMP 的蛋白激酶 A 的激活机制） 答案：(略）

27．简述酶耦联受体介导的跨膜信号转导的基本过程。

答案：(1）具有酪氨酸激酶的受体：该受体简单，只有一个横跨细胞膜的 α 螺旋，有两种类型，①受体 具有酪氨酸激酶的结构域，即受体与酪氨酸激酶是同一个蛋白质分子;当与相应的化学信号结合时，直接 激活自身的酪氨酸激酶结构域，导致受体自身或细胞内靶蛋白的磷酸化。②受体本身没有酶的活性，但

当它被配体激活时立即与酪氨酸激酶结合，并使之激活，通过对自身和底物蛋白的磷酸化作用，把信号 传入细胞内 。

(2）具有鸟苷酸环化酶的受体:该受体也只有一个跨细胞膜的 α 螺旋，其膜内侧有鸟苷酸环化酶，当配体

与它结合后，即将鸟苷酸环化酶激活，催化细胞内 GTP 生成 cGMP，cGMP 又可激活蛋白激酶 G(PKG），

PKG 促使底物蛋白质磷酸化，产生效应。

上述几种跨膜信号转导过程并不是截然分开的，相互之间存在着错综复杂的联系，形成所谓的信号网 络。

28. 1 分子乙酰 CoA 彻底氧化生成 CO2 和 H2O，可提供几分子 ATP？为什么？

答案：可提供 10 分子 ATP。具体情况如下：(1) 在异柠檬酸脱氢酶作用下，异柠檬酸脱下两个氢生成 α-

酮戊二酸和 NADH＋H＋;(2）在 α-酮戊二酸脱氢酶系作用下，α-酮戊二酸脱氢生成琥珀酰 CoA 和 NADH

＋H＋;(3）在琥珀酰 CoA 合成酶作用下，琥珀酰 CoA 水解生成琥珀酸，产生 1 分子 GTP;(4）在琥珀酸脱 氢酶作用下，琥珀酸脱氢生成延胡索酸和 FADH2;(5）在苹果酸脱氢酶催化下，苹果酸脱氢生成草酰乙酸 和 NADH＋H＋。

1 分子 NADH 进入 NADH 呼吸链氧化可提供 2.5 分子 ATP，而 1 分子 FADH2 进入 FADH2 呼吸链氧化可提

供 1.5 分子 ATP，所以 1 分子乙酰 CoA 彻底氧化生成 CO2 和 H2O，可提供 10 分子 ATP(3×2.5＋1.5＋1）。

29. 何谓三羧酸循环?它有何生理意义?

答案：在线粒体中，乙酰 CoA 和草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过一系列酶促反应重新生成草酰乙酸，而 将乙酰 CoA 彻底氧化生成 H2O 和 CO2，并释放能量。这个循环反应称为三羧酸循环，又称柠檬酸循环或 Krebs 循环。

生理学意义：(1）糖的有氧分解是产生动物生理活动所需能量的主要来源;(2）三羧酸循环是糖、脂肪、

蛋白质在体内彻底氧化的共同代谢途径;(3）三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质及其他有机物质代谢的联系 枢纽。

30. 为什么说三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质分解的共同通路？

答案：(1）葡萄糖经甘油醛-3-磷酸、丙酮酸等物质生成乙酰 CoA， 而乙酰 CoA 必须进入三羧酸循环才能 被彻底氧化分解。(2）脂肪分解产生的甘油和脂肪酸，甘油可以经磷酸二羟丙酮进入糖有氧氧化途径，

最终的氧化分解也需要进入三羧酶循环途径;而脂肪酸经 β-氧化途径产生乙酰 CoA，乙酰 CoA 可进入三羧 酸循环氧化。(3）蛋白质分解产生氨基酸，氨基酸脱去氨基后产生的碳骨架可进入三羧酸循环，同时，

三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架，接受 NH3 重新生成氨基酸。所以，三羧酸循环是三大物 质共同通路。

31. 磷酸戊糖途径的主要生理意义是什么？

答案：(1）中间产物核糖-5-磷酸是动物体内合成多种物质的重要原料;(2）产生的 NADPH(还原力）参与

多种代谢反应;(3）磷酸戊糖途径与糖的有氧分解及糖的无氧分解相互联系;(4）通过转酮基和转醛基反应， 使丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖互相转化。

32. 简述葡萄糖激酶和己糖激酶的差别。

答案：己糖激酶和葡萄糖激酶的主要差别在于：①葡萄糖激酶只存在于肝脏中，而己糖激酶在肝脏和肌

肉中都存在;②己糖激酶的 Km 值为 0.1mmol/L，葡萄糖激酶的 Km 值为 10mmol/L;③己糖激酶受产物葡萄 糖-6-磷酸的反馈抑制，葡萄糖激酶不受产物葡萄糖-6-磷酸的反馈抑制。 所以，当血液中葡萄糖浓度低时，己糖激酶起主要作用;当血液中葡萄糖浓度高时，葡萄糖激酶起主要作 用，结果肝脏糖原浓度高于肌肉糖原浓度。

33．试述丙酮酸氧化脱羧反应受哪些因素调控?

答案：(1）变构调控：丙酮酸氧化脱羧作用的两个产物乙酰 CoA 和 NADH 都抑制丙酮酸脱氢酶复合体，

乙酰 CoA 抑制二氢硫辛酰胺乙酰转移酶(E2），NADH 抑制二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3）组分。

(2）化学修饰调控：丙酮酸脱氢酶磷酸化后，酶活性受到抑制，去磷酸化后活性恢复。 (3）丙酮酸脱氢酶(E1）组分受 GTP 抑制，为 AMP 所活化。

34. 呼吸链是由哪些成分组成的？各有何作用？

答案： 主要有五大类：①NAD＋，在呼吸链中传递氢，传递氢和电子;②FMN 和 FAD，传递氢;③铁硫蛋

白，传递电子;④CoQ，传递氢;⑤细胞色素体系，是一类以铁卟啉为辅基的结合蛋白，传递电子，电子在 细胞色素中的传递顺序为 b→c1→c→aa3。

35. 为什么说在呼吸链中，辅酶 Q 是一种特殊灵活的载体?

答案：辅酶 Q 是呼吸链中唯一的非蛋白质组分，其结构中含有由数目不同的类异戊二烯组成的侧链，所

以它是非极性分子，可以在线粒体内膜的疏水相中快速扩散，也有的 CoQ 结合于内膜上。另外，它也是

呼吸链中惟一不与蛋白质紧密结合的传递体，因此，可以在黄素蛋白和细胞色素类之间作为一种特殊灵 活的载体而起作用。

36. 铁硫蛋白和细胞色素是如何传递电子的? 答案：铁硫蛋白和细胞色素传递电子的方式是相同的，都是通过铁的价变，即 Fe2＋和 Fe3＋的互变来进 行电子的传递。这两类蛋白质的差别在于细胞色素中的铁是血红素铁，铁与血红素分子紧密结合;而铁硫 蛋白中的铁是非血红素铁，与蛋白质中半胱氨酸的硫和无机硫原子结合在一起，形成一个铁硫中心。

37. 试述体内能量的生成方式以及水的生成。

答案：ATP 的生成有两种方式，分别为底物水平磷酸化作用和氧化磷酸化作用(二者概念略），后者是主 要的。

体内水的生成方式主要是代谢物脱氢经呼吸链传递与激活的氧化合;除此以外，非线粒体氧化体系中的

氧化酶、过氧化氢酶等催化的反应也能生成水。

38. 阐述一对电子从 NADH 传递至氧是如何生成 2.5 个 ATP 的？

答案：每对电子通过呼吸链传递复合体 I 、复合体Ⅲ和复合体Ⅳ时，分别有 4 个 H＋、4 个 H＋和 2 个 H

＋从基质泵出，导致线粒体内膜两侧形成跨膜的质子梯度。当这些质子通过 ATP 合酶返回基质时，能够 促使 ATP 合成。已知每 3 个 H＋通过 ATP 合酶可促使 1 分子 ATP 合成，同时，产生的 ATP 从线粒体基质 进入胞质需消耗 1 个 H＋，所以每形成 1 个 ATP 需 4 个 H＋，这样一对电子从 NADH 传递至氧共生成 2.5 个 ATP[(4＋4＋2)/4

39. 一对电子从 FADH2 传递至氧可产生多少分子 ATP?为什么?

答案：一对电子从 FADH2 传递至氧产生 1.5 个 ATP。由于 FADH2 直接将电子传送给呼吸链传递复合体 II， 不经过呼吸链传递复合体 I，所以当一对电于从 FADH 2 传递至氧时只有 6 个 H＋由基质泵出，合成 1 分 子 ATP 需 4 个 H＋，共形成 1.5 个 ATP[(4＋2)／4]。

40. 化学渗透学说的要点是什么? 答案：化学渗透学说的要点是：(1）呼吸链中各递氢体和递电子体按特定的顺序排列在线粒体内膜上;(2） 呼吸链中复合体Ⅰ、复合体Ⅲ和复合体Ⅳ都具有质子泵的作用，在传递电子的过程中将 H＋泵出内膜，

所以呼吸链的电子传递系统是一个主动运输质子的体系;(3）质子不能自由通过线粒体内膜，泵出膜外的

H＋不能自由返回膜内侧，使膜内外形成 H＋浓度的跨膜梯度;(4）线粒体内膜上有 ATP 合酶， 当质子通